导读:本文包含了可溶性融合表达论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:蛋白,可溶性,病毒,标签,风疹,口蹄疫,粒细胞。
可溶性融合表达论文文献综述
朱艳平,邢瑞林,李润芷,何勇,申一兰[1]（2019）在《SUMO融合系统高效表达可溶性IBDV NB株VP2 S-P域蛋白》一文中研究指出鸡传染性法氏囊病病毒(infectious bursal disease virus, IBDV)导致机体出现免疫抑制。VP2是IBDV主要保护性抗原表位的结构蛋白,Shell域和Projection域位于IBDV VP2蛋白的胞外区和跨膜区,包含VP2主要的抗原位点。前期研究在Shell域筛选到能够与IBDV多抗结合的多肽。因此,本研究利用PCR扩增Shell域和Projection域的基因,添加小泛素相关修饰物(small ubiquitin-related modifier, SUMO)作为标签,构建SUMO系统高效表达系统,诱导表达获得VP2 Shell域和Projection域的可溶性融合蛋白,命名为SUMOVP2-S-P。SDS-PAGE和Western blotting鉴定重组蛋白。SDS-PAGE结果显示,出现与预期蛋白大小相符合的可疑条带;Western blotting鉴定结果显示,SUMO-VP2-S-P重组蛋白能够与His单抗特异性结合。初步结果表明,SUMO-VP2-S-P重组蛋白为我们需要的目的蛋白,为后期蛋白纯化建立IBDV抗体快速检测方法提供材料基础。(本文来源于《基因组学与应用生物学》期刊2019年09期）
文继锋,申欢欢,龚永平,易可可,杨智捷[2]（2019）在《叁种融合标签对大熊猫轮状病毒结构蛋白VP6-VP7可溶性表达的影响》一文中研究指出大熊猫轮状病毒(giant panda rotavirus,GPRV)是引起幼龄大熊猫腹泻的主要病原,对圈养大熊猫产生了较大的危害。轮状病毒结构蛋白VP6是一种载体蛋白,可介导黏膜免疫反应。VP7是轮状病毒结构蛋白中主要的中和抗原。因此,VP6-VP7的融合表达作为候选抗原对该病的防治具有重要的意义。传统大肠埃希菌原核表达存在表达量低、可溶性差以及纯度低等弊端。本研究使用醛缩酶(EDA)、谷胱甘肽S-转移酶(GST)、麦芽糖结合蛋白(MBP)3种融合标签,以实现获得表达量高和纯度高的GPRV-VP6-VP7重组表达蛋白。将扩增的VP6、VP7基因片段利用同源重组酶构建到含3种融合标签的表达载体pET21b上,将重组质粒转化至大肠埃希菌Rosetta(DE3)感受态细胞中进行低温诱导表达。用Ni-柱亲和层析法纯化目的蛋白,SDS-PAGE和Image J分析蛋白表达量和可溶性,Western blot分析得到表达的重组表达蛋白正确且具有蛋白活性。实验结果证明,EDA标签能显着促进VP6-VP7蛋白的原核可溶性表达,提高VP6-VP7蛋白表达量。(本文来源于《浙江农业学报》期刊2019年07期）
胡涛,何志远,张文昌,赵俊,王明丽[3]（2019）在《鸡粒细胞巨噬细胞集落刺激因子-猪干扰素α1融合基因在大肠埃希菌中的可溶性表达及其生物学活性研究》一文中研究指出为可溶性表达重组鸡粒细胞巨噬细胞集落刺激因子(ChGM-CSF)与猪干扰素α1 (PoIFNα1)融合蛋白,并研究其生物学活性,本研究分别提取鸡、猪肝脏细胞总RNA,采用RT-PCR方法扩增ChGM-CSF和PoIFNα1基因,经linker连接上述两种基因后将其克隆于pET-32a原核表达载体,转化E.coli BL21 (DE3)菌株进行诱导表达,SDS-PAGE和western blot检测融合蛋白表达产物。