藻胆蛋白论文_梁英,闫译允,黄徐林,田传远,胡乃霞

导读:本文包含了藻胆蛋白论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译,主要关键词:蛋白,荧光,红光,生物,叶绿素,太阳能电池,探针。

藻胆蛋白论文文献综述

梁英,闫译允,黄徐林,田传远,胡乃霞[1](2020)在《NaHSO_3对两种微藻生长及胞外多糖和藻胆蛋白含量的影响》一文中研究指出本文研究了0.25~3 mmol/L浓度的NaHSO_3对紫球藻(Porphyridium violaceum)和0.06~0.96 mmol/L浓度的NaHSO_3对蓝隐藻(Chroomonas placoidea)的叶绿素荧光参数(PSII最大光能转化效率F_v/F_m、相对电子传递速率rETR、光化学淬灭qP、非光化学淬灭NPQ)、细胞密度、干重、胞外多糖和藻胆蛋白含量的影响。研究表明,较低浓度的NaHSO_3对紫球藻和蓝隐藻的生长及活性物质积累有促进作用,2种微藻进行生长和活性物质积累的最适NaHSO_3浓度分别为0.5和0.12 mmol/L,此条件下,实验结束时,2种微藻的F_v/F_m、rETR、qP、细胞密度、干重、胞外多糖和藻胆蛋白含量均达到最大值,显着高于对照组。其中,紫球藻的最终细胞密度、干重、胞外多糖和藻胆蛋白含量分别比对照组增加了36.0%、19.1%、71.8%和69.0%。蓝隐藻的上述参数在NaHSO_3浓度为0.12 mmol/L时则比对照组增加了60.8%、45.4%、60.0%和53.1%。另一方面,NaHSO_3浓度为2~3 mmol/L时显着抑制紫球藻生长及活性物质积累,NaHSO_3浓度为0.48~0.96 mmol/L则不利于蓝隐藻生长及活性物质积累。研究结果表明,适合紫球藻和蓝隐藻生长及胞外多糖和藻胆蛋白积累的最佳NaHSO_3浓度分别为0.5和0.12 mmol/L,该研究为2种微藻的开发利用提供了理论依据。(本文来源于《中国海洋大学学报(自然科学版)》期刊2020年01期)

马莹,胡志和,薛璐,潘颖,周宝宏[2](2019)在《双酶水解螺旋藻藻胆蛋白制备ACE抑制肽的工艺优化》一文中研究指出以螺旋藻为原料,采用反复冻融和超声波解冻结合法提取藻胆蛋白,利用等电点分离藻胆蛋白,采用SDS-PAGE电泳确定分离蛋白的种类。采用胃蛋白酶和胰蛋白酶双酶先后水解藻胆蛋白。通过单因素实验和正交实验优化胃蛋白酶和胰蛋白酶水解藻胆蛋白制备血管紧张素转换酶(ACE)抑制肽的工艺,研究表明:胃蛋白酶水解藻胆蛋白最佳酶解工艺条件是水解温度为37℃,底物质量浓度为6%(w/v),酶与底物比为5220 U/g,此时ACE抑制率为82.07%。胰蛋白酶水解藻胆蛋白最佳酶解条件是温度为42℃,底物质量浓度为6%(w/v),酶与底物比为5220 U/g,此时ACE抑制率为80.35%。利用超滤离心管获得分子量小于3 kDa的藻胆蛋白ACE抑制率94.30%。(本文来源于《食品工业科技》期刊2019年12期)

马丞博,秦松,李文军,葛保胜[3](2019)在《藻胆蛋白生物合成研究进展》一文中研究指出藻胆蛋白作为藻类特殊的捕光色素蛋白复合体,有着独特的结构和功能.目前藻胆蛋白主要有2个来源:一是直接从天然藻体中分离提取;二是将合成藻胆蛋白的基因转到基因工程宿主中,通过体外重组方法获得.通过从天然藻体提取藻胆蛋白不但生产成本较高,而且副产物较多.通过体外重组来实现藻胆蛋白的生产不仅可以降低经济和时间成本,而且可以对藻胆蛋白的生物合成过程进行研究.此外,通过体外重组获得具有光学活性的藻胆蛋白时,可以添加不同的分子标签,从而拓展藻胆蛋白的应用范围.本文对藻胆蛋白的体内生物合成和体外重组研究的最新进展做了综述.(本文来源于《科学通报》期刊2019年01期)

