导读:本文包含了过敏原抗原论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:抗原,过敏原,蛋白,抗原性,球蛋白,乳酸,家蚕。
过敏原抗原论文文献综述
王学丽,李娅茹,王梦梦,丁婕,卢瑛[1]（2019）在《体外模拟胃液消化对虾中主要过敏原原肌球蛋白抗原表位的影响》一文中研究指出目的:以南美白对虾中主要过敏原原肌球蛋白(TM)为研究对象,研究TM在体外模拟胃液(SGF)消化中表位的变化情况。方法:SDS-PAGE、Western blot和间接ELISA用于分析TM在SGF中的消化情况以及免疫活性和过敏原性的变化,并采用质谱方法分析TM抗原表位的变化。结果:SDS-PAGE和Western blot结果显示,随着消化时间的增加,TM条带逐渐变浅,但是在2 h时仍具有免疫活性。间接ELISA结果显示,消化2 h后,TM的免疫活性及过敏原性分别下降89.1%和80.8%。质谱结果表明,TM在胃液消化过程中大部分抗原表位会被破坏,但是TM在胃液中消化2 h时仍具有免疫活性和过敏原性,很可能是因为消化片段中存在有3个不被破坏的抗原表位(肽段111～125、137～141和153～161)和4个抗消化能力很强的抗原表位(肽段50～66、144～151、145～164和150～163)所致。结论:本研究可为今后探讨人体消化对TM过敏原性的影响机理及脱敏或低致敏性食品的开发提供科学依据。(本文来源于《中国免疫学杂志》期刊2019年19期）
李堂昊,布冠好,陈复生[2]（2019）在《大豆主要过敏原β-伴大豆球蛋白及其抗原表位的研究进展》一文中研究指出大豆具有较高的营养价值和良好的功能特性,其应用越来越广泛,然而大豆也是主要的食物过敏原之一,会诱发机体发生过敏反应,影响健康。研究表明,诱发食物过敏的决定性因素是蛋白质上的抗原表位,过敏原通过抗原表位与抗体或者致敏淋巴细胞特异性结合,引起免疫应答。为了进一步研究大豆蛋白过敏原的致敏机理,明确其主要抗原表位。本文综述了大豆中主要过敏原蛋白的结构组成与致敏部位,并通过数据库总结β-伴大豆球蛋白的主要抗原表位。此外,阐述了不同加工方式对大豆过敏蛋白的影响,为进一步开发低致敏性或无致敏性大豆产品提供理论依据。(本文来源于《大豆科学》期刊2019年05期）
张帅,刘泽标,吴宗敏,闫慧清[3]（2018）在《芒果过敏原几丁质酶的序列和B细胞抗原表位的分析》一文中研究指出以芒果组织中的过敏原几丁质酶为研究对象,通过查询NCBI得到芒果几丁质酶的氨基酸序列,然后利用Clustal X得知芒果几丁质酶的蛋白质序列与柑橘、龙眼、胡杨和核桃中的几丁质酶的蛋白质序列具有较高的同源性(相似度分别是85%、80%、71%和70%),故存在交叉过敏的物质基础。此外,又通过DNAStar分析得到芒果属几丁质酶的二级结构中的β-转角和无规则卷曲是一个易形成B细胞抗原表位的区域,其可能区域在:38~46、64、67、75~76、89、97~101、115、122、124~126、128~129、133~138、144~150、152、176、178~181、222~225。另外,通过实验还发现芒果叶片和成熟果中的几丁质酶表达含量较高。(本文来源于《贵州师范大学学报(自然科学版)》期刊2018年04期）