在ST细胞/VSV病毒测定系统以细胞病变抑制法滴定该融合蛋白的抗病毒活性;同时用MTT法检测其对鸡淋巴细胞增殖活性的促进作用。结果显示,PCR扩增并融合后的ChGM-CSF和PoIFNα1融合基因约为1 000 bp,构建重组表达载体后,诱导表达的rChGM-CSF-PoIFNα1融合蛋白分子量约55 ku,主要存在于破碎菌体的上清中,表达量较高。Western blot检测结果显示,该融合蛋白分别能够与ChGM-CSF多抗和PoIFNα单克隆抗体特异性结合,其抗病毒比活性约为1.1×10~6 IU/mg,并且具有促进鸡淋巴细胞增殖的活性。本研究为rChGM-CSF-PoIFNα1重组融合蛋白的研制及其相关活性的测定提供实验依据。(本文来源于《中国预防兽医学报》期刊2019年06期）
崔颖磊[4]（2018）在《A型口蹄疫结构蛋白VP1可溶性表达及O型口蹄疫结构蛋白的融合表达》一文中研究指出口蹄疫(foot-and-mouth disease,FMD)是一种由口蹄疫病毒(foot-and-mouth disease virus,FMDV)引起的具有高度传播性的跨界传染病,主要侵袭感染偶蹄目动物,致使其产生急性高热等症状。该病感染能力极强,传播途径多且范围广,在多个国家和地区发生过爆发流行,极其严重的阻碍了当地畜牧业发展,被认为是对农业构成最大经济威胁的病毒性疾病。极快的复制速度,极端的可传播性,广泛的易感动物和抗原多样性使得FMDV成为难以根除的病原体。目前口蹄疫病毒被发现以7种血清型存在,各血清型之间无交叉免疫反应。现如今,A型、O型和Asia 1型为我国主要流行的口蹄疫血清型。从2013年初开始,猪的A型口蹄疫开始在我国境内发生,直到2013年7月,我国向OIE报告十余次关于A型口蹄疫的疫情,这些疫情给当地畜牧业甚至当地经济带来了巨大的损失。在过去的70年中,灭活病毒疫苗的使用在疾病控制中发挥了关键作用。然而,环境的快速变化,日益增加的贸易间往来,人口数量的急剧增长,日渐频繁的国际旅行和大量的移民数量等因素导致疾病复发。所以我们需要在新技术的支持下,研发出新型疫苗,如DNA疫苗、VLPs疫苗等,作为疾病控制和根除的可能改进替代方案。为获得具有活性的A型口蹄疫病毒结构蛋白VP1蛋白,构建重组质粒p ET-28a-MM-VP1,之后在E.coli BL21(DE3)中进行诱导表达,SDS-PAGE显示,18℃为最适诱导温度,但重组蛋白以包涵体形式高效表达;为提高VP1蛋白可溶性表达量,将该重组质粒与分子伴侣质粒p TF16共转入E.coli BL21(DE3)中进行诱导表达。结果表明,TF16有效提高了A-VP1重组蛋白的可溶性表达量,诱导最佳条件为18℃、0.1mmol/m L IPTG、2mg/ml阿拉伯糖、诱导时间20h。Western-Blot表明,得到的重组蛋白能够被阳性血清识别,反应原性良好。ELISA检测结果显示重组A-VP1蛋白具有良好的免疫原性,可用来研发口蹄疫相关的诊断试剂盒和新型基因工程疫苗。为获得含有O型FMDV VP0、VP3、VP1的SUMO融合蛋白,利用p E-SUMO载体构建重组质粒p E-VP0-VP3-VP1,之后在E.coli BL21(DE3)中进行诱导,同时对诱导温度进行了优化。SDS-PAGE显示,最佳诱导温度为30℃,目的蛋白高效表达。Western-Blot结果表明,重组蛋白能够与His单抗特异性结合。获得该融合蛋白,可以为后续生产病毒样颗粒疫苗奠定基础。(本文来源于《河南农业大学》期刊2018-06-01）