赵成[4](2018)在《藻胆蛋白裂合酶CpcE/F和PecE/F的结构和催化机制研究》一文中研究指出蓝细菌和红藻的捕光复合物藻胆体中含有大量的酶催化形成的色素化藻胆蛋白。目前已知3类不同的藻胆蛋白裂合酶特异性催化藻胆蛋白色素化。S/U型裂合酶催化藻胆色素不仅可以结合到别藻蓝蛋白的Cys81,也可以结合到藻蓝蛋白、藻红蛋白和藻红蓝蛋白β亚基的Cys82。T型裂合酶特异性催化藻胆色素与藻蓝蛋白和藻红蓝蛋白β亚基的Cys153结合。E/F型裂合酶特异性负责藻蓝蛋白和藻红蓝蛋白α亚基的Cys84结合藻胆色素。与S/U型和T型裂合酶不同,E/F型裂合酶还具有去色素化活性。此外,E/F型裂合酶中有一亚类具有藻胆色素异构化的活性。裂合酶CpcS和CpcT的结构在无色素或有色素的条件下分别被解析,但其结构都是β桶形,与脂肪酸结合蛋白的结构类似。尽管E/F型裂合酶早在25年前就被发现,但是至今其蛋白结构仍然未知。本研究以1.89?的分辨率解析了来自于Nostoc sp.PCC7120的裂合酶CpcE/F的结构。CpcE和CpcF亚基都是扭曲的星月形的α-螺线管形结构。CpcE由15个α-螺旋组成,CpcF由10个α-螺旋组成。CpcE的内(凹面)层螺旋和CpcF的外(凸面)层螺旋围成一个洞。根据CpcE/F复合物两个亚基界面处和洞内部的氨基酸位点突变结果,模拟得到了PCB:CpcE/F复合物的结构。以CpcE/F为模板模拟得到高同源性的裂合酶PecE/F的结构,但PecE/F具有异构化活性。保守的H_(87)C_(88)基序位于PecF亚基的h20和h21之间的loop上,这个保守基序被证实是PecE/F实现异构化活性所必需的,同时也支持了假说:Cys88与藻蓝胆素PCB的C10的亲核加成诱导了PCB异构化为藻紫胆素PVB。此外,与藻胆体降解有关的非漂白蛋白NblB的结构也以CpcE为模板模拟得到。为了得到更多的有关裂合酶催化机制的信息,本研究模拟了两种裂合酶CpcE/F和PecE/F分别和底物的相互作用模型。根据这些docking模型可以得出,色素分子结合藻胆蛋白的Cys84时,需要与之接触的藻胆蛋白的螺旋-螺旋之间松散以允许色素转移到结合位点。CpcE/F不仅可以催化脱辅基藻蓝蛋白CpcA结合PCB,也可以催化PCB从色素化蛋白PCB-CpcA上分离。考虑到反应的可逆性,本文提出一种假设:在色素化和去色素化时,色素分子向不同的方向移动。色素化时色素PCB向CpcE亚基方向移动,这个移动促进了PCB和CpcA的结合;相反的,去色素化时色素PCB向CpcF亚基方向移动,从而导致色素PCB的分离。位于CpcF亚基上方的CpcE的N端手臂序列阻碍了色素的移动,从而可以解释N端截短后去色素化活性增强。本研究解析了首个E/F型裂合酶的结构,从而补全了藻胆蛋白裂合酶家族的结构和催化机制,这将有助于更好地理解藻胆蛋白裂合酶如何参与蓝细菌捕光复合物的组装。此外,裂合酶CpcE/F具有特有的去色素化活性,这种活性与藻胆体的降解有关:比如在营养缺失条件下藻胆蛋白发生降解,或光照发生变化时藻胆体重构,这为研究藻胆体的降解提供了一个新的思路。(本文来源于《华中农业大学》期刊2018-06-01)

