槲皮素与β-乳球蛋白B的结合机制及其溶解性能

论文摘要

为解决槲皮素水溶性差的问题,采用β-乳球蛋白B作为载体,基于多光谱、等温滴定量热仪和分子模拟等实验手段,探究槲皮素和β-乳球蛋白B的结合机制,以及结合后β-乳球蛋白B的二级结构和槲皮素溶解度的变化。结果表明:槲皮素可与β-乳球蛋白B结合,该结合过程中氢键和范德华力起主要作用;三维荧光、同步荧光以及紫外-可见吸收光谱表明,槲皮素的结合使β-乳球蛋白B的二级结构发生了改变;圆二色谱和傅里叶变换红外光谱结果表明,槲皮素的结合诱导该蛋白中部分α-螺旋转变为β-折叠;分子模拟结果表明,槲皮素在β-乳球蛋白B上的结合位点位于一个由α-螺旋与β-转角所形成的空穴中,在该结合位点中有8个氨基酸残基参与了与槲皮素的结合,其中第125位的苏氨酸残基提供了较强的氢键,其余残基则提供了范德华力;基于高效液相色谱检测发现在与β-乳球蛋白B结合后,槲皮素的溶解度增大至原来的1 844倍左右。综上所述,以β-乳球蛋白B为载体结合的槲皮素水溶性显著提高。

论文目录

• 1 材料与方法
•   1.1 材料与试剂
•   1.2 仪器与设备
•   1.3 方法
•     1.3.1 蛋白溶液的配制及浓度确定
•     1.3.2 分子荧光的测定
•     1.3.3 分子荧光数据分析
•     1.3.4 紫外-可见吸收光谱分析
•     1.3.5 等温滴定量热仪分析
•     1.3.6 CD光谱的测定
•     1.3.7 FTIR分析
•     1.3.8 分子建模
•     1.3.9 溶剂蒸发技术测定槲皮素溶解度的变化
• 2 结果与分析
•   2.1 β-乳球蛋白B和槲皮素的相互作用
•   2.2 荧光猝灭机理
•   2.3 热力学参数分析
•   2.4 同步荧光和三维荧光图谱分析
•   2.5 结构变化分析
•   2.6 分子对接结果分析
•   2.7 溶解度变化分析
• 3 结论与讨论

文章来源

类型: 期刊论文

作者: 李晓雷,郑丽丽,艾斌凌,郑晓燕,杨旸,杨劲松,盛占武

关键词: 槲皮素,乳球蛋白,结合机制,二级结构变化,溶解度

来源: 食品科学 2019年16期

年度: 2019

分类: 工程科技Ⅰ辑

专业: 轻工业手工业

单位: 中国热带农业科学院海口实验站,海南大学食品科学与工程学院,海口市香蕉生物学重点实验室

基金: 国家自然科学基金面上项目（31772096）,海南省重大科技计划项目（ZDKJ2017004）,中央级公益性科研院所基本科研业务费专项（17CXTD-05,1630092019001）

分类号: TS201.2

页码: 8-16

总页数: 9

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