付大伟,陈启蒙,徐伟[5]（2018）在《融合蛋白Trx-T4 DL可溶性表达、纯化与其生物活性应用》一文中研究指出构建含SUMO、IF2、GST、Nus A、Msy B、Trx和MBP融合标签的重组表达载体,转化到大肠杆菌E.coli Transetta(DE3)中进行自诱导(auto-induction,AI)表达,以提高T4 DNA连接酶(T4 DL)的表达产量。通过磁珠法检测融合蛋白的可溶性表达情况,10%SDS-PAGE电泳结果显示,重组菌Transetta(DE3)(p NBEVII-T4 DL)诱导表达的可溶性融合蛋白Trx-T4 DL的产量最多,经诱导培养条件优化后,Trx-T4 DL的可溶性大幅度提高,确定了最佳诱导条件为30℃、装瓶量50 m L/250 m L、接种量2‰、p H7。分别用镍柱和Mag Ni磁珠纯化重组菌破碎后上清中的融合蛋白Trx-T4 DL,结果显示后者纯化效率更高,最终获得的融合蛋白浓度为1700.462 mg/L。与其他公司T4 DL活性进行比较,检测其酶活性约为500 U/μL,并使其成功应用于低背景重组克隆载体构建中,为融合蛋白Trx-T4 DL的生产及应用提供理论基础。(本文来源于《食品工业科技》期刊2018年07期）
贾长增[6]（2017）在《促进curcin-TfRBP9融合蛋白可溶性表达研究》一文中研究指出目的:麻疯树毒蛋白-转铁蛋白受体结合肽(curcin-TfRBP9)融合蛋白在原核表达系统中以包涵体形式表达,且复性较为困难。本论文通过采用类弹性蛋白表达系统及小分子泛素样修饰蛋白(SUMO)等途径,构建多种重组表达载体,探讨其对实现curcin-TfRBP9融合蛋白可溶性表达的可行性,为实现规模化制备curcin-TfRBP9蛋白提供高效的表达纯化工艺,为麻风树毒蛋白(curcin)的研究与应用打下一个基础。方法:1.采用PCR技术分别扩增curcin和curcin-TfRBP9基因,经限制性内切酶消化及连接,将curcin和curcin-TfRBP9基因分别克隆到类弹性蛋白表达载体pET-ELP-Intein,构建重组表达载体pET-ELP-Intein-curcin和pET-ELP-Intein-curcin-TfRBP9。2.重组表达载体pET-ELP-Intein-curcin和pET-ELP-Intein-curcin-TfRBP9转化表达菌株E.coli BLR(DE3);菌落PCR筛选重组子,DNA测序鉴定。3.BLR(DE3)/pET-ELP-Intein-curcin,BLR(DE3)/pET-ELP-Intein-curcin-TfRBP9经低温渗透表达及可逆相变循环(ITC),纯化分析curcin和curcin-TfRBP9蛋白的可溶性表达。4.构建pQE-30-sumo-curcin-TfRBP9,pQE-30-GST-sumo-curcin-TfRBP9表达载体,分别转化表达菌株E.coli M15,菌落PCR鉴定,诱导表达,筛选重组子,基因测序分析。重组子经IPTG低温诱导表达分析融合蛋白可溶性表达。5.融合蛋白GST-sumo-curcin-TfRBP9经Glutathione Sepharose 4B柱,sumo特异性酶消化,CM SepharoseTM Fast Flow纯化后,MTT检测curcin-TfRBP9蛋白对肿瘤细胞的抑制作用。结果:含有表达质粒的菌株BLR(DE3)/pET-ELP-Intein-curcin,BLR(DE3)/pET-ELP-Intein-curcin-TfRBP9在TB培养基中培养,在OD600=0.6-0.8时,将菌体的培养条件转变为18℃220rpm低温渗透表达融合蛋白,经基于类弹性蛋白的可逆相变循环(ITC)纯化,及12%SDS-PAGE和考马斯亮蓝染色分析,未发现curcin和curcin-TfRBP9蛋白的可溶性表达。