韩佳新[5](2018)在《藻胆蛋白远红光光适应的研究以及在蓝藻和烟草中的应用》一文中研究指出蓝藻中存在一种复杂大型捕光复合体——藻胆体,能够捕获光能,并且能够通过核膜连接蛋白连接到类囊体膜上,将捕获的光能传递到终端,进而传递给光反应中心。地球上很多藻属能够适应极端的条件,例如拟色球藻属,能够生长在岩石表面等白光很弱的地方,它们能够在远红光条件下进行光适应。某些藻胆蛋白具有光谱特征峰红移的特点,目前发现的机制主要是:脱辅基蛋白以非共价形式结合藻胆色素,或藻胆蛋白以多聚体形式存在,就像藻胆体一样。这些光谱特征峰红移的荧光蛋白为优质荧光探针的开发提供了可能。本文对拟色球藻Chroococcidiopsis thermalis sp.PCC 7203藻的别藻蓝蛋白α亚基、β亚基进行研究,将α亚基ApcA2、β亚基ApcB2在裂合酶CpcS1酶催化下与藻蓝胆素PCB在大肠杆菌中重组,发现重组产物细胞的荧光发射光谱有两个特征峰:647 nm和722 nm。本研究将ApcA2和ApcB2原位替换集胞藻Synechocystis sp.PCC6803中的ApcA和ApcB以探究集胞藻Synechocystis sp.PCC 6803能否在远红光下也能进行光适应。生理数据结果显示突变藻在远红光下培养时,藻细胞没有生长增殖,内含物藻蓝蛋白(CPC)含量和叶绿素含量也没有发生变化。植物进行光合作用吸收光的范围主要在蓝紫光或者红橙光,将吸收光波长较长的蛋白转入到植物中时,可能有助于植物在弱白光下也可进行光合作用,从而可以拓宽植物光合作用的波段,提高光合效率。本研究将mCherry与BDFP1.1两者以不同方式融合,且尝试了不同长度的Linker,筛选到了荧光共振能量转移(FRET)效应最佳的融合方式:mCherry:12 aa Linker:BDFP1.1。将融合蛋白转入到烟草中,瞬时表达数据显示叶绿素荧光、最大光合速率、电子传递速率与野生型相比无显着变化。远红光在细胞组织中有高透过率和低光损伤的优点,因此发现光谱特征峰红移的蛋白,对于荧光探针的开发具有重要的意义,也是目前荧光蛋白的研究热点,作为具有远红光光适应的藻种是这项研究的重要资源。虽然本文中的ApcA2和ApcB2偶联色素需要裂合酶CpcS1催化,但是722 nm的荧光特征峰仍是值得关注的焦点。通过随机诱变等分子进化手段,得到自催化的光谱更加红移的荧光蛋白将是后续的主要研究方向,因此本研究为筛选得到更加优化的荧光蛋白奠定了基础。通过融合蛋白的FRET效应,拓宽植物的光合作用吸收光范围,以此提高植物的光合作用效率。虽然本文中的研究还未达到预期效果,但也为植物光合作用方向的研究提供了新的研究思路。将融合蛋白应用于作物,有利于提高极端环境条件下作物的光适应能力,对提高作物产量具有重要的意义。(本文来源于《华中农业大学》期刊2018-06-01)

