去折叠态β-乳球蛋白与表没食子儿茶素没食子酸酯的相互作用

论文摘要

通过微波处理β-乳球蛋白（β-lactoglobulin,β-LG）得到去折叠态β-乳球蛋白（unfolded-β-lactoglobulin,U-β-LG）,采用荧光光谱、紫外-可见光谱、圆二色光谱的方法研究表没食子儿茶素没食子酸酯（epigallocatechingallate,EGCG）与U-β-LG的相互作用机制。结果表明,EGCG能与β-LG和U-β-LG相互作用形成复合物。它们相互之间均主要为疏水作用力。在298 K时,EGCG与β-LG和U-β-LG的结合距离分别为3.188 nm和2.875 nm。EGCG的结合使β-LG和U-β-LG的二、三级结构发生变化,表面疏水性降低。与天然β-LG相比,U-β-LG与EGCG具有更大的结合强度,结合后的U-β-LG发生更大的结构变化。

论文目录

• 1 材料与方法
•   1.1 材料与试剂
•   1.2 仪器与设备
•   1.3 方法
•     1.3.1 溶液配制
•     1.3.2 U-β-LG的制备
•     1.3.3 荧光光谱测定
•     1.3.4 紫外吸收光谱分析
•     1.3.5 远紫外圆二色光谱
•     1.3.6 外源性荧光测定
•   1.4 数据处理
• 2 结果与分析
•   2.1 EGCG对β-LG和U-β-LG荧光光谱的影响
•   2.2 荧光猝灭机制
•   2.3 紫外-可见吸收光谱分析
•   2.4 结合常数和结合位点数
•   2.5 热力学参数
•   2.6 能量转移和结合距离
•   2.7 远紫外圆二色光谱分析
•   2.8 外源性荧光光谱分析
• 3 结论

文章来源

类型: 期刊论文

作者: 付珊琳,钟俊桢,姚文俊,覃芳芳,刘成梅,刘伟

关键词: 乳球蛋白,表没食子儿茶素没食子酸酯,荧光光谱,紫外吸收光谱,圆二色光谱

来源: 食品科学 2019年04期

年度: 2019

分类: 工程科技Ⅰ辑

专业: 轻工业手工业

单位: 南昌大学食品科学与技术国家重点实验室

基金: 国家自然科学基金地区科学基金项目(21366021),江西省自然科学基金青年项目(20161BAB214162),江西省教育厅青年项目(150091),南昌大学食品科学与技术国家重点实验室青年研究基金项目(SKLF-QN-201518)

分类号: TS201.2

页码: 7-13

总页数: 7

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