王金宝[4]（2018）在《中国对虾（Penaeus chinensis）原肌球蛋白抗原表位和关键氨基酸的筛选及糖基化对其过敏原性的影响》一文中研究指出中国对虾作为中国沿海区域主要的对虾养殖品种,其味道鲜美、营养丰富,受到广大消费者的喜爱。但由中国对虾引起的过敏案列也日益增多,而现阶段对其过敏性研究,仍处于起步阶段。过敏影响人体健康,甚至危害生命,故探究对虾过敏原致敏机制对过敏的预防和治疗都有重要意义。在已鉴定中国对虾主要过敏原为原肌球蛋白的基础上,本文进一步深入研究,在氨基酸分子层面结合其结构探查其致敏机制,主要通过生物信息学方法预测原肌球蛋白的表位,多方法筛选抗原多肽,预测其关键氨基酸并建立空间模型。在此基础上,利用糖基化法消减蛋白和表位多肽的过敏原性。主要内容如下:1、利用生物信息学软件DNAstar和AntheProt,结合叁种在线预测生物学网站,分析中国对虾主要过敏原(原肌球蛋白)的氨基酸序列,综合预测出12条潜在抗原表位并用Fmoc法固相合成。通过icELISA法和dot-blot法,借助30位对虾过敏患者的特异性血清,筛选出10条与血清呈现高的亲和力的表位多肽。2、通过生物信息学分析原肌球蛋白的氨基酸序列,借助SWISS-MODEL建模工具,筛选出模板野猪原肌球蛋白1clg。用软件PyMOL修改模板氨基酸序列,得到中国对虾原肌球蛋白的空间构象模型,并用VMD软件分析模板的拉式构象图,结果显示建模模板合理。从模型构象中可以看出,中国对虾原肌球蛋白构象以α-螺旋的二级结构为主,没有复杂的叁级和四级结构。蛋白不具有形成构象表位的条件,多肽为线性表位且暴露在外侧。本文利用软件BioEdit分析蛋白质氨基酸和表位中氨基酸的出现频率,同时用软件Vector NTI对比中国对虾原肌球蛋白和SDAP数据库中过敏食物原肌球蛋白的氨基酸序列,分析其保守性,综合两种方法分析得出潜在的表位关键氨基酸。以多肽T-03、T-07和T-12为例,将表位中潜在关键氨基酸突变为丙氨酸,并进行固相合成。用icELISA法借助血清分析突变后多肽的过敏原活性变化,结果显示突变肽T-03中的D、T-07中的D、E和T-12中的E,与抗体IgE结合程度明显下降,说明这几个氨基酸为各自表位中的关键氨基酸。3、利用核糖、低聚半乳糖、低聚壳聚糖对原肌球蛋白和抗原表位进行糖基化,可显着消减其过敏原活性。而蛋白、抗原表位与麦芽糖糖基化后的产物则无明显的免疫原活性变化。借助ELISA法、圆二色谱法及有效赖氨酸含量测定,对叁种糖糖基化后产物进行检测分析。结果显示,在糖基化反应20 min-4 h时,蛋白糖基化产物与血清IgE的结合能力无明显变化;8h-12h时,糖基化产物与血清IgE的结合能力有所下降,说明过敏蛋白的免疫原活性减弱。抗原多肽在20 min-2h时,过敏原性无明显变化;4-12h时,多肽过敏原性减弱。二级结构分析显示,原肌球蛋白核糖糖基化产物α-螺旋结构下降了 13.79%,低聚半乳糖糖基化产物α-螺旋结构下降了 10.47%,低聚壳聚糖糖基化产物α-螺旋结构下降了10.34%。多肽与低聚半乳糖、低聚壳聚糖糖基化产物,α-螺旋结构也呈现下降趋势,核糖作用糖基化后产物则无规律性变化。原肌球蛋白的赖氨酸含量有明显的下降趋势,多肽的有效赖氨酸含量则无明显的变化规律。4、利用血清IgE介导人源肥大细胞脱颗粒释放模型,分析检测原肌球蛋白和抗原表位的过敏原性。抗原最低浓度1ug/mL时,肥大细胞进行脱颗粒。组胺、类胰蛋白酶和β-己糖胺酶是检测肥大细胞脱颗粒的主要指标,其结果显示有10条多肽为过敏原,同icELISA和dot-blot检测结果一致,且以多肽T-03、T-07和T-12释放量最多。粒细胞-巨噬细胞集落刺激因子(GM-CSF)、细胞趋化因子(IL-1β、IL-4、IL-6和IL-8)和脂类物质(前列腺素和白叁烯)以及肿瘤坏死因子(TNF-α)等在细胞脱颗粒时,含量都有增加。本文还检测IgE受体(FcεR1)的mRNA表达情况,证明了对虾过敏是IgE介导的过敏反应。同时观察肥大细胞脱颗粒电镜图,能明显看到细胞形态已经破坏,细胞核破碎、细胞膜破裂通透,有颗粒物质释放到细胞外,有部分颗粒物呈现明显的中空状态。(本文来源于《浙江工商大学》期刊2018-01-01）