侯琪琪[6](2018)在《宽吸收光谱藻胆蛋白/叶绿素结合蛋白融合分子的构建及光电性能表征》一文中研究指出生物染料敏化太阳能电池(bio-Dye Sensitized Solar Cell,bio-DSSC)是一种模仿光合作用原理而制成的环境友好的捕光器件,生物染料敏化剂是影响染料敏化太阳能电池效率的最主要的因素,目前对于天然的生物染料敏化剂来说,普遍存在光谱响应范围窄、量子产率低等问题。文献研究表明,藻胆蛋白(Phycobiliprotein)和LHCⅡ(Light harvesting complexⅡ)都是色素-蛋白复合物,LHCⅡ的吸收光谱范围在430 nm-450 nm(Soret Band)和640 nm-670 nm(Q_Y Band)区域,而几种藻胆蛋白的吸收光谱主要集中在480 nm-650 nm区域,两者吸收光谱范围基本互补。本研究主要针对生物染料敏化剂吸收光谱范围窄的问题,首先利用基因重组技术获得LHCⅡ,并在体外成功与叶绿素a进行结合,并将其吸附到染料敏化太阳能电池的光电阳极,测试其光电性能。重组表达的LHCⅡ在体外可以结合8个叶绿素a分子。在AM1.5,光照强度为100 mW/cm~2的条件下,测得重组后LHCⅡ复合物敏化电池效率η为0.179%;相同浓度下,叶绿素a敏化电池的效率η为0.198%。相较之下,叶绿素a比人工体外重组的LHCⅡ的光电效率高,分析其原因,是由于同样的叶绿素a,其吸收光谱相同,但是叶绿素a比重组LHCⅡ的分子质量小,在染料敏化太阳能电池的光电阳极上的吸附效果好,所以表现出相对较好的光电性能。其次本文利用DNA重组技术,构建了藻胆蛋白与叶绿素结合蛋白的融合分子,并且将融合蛋白LHCⅡ-PCA-PEB与叶绿素a在体外重组成功。最后,本文还利用蛋白交联技术,分别交联融合天然LHCⅡ、藻蓝蛋白和藻红蛋白,构建宽吸收光谱的太阳能电池的染料敏化剂,并将其分别吸附在太阳能电池的TiO_2电极上,组装生物基染料敏化太阳能电池进行光电表征。以LHCⅡ和藻蓝蛋白的交联为例,单独LHCⅡ敏化电池的光电效率0.241%,单独藻蓝蛋白敏化电池的效率为0.201%,而两者交联后的光电效率为0.271%,并且交联后敏化剂的Isc(短路电流)、Voc(开路电压)、FF(填充因子)都有所提高。通过对比发现,吸光范围相近的情况下,分子质量较小的敏化剂的光电效率更高,因为分子量小的有机染料在TiO_2电极上的吸附效果较好,单位面积内吸附的敏化剂的数量更多。本实验不仅为大规模人工制备LHCⅡ及相关研究提供了重要的方法,还成功构建了宽吸收光谱藻胆蛋白/叶绿素结合蛋白融合分子,并证实其可以明显的提高染料敏化太阳能电池的光电性能,从而为探究新型生物染料敏化剂开辟了新的途径,也为生物染料敏化太阳能电池的进一步应用奠定了基础。(本文来源于《青岛大学》期刊2018-05-19)

余佳,赵岚,张瑞华,王玉兰[7](2018)在《葛仙米藻胆蛋白的提取工艺优化及其纯化研究》一文中研究指出以葛仙米为原料,研究葛仙米藻胆蛋白的超声辅助提取工艺。以藻胆蛋白提取率为评价指标,对提取工艺中葛仙米粉粒径数、超声功率、处理方法、液料比、提取时间、提取温度共6个因素进行单因素试验,并结合响应面分析对提取工艺进行优化。结果表明:采用超声辅助处理方法(超声功率700 W),当葛仙米粒径数120目~200目、液料比58∶1(m L/g)、提取温度42℃、提取时间6 h时,葛仙米藻胆蛋白的提取率达到最大为26.13%,达到预测值的99.54%。采用一步离子交换树脂层析法纯化藻蓝蛋白(Phycocyanin,PC)和藻红蛋白(Phycoerythrin,PE),经聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)、凝胶过滤色谱(Gel filtration chromatography,GFC)、紫外可见吸收光谱(Ultraviolet-visible absorption spectroscopy,UV-Vis),藻蓝蛋白纯度达到93%,藻红蛋白纯度83.5%。(本文来源于《食品研究与开发》期刊2018年02期)

于娇,胡晓,杨贤庆,陈胜军[8](2018)在《海洋藻类藻胆蛋白的提取、纯化与应用研究进展》一文中研究指出藻胆蛋白(phycobiliprotein,PBP)是一种具备多种生物活性的藻类捕光色素蛋白,其既可作为功能因子与天然色素应用于食品、保健品、药品和化妆品等领域,又可作为光敏剂与荧光探针应用于生物医学领域,具有良好的应用前景。作为一种优质的胞内蛋白,藻胆蛋白的提取富集通常包括破壁、粗提和纯化叁个步骤。本文重点介绍了海洋藻类藻胆蛋白的提取和分离纯化的新型工艺,并讨论了其在天然色素、保健食品与医药、荧光探针和光敏剂的应用研究进展,以期为海洋藻类的高值化加工和应用提供重要参考。(本文来源于《食品工业科技》期刊2018年11期)