两株含有不同重组质粒的菌株E.coli M15/pQE-30-sumo-curcin-TfRBP9,E.coli M15/pQE-30-GST-sumo-curcin-TfRBP9在LB培养基中经1mmol IPTG终浓度在低温诱导表达,表达产物的上清和沉淀经12%SDS-PAGE和考马斯亮蓝染色分析,sumo-curcin-TfRBP9融合蛋白主要以包涵体的形式表达,而GST-sumo-curcin-TfRBP9融合蛋白显示很强的可溶性表达。在30℃是的可溶性比例可以占目的蛋白的55%以上。融合蛋白GST-sumo-curcin-TfRBP9经Glutathione Sepharose 4B柱,sumo特异性酶消化,CM SepharoseTM Fast Flow纯化后,可溶性的curcin-TfRBP9融合蛋白被收获,MTT实验结果显示,同剂量浓度时curcin-TfRBP9与curcin相比,对高表达TfR的A549细胞有着显着抑制作用,而在对LO-2细胞的抑制率上没有显着差异。相比LO-2细胞Curcin-TfRBP9对A549细胞有更强的抑制作用。结论:使用类弹性蛋白表达系统和单独使用sumo标签系统未发现促进curcin-TfRBP9的可溶性表达,而GST和SUMO标签联合应用可显着促进curcin-TfRBP9的可溶性表达;融合蛋白GST-sumo-curcin-Tf RBP9经酶切消化和纯化后,可溶性curcin-TfRBP9蛋白被收获;curcin-TfRBP9对TfR高表达的肿瘤细胞的抑制作用与curcin相比有显着差异。(本文来源于《暨南大学》期刊2017-04-01）
孙卫国,杨栗坤,刘艳华,熊志红,张灵霞[7]（2016）在《风疹病毒糖蛋白2-核蛋白优势抗原表位原核可溶性融合表达与血清学诊断研究》一文中研究指出目的利用原核系统对风疹病毒E2-C(糖蛋白2-核蛋白)融合蛋白优势抗原表位肽段进行表达和纯化,开发用于临床检测风疹病毒特异性抗体的抗原。方法通过生物信息学预测E2-C优势抗原表位,根据原核系统表达特点进行序列优化,全基因合成获得风疹病毒E2-C优势片段核酸序列,构建pET-DsbC(二硫键异构酶)-E2-C融合表达载体,在原核系统内进行诱导表达并纯化,用Western blot和ELISA检测融合蛋白的抗原性。结果纯化获得的融合蛋白DsbC-E2-C经酶标记建立IgM捕获ELISA方法,检测80份临床阳性血清和60份健康人血清。其中以酶标记DsbC-E2-C蛋白建立的捕获ELISA法阳性检出率达75%(60/80),阴性检出率为100%,初步验证DsbC-E2-C优势抗原表位融合蛋白具有良好的抗原性和特异性。结论获得融合蛋白DsbC-E2-C在大肠杆菌中高表达,高纯度重组蛋白抗原性和特异性比较强,利用其建立的Ig M捕获ELISA方法,可开发试剂盒用于检测风疹病毒的早期感染。(本文来源于《中国卫生检验杂志》期刊2016年16期）
吴桐,徐文峰,年四季,叶迎春,袁青[8]（2016）在《金黄色葡萄球菌α-溶血素的克隆及可溶性融合表达》一文中研究指出目的:表达纯化可溶性金黄色葡萄球菌α-溶血素(α-HL)作为抗原,用以后期制备全人源抗α-HL抗体,为金黄色葡萄球菌感染提供新的治疗手段。方法:提取金黄色葡萄球菌总RNA,经反转录聚合酶链反应(RT-PCR)技术,扩增α-HL cDNA,将cDNA双酶切后与载体pCold-TF连接,转化E.coli TOPO 10,菌落PCR及测序验证插入基因的正确性。将测序正确的α-HL/pCold-TF重组质粒转化E.coli BL21进行低温诱导表达,SDS-PAGE和Western blot验证表达产物的正确性。