导读:本文包含了双胸蚓论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:核酸,酪氨酸,热稳定性,神经元,溶栓,神经细胞,污泥。
双胸蚓论文文献综述
伊莉雅,冮岩,伊德林[1]（2015）在《对长期冷藏保存的双胸蚓溶栓酶活性分析》一文中研究指出目的探讨双胸蚓属蚯蚓体内提取的溶栓酶保存与稳定性。方法采用Folin-酚试剂法,对4℃冷藏保存220个月的溶栓酶制剂的酶活性测定,并观测对人实验性血凝块的溶解作用。结果 4℃冷藏保存220个月的溶栓酶制剂的活性为55.1 U/ml;完全溶解(30±5)mg血凝块的时间为(4.3±0.8)h,与冷藏保存初酶活性测定值和溶解血凝块时间变化在10%左右。结论发现在4℃保存的溶栓酶制剂能持续较长时间,提示该溶栓酶具有较强的稳定性。(本文来源于《中国现代药物应用》期刊2015年04期）
陈学民,黄魁,伏小勇[2]（2010）在《微小双胸蚓处理城市污泥的试验研究》一文中研究指出为满足城市污泥的资源化利用,采用微小双胸蚓(Bimastusparvus)直接处理脱水污泥,研究处理后蚯蚓生物量及污泥理化性质(pH值、电导率、灰分、总有机碳TOC)、营养物质(氮TN、磷TP、钾TK)和重金属(Cu、Zn、Pb、Cr)质量比的变化。结果表明,蚯蚓能很好地适应直接投加污泥的生存环境,各组蚯蚓平均日增重0.48 g,日产卵3.30个。随着处理时间的增加,污泥的理化性质、营养物质及重金属质量比均有显着变化。蚯蚓处理30 d后,污泥的pH值由7.83降低至6.20,电导率由0.46 S/m增至2.19 S/m,灰分由43.89%增至58.80%,TOC由32.32%降至22.89%;营养物质TN、TP和TK分别提高了35.38%、15.32%和32.02%。;重金属显着减少,降幅由大到小依次为Zn、Cu、Pb、Cr。研究表明,微小双胸蚓可直接处理城市生活污泥,处理后污泥的性质稳定,呈颗粒状,无臭味,不生蛆。(本文来源于《安全与环境学报》期刊2010年02期）
张建林[3]（2009）在《双胸蚓组织热稳定性核酸酶的分离纯化及其cDNA克隆》一文中研究指出目的1、分离纯化双胸蚓组织中的一种热稳定性核酸酶并对其进行特性研究2、克隆该热稳定性核酸酶的cDNA,推测其氨基酸序列并进行序列分析方法1、双胸蚓组织热稳定性核酸酶的分离和纯化以SDS-PAGE功能电泳法和紫外分光光度法作为双胸蚓组织热稳定性核酸酶提取过程中的活性监测方法。双胸蚓组织匀浆后通过热变性获得粗酶液;利用硫酸铵分级沉淀和80%丙酮沉淀获得核酸酶的粗品;粗品依次通过离子交换层析、疏水交换层析和凝胶过滤层析进行精细纯化。2、双胸蚓组织热稳定性核酸酶的表观特征和酶学性质研究以及杀菌杀病毒活性初探运用等电聚焦电泳、基质辅助激光解吸飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)和N-末端Edman技术等多种技术手段,确定双胸蚓组织热稳定性核酸酶的表观特征,如:分子量、等电点、肽质量指纹图谱(PMF)和N-末端氨基酸序列。通过不同条件下的活性对比实验,研究酶学特性,如:反应最适温度、最适pH、热酸碱稳定性等。以常见的几种病原微生物(包括细菌和病毒)为实验对象,采用琼脂铺板计数法和蚀斑减数法对其杀菌杀病毒活性进行初探。