丁文龙[9](2017)在《藻胆蛋白和裂合酶的研究及近红外荧光蛋白的分子进化》一文中研究指出蓝细菌捕光藻胆蛋白的色素化需要结合胆色素,一类线性四吡咯色素。除了核膜连接蛋白ApcE外,其它藻胆蛋白半胱氨酸残基与色素3-乙烯基之间硫醚键的形成都需要裂合酶的参与。裂合酶催化机理和藻胆蛋白特性的研究将为基于藻胆蛋白荧光探针的开发奠定了基础。T型裂合酶负责藻胆蛋白β亚基155位半胱氨酸残基共价结合色素。我们获得了来自Nostoc sp.PCC 7120中CpcT的晶体结构,分辨率分别为1.95(?)和2.5(?).CpcT叁维结构是一个花萼状的β折叠桶,在晶格中以二聚体存在。基于结构和定点诱变的分析,我们提出了一个稳定色素,从而具备区域和立体选择性的加成机制。在CpcT的双体结构中,PCB色素被紧密包裹,从一个亚基伸出的环状结构屏蔽了另一个亚基结合色素的口袋。只有在单体化后色素的乙烯基才可以暴露出来参与反应。环状结构的缺失或二聚化界面的破坏都显着的降低了CpcT的催化活性,表明二聚化是催化反应必需的,而色素的存在促进了CpcT的二聚化。CpcT的活性不仅被还原性的硫醇抑制,还被氧化型谷胱甘肽抑制,表明二硫键的动态变化是催化活性必需的。位于色素乙烯基α和β面的Y65和D163支持CpcT的催化反应是一个酸催化的以N21-酰基亚胺离子为中间体的亲核米氏加成反应。这一反应的特异性由CpcT和CpcB之间的静电相互作用决定。核膜连接蛋白是一个多结构域的蛋白,不仅作为能量的终端将藻胆体吸收的能量传递给光反应中心,还参与藻胆体的组装,并将藻胆体锚定在内囊体膜上。在核膜连接蛋白ApcE的研究中,我们发现了一个loop结构域修饰的水溶性的突变体,命名为ApcEΔΔ。这个突变体与野生型一致,可以自催化共价结合色素。其在不含尿素的缓冲液中以三聚体形式存在,在含4 mol/L尿素的缓冲液中与野生型一致以二聚体形式存在。PCB-Apc EΔΔ在含4 M尿素的缓冲液中吸收峰(λ_(max)=659nm)和荧光发射峰(λ_(max)=666nm)与野生型一致。但是在不含尿素的缓冲液中吸收峰(λ_(max)=625nm)和荧光峰(λ_(max)=650nm)发生了蓝移,且光谱的变化对温度敏感。通过吸收、荧光、圆二色的停留测定,表明这一光谱变化伴随着聚集态的改变。最近研究发现一些蓝细菌具备远红光光适应的能力,可以利用之前被认为不能利用的远红光(λ=700-750nm)进行放氧光合作用。在这些远红光光适应的蓝细菌中发现了一个由光敏色素Rfp A控制的编码光系统核心亚基的基因簇。利用序列比对和进化树的分析对藻胆蛋白的序列进行了分析,发现了两个没有保守半胱氨酸的基因Apc E2和Apc F2。Apc E2和Apc F2结合PCB后吸收分别在700nm和673nm,荧光分别在714nm和700nm,比传统的Apc E1和Apc F1分别红移了~40nm和56nm。实验表明这一红移是由于非共价结合色素导致的。这一研究为近红外荧光探针进化提供了材料。藻胆蛋白已经将荧光蛋白的光谱范围扩展到了组织穿透性最大的NIR(650-900nm)窗口区域,并且非常适合多色成像。但是它们的应用因为需要裂合酶和色素还原酶受到了极大的限制。而且它们的荧光量子产率会随着波长的红移而降低,并极度依赖于藻胆蛋白的种类。我们获得一类由来自具备远红光光适应蓝细菌Chroococcidiopsis thermalis PCC7203中藻胆体核心亚基Apc F2进化来的色素蛋白,命名为BDFPs。BDFPs共价结合自然界广泛存在的胆绿素BV,保留了模板光谱红移的特性,并进一步将荧光扩展到了近红外光谱区(~710nm)。BDFP1.4和1.5是单体,分子量极小,只有约15k D,是现在为止最小的近红外荧光蛋白。BDFPs不仅具备无以伦比的光稳定性,还具备极强的热稳定性(可以耐热到80℃)、耐酸稳定性(可以耐酸到pH 2)和耐高浓度变性剂的能力。这一结果表明来自远红光光适应蓝细菌中的藻胆蛋白是进化近红外荧光探针非常有用的来源。BDFPs作为荧光标记不仅应用到传统荧光显微镜标记观察和应用到超分辨领域,还在秀丽线虫和乳酸杆菌中得到应用。(本文来源于《华中农业大学》期刊2017-12-01)