许倩[5]（2017）在《不同加工处理对牛乳蛋白抗原性及过敏原性的影响》一文中研究指出浓缩乳蛋白(Milk protein concentrate,MPC)是脱脂乳经浓缩、干燥制成的一种蛋白粉,它同脱脂乳一样应用范围较广。本文研究了浓缩乳蛋白在加热、动态高压微射流(Dynamic high pressure microfluidization,DHPM)、发酵、冷藏、乳酸菌上清液水解过程中α-乳白蛋白(α-lactalbumin,α-LA),β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-LG),α-酪蛋白(α-casein,α-CN)和β-酪蛋白(β-casein,β-CN)四种蛋白抗原性及过敏原性的变化规律,通过对βH值、滴定酸度、蛋白质水解度、游离氨基酸浓度及SDS-PAGE蛋白质变化等方面的分析,揭示不同加工处理方式对浓缩乳蛋白抗原性及过敏原性变化的影响。主要研究结果如下:1.研究了不同加热温度及加热时间组合对MPC中乳蛋白抗原性及过敏原性的影响,结果表明:加热处理改变了 MPC中四种蛋白质的抗原性和过敏原性。整个加热过程中α-LA蛋白的抗原性和过敏原性显着降低。β-LG蛋白抗原性显着增加,而过敏原性加热处理后呈现先升高后降低的变化规律,85℃过敏原性最小。α-CN和β-CN抗原性加热过程中也呈波动状态(但均低于对照组)。α-CN过敏原性在65℃、70℃较低。β-CN过敏原性加热后显着增加。加热处理并不能完全有效的降低MPC中四种蛋白的抗原性和过敏原性。2.将动态高压微射流(DHPM)与加热结合,分析MPC经DHPM不同压力,再经65℃或95℃加热30min处理后其中的四种乳蛋白抗原性及过敏原性的变化,得到的主要结论有:DHPM处理显着提高MPC中α-LA、β-LG、α-CN和β-CN抗原性;DHPM结合加热处理后,α-LA、α-CN和β-CN抗原性均明显低于DHPM处理组。高压高温(140MPa,95℃)可显着降低α-LA、β-LG过敏原性,但对α-CN与β-CN的过敏原性无显着影响。3.利用副干酪乳杆菌H9发酵MPC复原乳,研究了α-LA、β-LG、α-CN和β-CN四种蛋白在发酵及冷藏过程中抗原性及过敏原性的变化规律,结果表明:(1)副干酪乳杆菌H9发酵MPC复原乳,发酵过程中α-LA、β-LG、α-CN和β-CN的抗原性均随着发酵时间的延长,抗原性显着下降,发酵末期略有回升。(2)MPC发酵乳中α-LA、β-LG过敏原性发酵末期才开始下降;α-CN过敏原性发酵过程中波动较大,且均在发酵4h和20h过敏原性最低。β-CN的过敏原性随发酵时间的延长,先降后升。副干酪乳杆菌H9发酵对MPC中α-CN和β-CN抗原性、过敏原性的降低效果要高于对α-LA、β-LG的降低效果。(3)MPC发酵乳在冷藏过程中,α-LA、α-CN的抗原性和过敏原性均呈波动状态,α-LA抗原性呈波动性增加,α-CN抗原性呈波动性下降,过敏原性变化不大。β-LG的抗原性和过敏原性都随着冷藏时间的增加而下降;冷藏后β-CN的抗原性也降低,但过敏原性显着增加。4.