3、双胸蚓组织热稳定性核酸酶cDNA的克隆利用cDNA末端快速扩增(rapid-amplification of cDNA ends,RACE)技术进行cDNA克隆:提取双胸蚓组织总RNA,反转录得到cDNA,根据测定的N-末端氨基酸序列设计简并引物,作为上游扩增引物,ploy(A)通用引物作为下游扩增引物,扩增出双胸蚓组织热稳定性核酸酶的cDNA,与测序载体连接转化感受态细胞,筛选阳性克隆进行测序得到cDNA序列(含3'端非翻译区),以此序列推导出氨基酸序列。4、双胸蚓组织热稳定性核酸酶cDNA序列和氨基酸序列的生物信息学分析根据获得的双胸蚓组织热稳定性核酸酶结构和功能信息,应用生物软件对其cDNA序列及氨基酸序列进行系统的分析和预测。内容包括核苷酸序列的碱基组成、密码子使用频率和酶切位点分析;氨基酸序列的氨基酸组成、疏水图谱和同源性比对;对蛋白质的分子量和等电点进行估算以及对二级结构和化学修饰位点进行分析预测。结果1、分离纯化出双胸蚓组织热稳定性核酸酶,纯度95%以上,浓度为0.28 mg/ml。2、测得双胸蚓组织热稳定性核酸酶精确分子量29897.322Da,等电点6.11。N-末端13个氨基酸为PLGPYKPKCDEWV。根据检测的肽质量指纹图谱(PMF)在蛋白质数据库中比对,没有检索到与之相匹配的任何蛋白,可能为一种未报道的新蛋白。3、通过对比实验确定了酶活性最适温度为25℃、最适pH值pH5.0-5.5之间;对热稳定,70℃保温60min仍具85%以上的残余活性; pH4.0-9.0之间核酸酶稳定性比较好;Mg~(2+)、Mn~(2+)、Ca~(2+)对酶有激活作用,Zn~(2+)、Fe~(2+)、Cu~(2+)对酶有抑制作用;对常用有机溶剂甲醇、乙醇和丙酮不敏感;单链线状DNA为双胸蚓组织热稳定性核酸酶最佳底物;以单链线状DNA为底物测得Km值为0.048mg/ml。4、双胸蚓组织热稳定性核酸酶对几种常见病原微生物:大肠埃希菌、金黄色葡萄球菌、白色念珠菌以及乙肝病毒和流感病毒都有不同程度的杀灭作用,其中对白色念珠菌和流感病毒杀灭作用相对较弱。5、克隆了双胸蚓组织热稳定性核酸酶的cDNA序列(含3'端非翻译区)。序列为864bp,包含一个729bp的开放阅读框ORF(1-729bp),编码243个氨基酸。6、利用生物软件进行分析,获得cDNA序列碱基组成、密码子使用频率和酶切位点等详细数据以及蛋白质理论分子量、等电点和氨基酸组成等情况。蛋白稳定性分析结论为性质稳定。利用BLAST软件,将双胸蚓组织热稳定性核酸酶的蛋白序列与NCBI蛋白序列数据库比对,没有检索到与之相匹配的任何蛋白。二级结构分析获知蛋白主要由无规卷曲组成(约占50%),5个α-螺旋中心(约占20%),其余为20%左右为片层结构。结论1、成功纯化了一种双胸蚓组织热稳定性核酸酶。2、该核酸酶表观特征和酶学性质与已知的核酸酶有较大差异,对多种病原微生物具有不同程度的杀灭作用。3、成功克隆出该核酸酶cDNA序列。(本文来源于《山西医科大学》期刊2009-05-06）