结果:PCR扩增得到的α-HL基因大小为900 bp左右;将重组质粒α-HL/pCold-TF转化E.coli BL21,经15℃低温诱导表达24 h,诱导得到可溶性的α-HL融合蛋白,融合蛋白大小为90 kD左右(载体上的TF分子伴侣大小为45 kD左右);经Western blot验证表达纯化的蛋白为α-HL融合蛋白。将纯化的α-HL蛋白注射BABL/c小鼠制备抗血清,结果显示抗血清与金黄色葡萄球菌结合良好,效价大于10 000倍。结论:成功对α-HL进行了基因克隆,并成功表达纯化到可溶性的α-HL融合蛋白。(本文来源于《中国免疫学杂志》期刊2016年04期）
郝旭[9]（2016）在《富含精氨酸短肽融合蛋白在大肠杆菌中的可溶性表达》一文中研究指出大肠杆菌因其遗传图谱明确,培养费用低等优点而被广泛应用于外源蛋白的表达,但其所表达的蛋白经常形成无活性的包涵体。而包涵体具有很高的密度,呈非水溶性,只能溶于变性剂如尿素、盐酸胍等。然后还需要缓慢去除变性剂使目标蛋白从变性的完全伸展状态恢复到正常的折迭结构,这种变性再复性的过程并不能确保目的蛋白生物学活性的恢复。在我们实验室构建的几种PCV衣壳蛋白在大肠杆菌中均呈现了较高水平的可溶性表达。对蛋白结构分析发现其N端富含大量的精氨酸,推测这可能是导致其可溶性表达的原因。所以我们尝试将猪圆环病毒PCV2b的衣壳蛋白N端富含精氨酸的短肽(简称N41)作为蛋白抗原融合肽与表位重组蛋白进行融合表达,观察其在大肠杆菌中的表达形式。首先,我们通过PCR钓取N41编码基因,并将其与口蹄疫病毒的VP1蛋白的表位重组蛋白PO编码基因进行重组,构建p ET28a-N41-PO质粒,并在大肠杆菌表达系统中诱导表达。结果发现N41-PO在大肠杆菌中呈部分可溶性表达。通过镍亲和层析分离纯化得到目的蛋白N41-PO后将其与水包油乳化剂1:1混合免疫ICR小鼠,采用间接ELISA检测其血清中的抗体发现N41-PO免疫小鼠血清能够识别灭活口蹄疫病毒。初步说明N41短肽可以增强外源蛋白在大肠杆菌中可溶性表达,并且表达的融合蛋白具有较好的活性。为了进一步验证N41促进外源蛋白在大肠杆菌表达系统中的可溶性表达的作用,我们构建了N41融合蛋白可溶性表达系统,将实验室中两种已经确定包涵体表达的New VP1和VP1OK93分别与N41进行融合表达,结果发现N41-VP1和N41-VP1 OK93均在大肠杆菌表达系统中实现了部分可溶性表达,且因未经历包涵体变性复性的纯化过程,外源蛋白可具有更好的免疫活性。以上结果说明N41确实可以促进外源蛋白在大肠杆菌中的可溶性表达,且表达的融合蛋白具有更好的免疫活性。但是分析N41融合蛋白在大肠杆菌中的表达量可知,几种蛋白在大肠杆菌中的表达量均不超过20%,并且N41-PO的表达量比PO降低了约50%。FMDV缅甸98株自2010年以来开始在亚洲多个国家开始大流行,被联合国粮农组织称为是近50年来最严重的一次,严重危害到我国养猪业的健康发展。为了能够获得针对FMDV缅甸98株的活性较好、安全性较高的疫苗,我们通过PCR获取了FMDV缅甸98株VP1蛋白的表位肽基因,利用N41融合蛋白可溶性表达系统构建了表位肽疫苗N41-H1。N41-H1在大肠杆菌中呈完全可溶性表达,纯化后免疫ICR小鼠,检测其免疫活性。结果显示N41-H1免疫小鼠血清对灭活口蹄疫病毒的识别作用较弱。为了增强构建的表位肽疫苗的免疫原性,我们将H1基因3次串联重复后,亚克隆至N41融合蛋白可溶性表达质粒中,构建新的表位肽疫苗N41-H3。免疫小鼠后检测其血清中抗体水平发现N41-H3免疫的小鼠血清可以更好地识别灭活口蹄疫病毒。综上所述,富含精氨酸短肽N41能够促进外源蛋白在大肠杆菌实现可溶性表达,并且表达的外源蛋白具有较好的活性,但是N41融合蛋白在大肠杆菌中的表达量偏低,还需要进一步完善。(本文来源于《吉林大学》期刊2016-04-01）