李文军[10](2017)在《新型藻胆蛋白的制备及其在生物传感和染料敏化太阳能电池中的应用》一文中研究指出光合作用是一种古老而重要的化学反应,通过捕光体系对光能高效的吸收,能够将光能转化为生物能。藻胆体是红、蓝藻中主要的捕光天线复合物,也是光合放氧生物的两大捕光蛋白复合物类型之一。藻胆体由藻胆蛋白和连接蛋白构成,藻胆蛋白则是由藻胆素色基与脱辅基蛋白通过共价键联接而成。藻胆蛋白通过构成有序的藻胆体,使藻胆体可以吸收不同波长的光能,并且能量在藻胆体内能够以95%以上的效率传递到光反应中心。藻胆蛋白由于具有优异的光学特性,被广泛应用于生物医学等领域。近年来通过基因工程构建的体外重组藻胆蛋白,不仅为研究藻胆蛋白的能量传递提供了新的途径,而且为开发生物传感器的提供了新的途径。本文对天然和基因重组藻胆蛋白的制备、光谱特性以及应用展开了以下几方面的研究:1.以紫球藻(Porphyridium cruentum)为材料,研究了B-藻红蛋白(B-PE)的高效分离纯化方法。首先利用渗透压法对细胞进行破碎,使B-PE从紫球藻中释放到溶液中,然后分别利用超滤法,硫酸铵盐析法和壳聚糖吸附法对B-PE进行粗提,最后用SOURCE 15Q离子交换层析进行纯化。纯化后得到分析级的B-PE,纯度(A565/A280)可达5.1,回收率高达68.5%,为商业化生产分析级B-PE提供了参考。SDS-PAGE电泳表明B-PE的α和β亚基分子量为18~20 kDa,γ亚基的分子量约为27 kDa。光谱数据表明,B-PE在545 nm和565 nm有2个吸收峰,在498 nm处有1个肩峰,荧光发射峰在575 nm和620 nm。对B-PE在250~750 nm范围内圆二色谱(CD)数据的解析表明,B-PE在近紫外区260 nm和305 nm有两个CD峰,分别由苯丙氨酸和色氨酸产生,两种芳香族氨基酸可能共同处于疏水的蛋白微环境中。推测B-PE在PEB139α/PEB158β和PEB82α/PEB82β两个位置,形成耦合的激子对,4个耦合分子内以激子分裂的形式进行能量传递,其它色基之间则以福斯特共振进行能量传递,最后对B-PE内能量传递的途径进行了预测。2.对MAC工程菌株的培养条件进行了优化,进行了3次10 L密度发酵,获得大量表达MAC的菌体。MAC(链霉亲和素-藻蓝蛋白α亚基融合蛋白)的表达量占菌体可溶性蛋白的比率可达43%,菌体密度OD600最大达到12.5,收集到MAC菌体湿重总量达到约400 g。随后对工程菌的破碎条件进行优化,并对MAC的进行了层析纯化。SDS-PAGE结果表明,纯化后的MAC仅有一个亚基,分子量为在76 kDa附近,与预期的蛋白分子量相符。MAC在近紫外-可见光区共有3处吸收峰,分别位于340 nm和370 nm和625 nm;在575 nm还有一个肩峰,MAC的最大荧光发射峰位于640 nm,圆二色谱中的吸收峰结果与吸收光谱中一致。当对藻胆素或者芳香族氨基酸进行激发时,能够获得640 nm的荧光发射峰,表明能量能够通过藻胆素或者芳香族氨基酸传递至发色团。光谱结果表明MAC有正确的构象,并且具有良好的光学活性。3.构建基于MF0(基因重组藻蓝蛋白α亚基)和氧化石墨烯(GO)的葡萄糖生物传感器。首先用低分子量壳聚糖(CS)修饰氧化石墨烯,制得CS-GO复合物。GO-CS可以非特异性吸附MF0上的麦芽糖结合蛋白(MBP),造成MF0的荧光淬灭。当体系中存在葡萄糖时,MBP会特异吸附葡萄糖,造成MF0无法再吸附GO-CS,荧光强度增加。通过荧光的强度变化,可以间接对葡萄糖含量进行定性和定量分析。该葡萄糖生物传感器的检测线性范围为0.1~1 mg/mL,最低检测限(LOD)为0.05 mg/m L,具有较高的灵敏度和选择性。4.选择7种不同特性的藻胆蛋白作为染料敏化二氧化钛光阳极,组装成染料敏化太阳能电池(DSSC)并研究其光电特性。结果表明B-PE能够明显提高DSSC的光电性能,得到DSSC的短路电流、开路电压、填充因子和光电转化效率为分别为0.809 A/cm2、0.545 V、0.569和1%。所构建的胶原蛋白/羧基化碳纳米管/聚丙烯酰胺复合凝胶,不仅利于DSSC封装,同时可增进光电转换效率,提高光电池的短路电流,能够作为准固态电解质,推进染料敏化太阳能电池的实际应用。结合晶体结构和圆二色谱数据,解析了藻胆蛋白染料敏化DSSC的IPCE和ICE光谱,为研究藻胆蛋白的结构和功能提供了新的途径。(本文来源于《中国科学院烟台海岸带研究所》期刊2017-06-01)