康慧芳[4]（2008）在《双胸蚓组织中一种核酸酶的纯化及其底物特异性的研究》一文中研究指出目的1.双胸蚓组织中核酸酶粗提物的制备及核酸酶的纯化2.核酸酶粗提物琼脂糖凝胶测活体系的建立3.纯化核酸酶酶学性质的研究4.双胸蚓组织核酸酶底物特异性的初步研究方法1.双胸蚓组织中核酸酶粗提物的制备及核酸酶的纯化以SDS-PAGE-DNA功能胶和琼脂糖凝胶电泳测活相结合作为双胸蚓组织核酸酶提取过程中核酸酶活性的监测体系。以碳酸铵处理,热变性,酸变性及丙酮沉淀后所得粗提物为起点,对核酸酶依次进行柱层析、电泳纯化制备双胸蚓核酸酶样蛋白质纯品。2.核酸酶粗提物琼脂糖凝胶测活体系的建立以琼脂糖凝胶电泳作为主要测活体系,研究核酸酶粗提物的最适反应条件。3.纯化核酸酶酶学性质的研究采用SDS-PAGE电泳法测定酶分子量,毛细管等点聚焦电泳法测定酶等电点,酶活性测定等方法测定核酸酶的最适pH、最适温度、温度稳定性、激动剂、抑制剂,计算酶的动力学常数。4.双胸蚓组织核酸酶底物特异性的研究测定DNase E在最适反应条件下对不同底物的降解速率,证明DNase E降解底物的选择性;应用琼脂糖凝胶电泳对DNase E水解双链环状DNA后的产物进行鉴定,阐明DNase E的水解方式。结果1.双胸蚓组织中核酸酶粗提物的制备及核酸酶的纯化应用本室建立的SDS-PAGE-DNA功能胶测活方法对核酸酶提取过程进行监测。在提取过程中产生两组核酸酶,在SDS-PAGE-DNA功能胶中迁移率较慢的一组采用碳酸铵处理+酸变性+热变性+丙酮沉淀的提取方法来获得较好的层析样品。样品依次通过四步柱层析,PAGE-DNA功能胶纯化得到电泳纯的双胸蚓核酸酶样蛋白质纯品,命名为DNase E(Earthworm DNase)。2.核酸酶粗提物琼脂糖凝胶测活体系的建立以琼脂糖凝胶电泳法作为主要测活手段,确定了2μl质粒+10μl样品,样品溶于0.1 M pH 5.2NaAc(含20mM Mg2+)缓冲液,37℃共孵育30min后行琼脂糖凝胶电泳的测活体系。3.纯化核酸酶酶学性质的研究对DNase E的酶学性质进行了初步研究,结果表明其分子量约为32kDa,等电点为6.05左右,以小牛胸腺DNA为底物时,反应的最适pH值为5.2,最适温度为42℃,其Km值为0.152mg/ml。20mM Mg~(2+),Ca~(2+),Mn~(2+)对其活性有一定的激活作用,Zn~(2+),咪唑,EDTA,K+,Cu~(2+)对其活性有一定的抑制作用,SDS-PAGE的结果表明DNase E为寡聚肽蛋白质,它对酸、碱、有机溶剂稳定。4.双胸蚓组织核酸酶底物特异性的研究通过DNase E在最适反应条件下对几种不同底物降解速率的研究表明DNase E降解底物存在差异性。应用琼脂糖凝胶电泳对DNase E水解双链环状DNA后的产物进行鉴定,证明了DNase E属于核酸内切酶。结论1.确立了双胸蚓组织核酸酶粗提液的制备工艺,通过柱层析及电泳纯化的方法,获得了一种核酸酶,命名为DNase E(电泳纯),分子量约为32kDa,等电点为6.05左右,反应的最适pH值为5.2,最适温度为42℃,20mM Mg~(2+),Ca~(2+),Mn~(2+)对其活性有一定的激活作用,Zn~(2+),咪唑,EDTA,K+,Cu~(2+)对其活性有一定的抑制作用。2.确立了核酸酶粗提物的琼脂糖凝胶电泳测活体系。实验结果表明,DNase E无序列特异性,属非特异核酸酶类。初步得出DNase E在底物水解方面的差异性,并证明了DNase E属于核酸内切酶。(本文来源于《山西医科大学》期刊2008-05-18）