利用副干酪乳杆菌H9、植物乳杆菌P8发酵经120MPa处理的MPC复原乳,了解发酵过程中四种乳蛋白的抗原性及过敏原性的变化规律,得到的主要结论有:(1)MPC经120MPa处理再发酵后,其中α-LA、β-LG、α-CN和β-CN抗原性均显着下降。植物乳杆菌P8、副干酪乳杆菌H9对α-LA抗原性的降低效果差别不大;对β-LG抗原性的降低效果植物乳杆菌P8略高于副干酪乳杆菌H9;而对α-CN和β-CN抗原性降低效果,植物乳杆菌P8却低于副干酪乳杆菌H9。(2)副干酪乳杆菌H9、植物乳杆菌P8发酵120MPa处理的MPC复原乳,α-LA、β-LG过敏原性变化不显着,α-CN和β-CN过敏原性显着降低。副干酪乳杆菌H9对β-CN的过敏原性降低效果高于植物乳杆菌P8;植物乳杆菌P8对α-CN过敏原性降低效果要高于副干酪乳杆菌H9。5.利用副干酪乳杆菌H9与植物乳杆菌P8上清液水解MPC,分析了水解过程中α-LA、β-LG、α-CN和β-CN四种蛋白的抗原性和过敏原性的变化情况,得到的主要结论有:在水解过程中,四种乳蛋白α-LA、β-LG、α-CN与β-CN的抗原性及过敏原性均有不同程度的降低,不同乳酸菌菌株的上清液对四种乳蛋白抗原性及过敏原性的影响有一定的差异,总体来看两株乳酸菌上清液对牛乳蛋白抗原性的降低程度高于过敏原性。其中副干酪乳杆菌H9上清液对α-CN与β-CN抗原性、过敏原性作用略低于植物乳杆菌P8的上清液;但其对α-LA、β-LG的抗原性、过敏原性降低效果高于植物乳杆菌P8。(本文来源于《中国农业大学》期刊2017-06-01）
周瑾茹[6]（2017）在《水产品主要过敏原毛细管电泳检测方法的建立及抗原表位的研究》一文中研究指出近年来,水产品及其制品引起的过敏问题日益严重。由于微量水产品过敏原即可引起严重的过敏反应,建立快速、准确的水产品过敏原检测方法,标示水产制品中过敏原含量,具有降低水产品过敏发病率的重要意义。目前,水产品过敏原常用检测以ELISA法和PCR法为代表,但这两种方法存在成本高、操作繁琐、对水产制品检测准确度低的缺点。基于上述问题,本研究旨在研究出一种结果准确、操作简便、成本低的水产品过敏原检测方法。同时,本论文采用生物信息学方法对南美白对虾和鲤鱼主要过敏原的抗原表位进行了预测分析和验证。主要内容如下:1、建立了毛细管区带电泳测定甲壳类水产品中原肌球蛋白含量的方法。通过研究缓冲体系的浓度、pH、分离电压等条件对分离的影响,得到了电泳的最优条件:在214 nm波长处,分离电压为15 kV,25 mmol/L硼酸-硼砂缓冲液(pH=9.2)运行缓冲液下,原肌球蛋白在5 min内得到分离检测。在上述优化条件下,在5～100 μg/mL范围,原肌球蛋白的质量浓度和电泳峰面积线性良好,线性回归方程为y=16968.06x+65072.35,线性相关系数为0.993,检出限(S/N=3)为3.83 μg/mL。原肌球蛋白的加标回收率在91%～103%之间,测定结果的相对标准偏差为8.5%(n=6)。该方法简便快速、灵敏度高,重现性好,可用于测定甲壳类水产品中原肌球蛋白的含量。2、建立了毛细管区带电泳检测鱼类过敏原小清蛋白含量的方法。经过条件优化,确定最佳实验条件为:检测波长是214nm,分离电压为15 kV,运行缓冲液是30 mmol/L硼酸-硼砂缓冲溶液(pH=9.2)。在5～100 μg/mL范围内,小清蛋白的质量浓度和电泳峰面积线性良好,线性回归方程为y=16464.68x+38102.39,线性相关系数为0.994,检出限(S/N=3)为2.31μg/mL,小清蛋白在5min内得到分离检测。