刘佳林[10]（2016）在《重组融合蛋白在E.coli中可溶性表达及抗原活性研究》一文中研究指出本文在前期工作基础上,针对一种由口蹄疫病毒衣壳蛋白B表位和T表位组成的表位肽在大肠杆菌(E.coli)中以包涵体形式表达的问题。采用铁蛋白和热休克蛋白65(HSP65)及其变构体作为分子伴侣,与表位肽相融合,观察融合蛋白在E.coli中的表达形式,确定能可溶性表达的重组融合蛋白,在此过程中,对重组融合蛋白的抗原活性进行研究。本文的研究结果对重组蛋白在E.coli可溶性表达的设计思路有一定参考价值。(本文来源于《吉林大学》期刊2016-04-01）
可溶性融合表达论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
大熊猫轮状病毒(giant panda rotavirus,GPRV)是引起幼龄大熊猫腹泻的主要病原,对圈养大熊猫产生了较大的危害。轮状病毒结构蛋白VP6是一种载体蛋白,可介导黏膜免疫反应。VP7是轮状病毒结构蛋白中主要的中和抗原。因此,VP6-VP7的融合表达作为候选抗原对该病的防治具有重要的意义。传统大肠埃希菌原核表达存在表达量低、可溶性差以及纯度低等弊端。本研究使用醛缩酶(EDA)、谷胱甘肽S-转移酶(GST)、麦芽糖结合蛋白(MBP)3种融合标签,以实现获得表达量高和纯度高的GPRV-VP6-VP7重组表达蛋白。将扩增的VP6、VP7基因片段利用同源重组酶构建到含3种融合标签的表达载体pET21b上,将重组质粒转化至大肠埃希菌Rosetta(DE3)感受态细胞中进行低温诱导表达。用Ni-柱亲和层析法纯化目的蛋白,SDS-PAGE和Image J分析蛋白表达量和可溶性,Western blot分析得到表达的重组表达蛋白正确且具有蛋白活性。实验结果证明,EDA标签能显着促进VP6-VP7蛋白的原核可溶性表达,提高VP6-VP7蛋白表达量。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
可溶性融合表达论文参考文献
[1].朱艳平,邢瑞林,李润芷,何勇,申一兰.SUMO融合系统高效表达可溶性IBDVNB株VP2S-P域蛋白[J].基因组学与应用生物学.2019
[2].文继锋,申欢欢,龚永平,易可可,杨智捷.叁种融合标签对大熊猫轮状病毒结构蛋白VP6-VP7可溶性表达的影响[J].浙江农业学报.2019
[3].胡涛,何志远,张文昌,赵俊,王明丽.鸡粒细胞巨噬细胞集落刺激因子-猪干扰素α1融合基因在大肠埃希菌中的可溶性表达及其生物学活性研究[J].中国预防兽医学报.2019
[4].崔颖磊.A型口蹄疫结构蛋白VP1可溶性表达及O型口蹄疫结构蛋白的融合表达[D].河南农业大学.2018
[5].付大伟,陈启蒙,徐伟.融合蛋白Trx-T4DL可溶性表达、纯化与其生物活性应用[J].食品工业科技.2018
[6].贾长增.促进curcin-TfRBP9融合蛋白可溶性表达研究[D].暨南大学.2017
[7].孙卫国,杨栗坤,刘艳华,熊志红,张灵霞.风疹病毒糖蛋白2-核蛋白优势抗原表位原核可溶性融合表达与血清学诊断研究[J].中国卫生检验杂志.2016
[8].吴桐,徐文峰,年四季,叶迎春,袁青.金黄色葡萄球菌α-溶血素的克隆及可溶性融合表达[J].中国免疫学杂志.2016
[9].郝旭.富含精氨酸短肽融合蛋白在大肠杆菌中的可溶性表达[D].吉林大学.2016
[10].刘佳林.重组融合蛋白在E.coli中可溶性表达及抗原活性研究[D].吉林大学.2016
论文知识图