于保锋,陈显久,王惠珍,张悦红,程牛亮[5]（2007）在《抗双胸蚓核酸酶EWD_2多克隆抗体的制备及鉴定》一文中研究指出目的将从双胸蚓组织中纯化的核酸酶EWD_2免疫新西兰大白兔制备兔抗EWD_2多克隆抗体。方法将纯化的双胸蚓核酸酶EWD_2免疫新西兰兔,制备兔抗EWD_2血清,以Western Blotting和ELISA方法分析其特异性和效价。结果EWD2蛋白免疫新西兰兔成功获得多克隆抗体。Western Blotting结果显示制备的抗体具有较高的特异性,ELISA显示效价为1∶6000。结论获得了双胸蚓核酸酶EWD_2多抗血清,为今后对双胸蚓核酸酶活性和结构的研究建立了基础。(本文来源于《山西医科大学学报》期刊2007年12期）
李方[6]（2007）在《双胸蚓组织中一种高等电点核酸酶的分离、纯化和活性研究》一文中研究指出目的1.双胸蚓组织核酸酶粗提液制备及工艺优化;2.建立双胸蚓核酸酶分离纯化的技术体系;3.对双胸蚓组织核酸酶的理化性质及其酶学性质进行初步研究。方法1.双胸蚓组织核酸酶粗提液的制备及工艺优化观察不同pH条件下热变性对核酸酶提取的影响;观察丙酮粉制备及碳酸铵处理对核酸酶提取的影响;以PAGE-DNA功能胶和琼脂糖凝胶电泳测活相结合作为双胸蚓组织核酸酶制备过程中核酸酶活性的监测体系,针对实验中发现的两组性质不同的核酸酶类,分别采取不同的制备工艺。2.双胸蚓组织核酸酶的层析纯化将制备的丙酮粉复溶液依次进行常压CM阳离子交换层析,高压CM阳离子交换层析,高压HP2疏水层析和RP-HPLC层析,对双胸蚓组织中的一组核酸酶进行分离纯化。3.双胸蚓组织核酸酶的电泳纯化和酶学性质研究采用PAGE,2D-PAGE,PAGE-DNA功能胶,结合考马斯亮蓝染色比对切胶法,对浓缩的柱层析活性组分进行电泳分离;利用SDS-PAGE和Sephacryl S-200凝胶过滤两种方法测定酶分子量;将该酶分别与环状质粒DNA和线状DNA反应,测定该核酸酶的底物特异性;不同温度、pH条件对该核酸酶活力影响;相同温度和pH条件下金属离子和电泳中的部分理化因素对该酶活性的影响。结果1.双胸蚓组织核酸酶粗提液的制备及工艺优化热变性时的缓冲体系的pH值应选择在4.6-5.2,温度以55-60℃,时间10min为宜,碳酸铵处理对核酸酶提取时的种类和活性没有明显影响,丙酮粉制备可去除大量杂质但会引起核酸酶种类的改变;在实验中发现两组不同性质的核酸酶,在PAGE凝胶电泳中迁移率较慢的一组对理化因素耐受性高,可通过进行碳酸铵处理-60℃热变性10min-等电点沉淀-有机溶剂分级沉淀-丙酮粉制备来尽可能多的除去杂质以得到相对较纯的层析前样品。迁移较快的一组核酸酶对理化因素耐受性差,依次采用碳酸铵处理—50℃热变性10min的方法来制备。2.双胸蚓组织核酸酶的层析纯化将双胸蚓组织粗提液通过常压CM阳离子交换层析—高压CM阳离子交换层析,POROS 20 HP2高压疏水层析和POROS 20 R1高压反相层析四步法获得一种层析纯的双胸蚓组织核酸酶,超滤管浓缩除盐后电泳纯化。3.