小清蛋白的加标回收率在91%～116%之间,测定结果的相对标准偏差7.4%(n=6)。该方法可用于测定鱼类过敏原小清蛋白的含量。3、采用生物信息学软件对21种甲壳类原肌球蛋白进行序列对比,结果表明,原肌球蛋白是高保守性蛋白,具有较高的同源性。其次,采用DNAStar和AntheProt软件对南美白对虾主要过敏原(原肌球蛋白)氨基酸序列的理化性质进行分析,预测得到并合成10条表位多肽。并采用IC-ELISA方法,利用10位虾致敏患者血清对10条表位多肽的活性进行初步验证。结果显示,8条表位多肽对患者血清表现出较强的亲和力,其中,2条表位分布在原肌球蛋白氨基酸序列的非保守区,且其中1条未包含在已被报道的其他虾类原肌球蛋白的表位中。在8条表位区域中,谷氨酸(Glu)、丙氨酸(Ala)、赖氨酸(Lys)、亮氨酸(Leu)、精氨酸(Arg)出现频率较高,有可能是影响Lit v 1过敏原性的关键氨基酸。4、采用生物信息学软件对19种鱼类小清蛋白进行序列对比,结果表明,鱼类小清蛋白同源性较高,是高保守性蛋白。采用DNAStar和AntheProt软件对鲤鱼过敏原(小清蛋白)两个亚型的线性表位进行研究。经过预测分析,两个亚型各预测得到、合成5个表位多肽。采用IC-ELISA方法,利用10位鱼致敏患者血清对10条表位多肽的活性进行初步验证。结果显示,Cyp c 1.01和Cyp c 1.02各有3条表位多肽对鱼致敏患者血清表现出较强的亲和力,且在两个亚型蛋白中,有两条表位多肽未包含在已被报道的小清蛋白表位中。对表位区域进行氨基酸分析,结果表明,Cyp c 1.01中,丙氨酸(Ala)、天冬氨酸(Asp)、甘氨酸(Gly)、赖氨酸(Lys)出现频率较高;Cypc 1.02中丙氨酸(Ala)、天冬氨酸(Asp)、甘氨酸(Gly)、苏氨酸(Thr)出现频率较高,有可能是影响鲤鱼小清蛋白过敏原性的关键氨基酸。(本文来源于《浙江工商大学》期刊2017-03-01）
张盈莹[7]（2016）在《中华绒螯蟹重要过敏原—血蓝蛋白的抗原表位分析、重组表达及鉴定》一文中研究指出目的:蟹体内含有多种蛋白质,每种蛋白质均可能成为过敏原;同时,前期结果已证实,不同蟹过敏患者之间的过敏原组分具有明显的异质性。因此,单组分分析逐渐成为制备用于蟹过敏患者体外诊断和个体化治疗的标准化抗原的基础。本研究希望找到蟹中未引起重视的过敏原,证实该过敏原在中华绒螯蟹过敏中起重要作用;同时,从分析过敏原的主要抗原表位入手,构建关键抗原表位串联体并评估其免疫活性,探讨用该重组蛋白代替天然蛋白用于中华绒螯蟹过敏患者体外诊断和个体化治疗的可能。方法:1.血蓝蛋白是中华绒螯蟹中一种重要的高分子量过敏原:采用裂解液法提取获得中华绒螯蟹总蛋白,通过SDS-PAGE、二维(2-D)电泳及Western blot技术分析蛋白提取液中的过敏原组分,再通过质谱技术鉴定蟹中未知的过敏原。以临床蟹过敏患者的血清sIgE作为识别抗体,通过斑点免疫印迹实验检测疑似蛋白的反应频率,证明该疑似蛋白是中华绒螯蟹中一种重要的高分子量过敏原。2.血蓝蛋白抗原表位分析及关键抗原表位筛选:通过叁种线性抗原表位预测软件(DNAstar Protean system,ABCpred和Bepipred Antibody Epitope Prediction)分析血蓝蛋白中可能的抗原表位,筛选有重迭的肽段作为候选抗原表位,然后采用斑点印迹的方法,以14例蟹过敏患者血清作为一抗,分析候选抗原表位的反应频率,并筛选反应频率最高的叁段抗原表位作为关键抗原表位。3.