双胸蚓组织核酸酶的电泳纯化和部分酶学性质研究利用电泳纯化的方法从双胸蚓组织中得到一种核酸酶,命名为EWD(EarthwormDNase),纯度为电泳纯;可降解多种DNA,经SDS-PAGE及Sephacryl S-200凝胶过滤测定其分子量分别为32KD和32.3KD,双向电泳结果显示其等电点约为7,以小牛胸腺DNA为底物时其最适反应pH值为5.2,最适反应温度41.5℃,20mM Mg~(2+),Ca~(2+),Mn~(2+)对该酶有激活作用,而Zn~(2+),咪唑,EDTA,K~+和Cu~(2+)可不同程度得抑制其活性。结论1.进一步优化了双胸蚓组织核酸酶粗提液的制备工艺,通过改变粗提物制备方法和层析策略,最后得到一种高等电点、高活性的核酸酶。2.活性研究实验证明:该核酸酶(EWD)可降解多种DNA,分子量为32KD,等电点约为7,最适反应pH为5.2,最适反应温度为41.5℃,Mg~(2+),Ca~(2+),Mn~(2+)对其有激活作用,而Zn~(2+),咪唑,EDTA,K~+和Cu~(2+)可以抑制其活性。(本文来源于《山西医科大学》期刊2007-05-20）
赵志强[7]（2006）在《双胸蚓组织中一组核酸酶的分离、纯化及其制备、纯化工艺的研究》一文中研究指出本室近年对双胸蚓的研究发现,其组织内含有非常强的能够杀灭微生物、尤其是病毒的活性成分,并经初步的研究表明,这些组分具有降解多种DNA和RNA的活性,推测应是双胸蚓组织中含有的核酸酶。为了进一步确定双胸蚓组织中核酸酶的种类、数量、酶学性质、结构、生物学功能及作用机制,本研究从建立一系列灵敏、适用于各种特性的核酸酶样品的活性测定方法入手,系统地研究了双胸蚓组织核酸酶粗提液在各种理化条件下的稳定性,并以此为依据,探索、研究了分离、纯化双胸蚓组织核酸酶的技术路线,对双胸蚓组织中多种核酸酶进行了分离纯化。一、双胸蚓组织核酸酶活性测定方法体系的建立鉴于本研究中的核酸酶的作用特征是能够降解核酸(DNA和(或)RNA),采用单相酶扩散法、琼脂糖凝胶电泳法、紫外分光光度法等技术,以DNA和RNA作为反应底物,建立酶促反应体系,通过分析底物的降解程度、降解方式,或者产物的增加(增色效应),鉴定样品中是否含有核酸酶及其活力大小,并推测可能的酶学机制。经过长时间摸索和试验,建立并确定以下测活方法:1.单相酶扩散法(SRED,平板法);2.琼脂糖凝胶电泳法;3.紫外分光光度法;4. PAGE-咪唑-氯化锌反染技术;5. PAGE-DNA功能胶测活法;6. PAGE-考马斯亮蓝R-250染色比对切胶测活法;7.干琼脂糖薄膜覆盖法(DAFO)。二、双胸蚓组织核酸酶粗提液制备工艺和理化性质的研究本部分研究采用琼脂糖凝胶电泳、单相酶扩散等方法对制备双胸蚓组织粗提液过程中影响核酸酶活性的各种因素、粗提液的酸、碱稳定性、温度稳定性, PAGE、SDS-PAGE电泳过程中的理化因素对核酸酶活性的影响等进行了研究。确定机械法为快速、有效的制备双胸蚓组织匀浆的方法,以0.1mol/L NaAc/HAc (pH4.6)缓冲液作为抽提双胸蚓组织匀浆中核酸酶的基本提取液。双胸蚓组织核酸酶粗提液稳定性的研究结果表明:其最适pH范围在4.0-5.4之间;粗提液中的核酸酶对温度稳定;无水乙醇、丙酮不破坏其中的核酸酶活性,并且在无水乙醇、丙酮含量达50%时,所有活性组分均进入沉淀中;55%硫酸铵沉淀的蛋白质,含有较低的核酸酶活性,表明盐析后活性组分主要保留在上清中。PAGE电(本文来源于《山西医科大学》期刊2006-05-24）
于保锋[8]（2006）在《双胸蚓组织中核酸酶EWD_（1，2，3）的结构、基因和相关性质研究》一文中研究指出本室前期的研究,已经从双胸蚓组织中提取获得了5种核酸酶样酶,分别命名为EWD1,2,3和EWN1,2。并对这些酶的酶学动力学性质、影响因素、底物特异性等方面进行了研究。根据这些酶的来源、分子量、等电点、层析和电泳等行为以及底物特异性等,初步证明,我们新近发现了双胸蚓组织中存在着多种核酸酶样酶。为了进一步确证这些新发现的蛋白质的本质和结构,获得其编码基因,本研究应用蛋白质色谱分离纯化技术,PAGE / SDS-PAGE(1-D)、2-D PAGE/2-D SDS-PAGE、蛋白质化学、MALDI-TOF-MS、LC-MS/MS、基因文库、RT-PCR等技术分5个层次对EWD1、EWD2和EWD3进行了研究。一、高纯度双胸蚓核酸酶的制备:进行蛋白质氨基酸组成和序列的分析需要较大量高纯度(99.5%以上)的酶样品,本研究通过高效液相离子交换色谱层析与1-D PAGE、2-D PAGE电泳分离相结合,采用非变性咪唑-锌反染色法、胶内回收,分别获得了大于99.5%纯度的EWD1、EWD2和EWD3,建立了这些蛋白的可行的高纯度分离纯化方案,得率分别为27.9%(EWD1)、16.7%(EWD2)、16.7%(EWD3),纯化倍数分别为11.6 (EWD1)、11.2 (EWD2)、18.6(EWD3)。为进一步的研究提供了样品基础。二、双胸蚓核酸酶(EWDs)蛋白质表征的研究:采用基质辅助激光解析电离-飞行时间-质谱法(MALDI-TOF-MS),进一步鉴定了叁种蛋白的纯度,符合分子量和肽质量指纹图谱的测定要求。对3种核酸酶进行分子量测定,结果表明EWD1,2,3的精确分子量分别为157191.388,69074.741和63461.35。通过酶解样品得到了EWD1和EWD2核酸酶的肽质量指纹图谱,进行Sequest数据库检索,未能发现与之相匹配的蛋白,提示数据库中没有这两种蛋白的信息,推测这两种核酸酶为新蛋白。将3种核酸酶的一般性质与现今发现的核酸酶进行了比较,EWDs较已发现的DNase I和DnaseП分子量大,种类多。该研究进一步给出了分子量的精确数据,通过肽质量指纹图谱和Sequest检索匹配,证明以往未发现同类结构的核酸酶。叁、双胸蚓核酸酶(EWDs)蛋白质一级结构的研究: 1.采用质谱和多糖水解酶类初步分析表明,该3种蛋白均为糖蛋白; 2. SDS-PAGE、2D- SDS-PAGE、MALDI-TOF-MS和末端分析对EWDs进行亚基和多肽链数量分析,结果表明,EWD1是由两条多肽链组成的二聚体,分子量分别为61907.322和95284.066,EWD2和EWD3分别由一条多肽链组成。3.通过酸水解法对3种双胸蚓核酸酶进行氨基酸组成分析,结果表明,3种核酸酶的氨基酸组成中,天冬氨酸和天冬酰胺之和的含量最高,都达到近10%,疏水氨基酸亮氨酸的含量也较高,半胱氨酸含量较少,提示其稳定性与蛋白质中疏水氨基酸产生的高比例的疏水(本文来源于《山西医科大学》期刊2006-05-20）
高英伟,伊德林[9]（2002）在《测定双胸蚓溶栓酶活性方法的探讨》一文中研究指出测定蚯蚓溶栓酶活性的方法很多 ,以酪蛋白为底物紫外法[1] 操作简便 ,但测定蛋白质酶度较低。目前 ,多采用纤维蛋白干板法[1,2 ] 。该法虽能比较溶栓酶对底物纤维蛋白溶解情况 ,但作为定量检查 ,人为误差较大 ,且很难摸准正比线性范围。而采用Ｆｏｌｉ(本文来源于《辽宁医学杂志》期刊2002年03期）