关键抗原表位串联体的构建及免疫学活性鉴定:将编码关键抗原表位的DNA序列进行串联,并构建到pET-28a质粒中,然后,将重组质粒转入Rosetta感受态细胞中,进行目的蛋白的异源表达,之后利用镍柱纯化获得目的重组蛋白。同时,重组表达中华绒螯蟹的全长血蓝蛋白,用于关键抗原表位串联体的免疫学活性鉴定。最后,采用SDS-PAGE、Western Blot鉴定目的重组蛋白,并通过ELISA、斑点抑制实验及ELISA抑制试验评估目的重组蛋白的免疫学活性。结果:1.血蓝蛋白是中华绒螯蟹中一种重要的高分子量过敏原:通过SDS-PAGE及2-D电泳的结果分析,证明本实验所提取的中华绒螯蟹总蛋白组分完整。Western blot结果显示,中华绒螯蟹总蛋白提取液中至少有18种能与阳性血清反应的蛋白组分。其中,分子量为70~80 kDa之间的两个蛋白处于同一等电点,可能为同一种蛋白质,且均能与阳性患者血清反应,是中华绒螯蟹中的过敏组分。质谱分析结果显示两个疑似蛋白均为中华绒螯蟹的血蓝蛋白。斑点免疫印迹结果显示血蓝蛋白与过敏患者血清的反应频率为61%,证明血蓝蛋白是中华绒螯蟹中一种重要的高分子量过敏原。2.血蓝蛋白抗原表位分析:利用抗原表位预测软件筛选获得10条候选抗原表位。在斑点印迹实验中,所筛选的10条候选表位肽段均能与至少一例阳性血清反应。我们将各候选表位与sIgE的反应频率进行统计,只有表位E1、E2和E4的反应频率大于40%,我们筛选1、2、4号抗原表位作为关键抗原表位。3.关键抗原表位串联体的构建及免疫学活性鉴定:将筛选获得的3个关键抗原表位串联表达及纯化后,获得的目的重组蛋白分子量约为12 kDa,可以良好的区分过敏血清及非过敏血清(P<0.001),并且能够明显抑制全长血蓝蛋白与过敏血清之间的反应,抑制率在26~63%之间,均值为50%,剂量-反应曲线呈S型,当抑制剂rHc浓度为500μg/ml时,抑制率可达到93%。结论:1.血蓝蛋白是中华绒螯蟹中重要过敏原之一,具有较强的致敏活性;2.生物信息学预测的10个候选抗原表位,均为血蓝蛋白的抗原表位,预测结果较准确;3.采用分子生物学技术所制备的关键表位串联体,具有良好免疫活性,可以作为蟹过敏体外诊断试剂盒及个体化脱敏治疗的候选蛋白。(本文来源于《天津医科大学》期刊2016-05-01）
胡维,梁志林,王良录,刘志刚[8]（2016）在《家蚕蚕蛹过敏原CPH30的表达、纯化、免疫学鉴定及B细胞抗原表位预测》一文中研究指出【目的】克隆、表达纯化出家蚕Bombyx mori蚕蛹过敏原蛋白CPH30(cuticular protein hypothetical 30 precursor),并对其进行免疫学鉴定及B细胞抗原表位预测。【方法】通过蛋白组学方法分析CPH30蛋白的潜在过敏原性,人工化学合成该蛋白基因,将基因连接到p ET-28a载体上,重组质粒转化至大肠杆菌Escherichia coli BL21,IPTG诱导基因表达。通过镍亲和层析获取高纯度蛋白,用Western blot方法对蛋白进行免疫学鉴定。通过DNAStar软件分析其潜在的B细胞表位。【结果】成功构建出CPH30基因的表达载体;表达纯化出CPH30蛋白,SDS-PAGE电泳结果显示分子量为25 k Da左右;Western blot结果显示,CPH30蛋白与家蚕过敏患者血清具有Ig E结合性,证明CPH30具有免疫原性;利用DNAStar软件成功分析出氨基酸序列第57-69和150-158位为潜在的B细胞表位。【结论】成功克隆表达出CPH30蛋白,并成功鉴定出其免疫原性,为家蚕蚕蛹过敏反应性疾病的特异性诊断和疫苗治疗奠定理论基础。(本文来源于《昆虫学报》期刊2016年04期）