刘芬兰[10]（2001）在《双胸蚓溶栓酶对体外培养的WISTAR胎鼠大脑神经元突起生长的影响》一文中研究指出目的 探讨双胸蚓溶栓酶对神经元突起的影响及其作用机制。方法 应用神经元细胞体外培养技术观察了1~10 d内在不同剂量双胸蚓溶栓酶作用下的Wistar胎鼠大脑神经元突起的生长发育过程。结果 不同剂量双胸蚓溶栓酶对神经元突起的数量和长度以及轴索的形态与增长均有影响。结论 双胸蚓溶栓酶对体外培养的胎鼠大脑神经元突起的生长发育有促进作用。(本文来源于《沈阳医学院学报》期刊2001年04期）
双胸蚓论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
为满足城市污泥的资源化利用,采用微小双胸蚓(Bimastusparvus)直接处理脱水污泥,研究处理后蚯蚓生物量及污泥理化性质(pH值、电导率、灰分、总有机碳TOC)、营养物质(氮TN、磷TP、钾TK)和重金属(Cu、Zn、Pb、Cr)质量比的变化。结果表明,蚯蚓能很好地适应直接投加污泥的生存环境,各组蚯蚓平均日增重0.48 g,日产卵3.30个。随着处理时间的增加,污泥的理化性质、营养物质及重金属质量比均有显着变化。蚯蚓处理30 d后,污泥的pH值由7.83降低至6.20,电导率由0.46 S/m增至2.19 S/m,灰分由43.89%增至58.80%,TOC由32.32%降至22.89%;营养物质TN、TP和TK分别提高了35.38%、15.32%和32.02%。;重金属显着减少,降幅由大到小依次为Zn、Cu、Pb、Cr。研究表明,微小双胸蚓可直接处理城市生活污泥,处理后污泥的性质稳定,呈颗粒状,无臭味,不生蛆。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
双胸蚓论文参考文献
[1].伊莉雅,冮岩,伊德林.对长期冷藏保存的双胸蚓溶栓酶活性分析[J].中国现代药物应用.2015
[2].陈学民,黄魁,伏小勇.微小双胸蚓处理城市污泥的试验研究[J].安全与环境学报.2010
[3].张建林.双胸蚓组织热稳定性核酸酶的分离纯化及其cDNA克隆[D].山西医科大学.2009
[4].康慧芳.双胸蚓组织中一种核酸酶的纯化及其底物特异性的研究[D].山西医科大学.2008
[5].于保锋,陈显久,王惠珍,张悦红,程牛亮.抗双胸蚓核酸酶EWD_2多克隆抗体的制备及鉴定[J].山西医科大学学报.2007
[6].李方.双胸蚓组织中一种高等电点核酸酶的分离、纯化和活性研究[D].山西医科大学.2007
[7].赵志强.双胸蚓组织中一组核酸酶的分离、纯化及其制备、纯化工艺的研究[D].山西医科大学.2006
[8].于保锋.双胸蚓组织中核酸酶EWD_（1，2，3）的结构、基因和相关性质研究[D].山西医科大学.2006
[9].高英伟,伊德林.测定双胸蚓溶栓酶活性方法的探讨[J].辽宁医学杂志.2002
[10].刘芬兰.双胸蚓溶栓酶对体外培养的WISTAR胎鼠大脑神经元突起生长的影响[J].沈阳医学院学报.2001
论文知识图