石径,许倩,罗永康[9]（2016）在《乳酸杆菌产酶特性及蛋白酶对牛乳蛋白抗原性与过敏原性的影响》一文中研究指出通过测定6株不同乳酸杆菌菌种的产蛋白酶特性,筛选酶活力较高的菌株。利用乳酸杆菌粗提酶液37℃下对脱脂乳进行酶解,并采用间接竞争酶联免疫吸附实验(ELISA)法测定酶解脱脂乳中α-乳白蛋白(α-LA)、β-乳球蛋白(β-LG)、α-酪蛋白(α-CN)和β-酪蛋白(β-CN)4种乳蛋白的抗原性与过敏原性,从而探讨乳酸杆菌所产酶液对脱脂乳的酶解作用以及对乳蛋白抗原性及过敏原性的影响。结果表明:副干酪乳杆菌H9和植物乳杆菌P8菌株的蛋白酶活力较高,2株菌种所产酶液在对脱脂乳进行酶解的过程中,水解度逐渐增大,乳蛋白的抗原性及过敏原性在酶解过程中都缓慢降低,α-LA和β-LG抗原性在酶解后期略有上升,不同菌种所产酶液对不同乳蛋白抗原性与过敏原性的影响有一定的差异。(本文来源于《中国农业大学学报》期刊2016年04期）
楚海荣,林书祥,侯丽英,张盈莹,朱黎娜[10]（2016）在《鸡蛋过敏人群中主要过敏原的反应性及卵类粘蛋白抗原表位的初步研究》一文中研究指出目的分析年龄、性别对鸡蛋过敏人群中主要过敏原反应性的影响,初步探索我国鸡蛋过敏儿童卵类粘蛋白的主要抗原表位。方法以卵类粘蛋白、卵白蛋白、卵转铁蛋白纯品为抗原,采用免疫斑点印迹,检测21例鸡蛋过敏儿童血清特异性免疫球蛋白E(SIgE)与蛋白反应性,分析年龄、性别因素对过敏原反应性的影响;应用DNAStar生物分析软件,预测并合成卵类粘蛋白抗原表位肽段,采用免疫斑点印迹检测抗原表位与鸡蛋过敏儿童血清的反应性。结果 A(≤1岁)组、B组(2~3岁包括3岁)、C组(>3岁)的卵类粘蛋白反应率差异有统计学意义(P<0.05),卵白蛋白、卵转铁蛋白反应率各组间均差异无统计学意义(P>0.05);性别对各过敏原的反应率差异无统计学意义(P>0.05);卵类粘蛋白抗原表位反应率较低。结论卵类粘蛋白sIgE在不同年龄段存在差别,卵白蛋白sIgE在21例患者均可检测出,卵转铁蛋白s Ig E在各年龄段无明显差别;应用DNAStar生物软件预测的卵类粘蛋白抗原表位,在天津地区反应性低,不是该地区主要抗原表位。(本文来源于《中国食品卫生杂志》期刊2016年02期）
过敏原抗原论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
大豆具有较高的营养价值和良好的功能特性,其应用越来越广泛,然而大豆也是主要的食物过敏原之一,会诱发机体发生过敏反应,影响健康。研究表明,诱发食物过敏的决定性因素是蛋白质上的抗原表位,过敏原通过抗原表位与抗体或者致敏淋巴细胞特异性结合,引起免疫应答。为了进一步研究大豆蛋白过敏原的致敏机理,明确其主要抗原表位。本文综述了大豆中主要过敏原蛋白的结构组成与致敏部位,并通过数据库总结β-伴大豆球蛋白的主要抗原表位。此外,阐述了不同加工方式对大豆过敏蛋白的影响,为进一步开发低致敏性或无致敏性大豆产品提供理论依据。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
过敏原抗原论文参考文献
[1].王学丽,李娅茹,王梦梦,丁婕,卢瑛.体外模拟胃液消化对虾中主要过敏原原肌球蛋白抗原表位的影响[J].中国免疫学杂志.2019
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