藻胆蛋白论文开题报告

(1)论文研究背景及目的

此处内容要求:

首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景,再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题,并提出你的论文准备的观点或解决方法。

写法范例:

以螺旋藻为原料,采用反复冻融和超声波解冻结合法提取藻胆蛋白,利用等电点分离藻胆蛋白,采用SDS-PAGE电泳确定分离蛋白的种类。采用胃蛋白酶和胰蛋白酶双酶先后水解藻胆蛋白。通过单因素实验和正交实验优化胃蛋白酶和胰蛋白酶水解藻胆蛋白制备血管紧张素转换酶(ACE)抑制肽的工艺,研究表明:胃蛋白酶水解藻胆蛋白最佳酶解工艺条件是水解温度为37℃,底物质量浓度为6%(w/v),酶与底物比为5220 U/g,此时ACE抑制率为82.07%。胰蛋白酶水解藻胆蛋白最佳酶解条件是温度为42℃,底物质量浓度为6%(w/v),酶与底物比为5220 U/g,此时ACE抑制率为80.35%。利用超滤离心管获得分子量小于3 kDa的藻胆蛋白ACE抑制率94.30%。

(2)本文研究方法

调查法:该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。

观察法:用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。

实验法:通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。

文献研究法:通过调查文献来获得资料,从而全面的、正确的了解掌握研究方法。

实证研究法:依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。

定性分析法:对研究对象进行“质”的方面的研究,这个方法需要计算的数据较少。

定量分析法:通过具体的数字,使人们对研究对象的认识进一步精确化。

跨学科研究法:运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。

功能分析法:这是社会科学用来分析社会现象的一种方法,从某一功能出发研究多个方面的影响。

模拟法:通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。

藻胆蛋白论文参考文献

[1].梁英,闫译允,黄徐林,田传远,胡乃霞.NaHSO_3对两种微藻生长及胞外多糖和藻胆蛋白含量的影响[J].中国海洋大学学报(自然科学版).2020

[2].马莹,胡志和,薛璐,潘颖,周宝宏.双酶水解螺旋藻藻胆蛋白制备ACE抑制肽的工艺优化[J].食品工业科技.2019

[3].马丞博,秦松,李文军,葛保胜.藻胆蛋白生物合成研究进展[J].科学通报.2019

[4].赵成.藻胆蛋白裂合酶CpcE/F和PecE/F的结构和催化机制研究[D].华中农业大学.2018

[5].韩佳新.藻胆蛋白远红光光适应的研究以及在蓝藻和烟草中的应用[D].华中农业大学.2018

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[7].余佳,赵岚,张瑞华,王玉兰.葛仙米藻胆蛋白的提取工艺优化及其纯化研究[J].食品研究与开发.2018

[8].于娇,胡晓,杨贤庆,陈胜军.海洋藻类藻胆蛋白的提取、纯化与应用研究进展[J].食品工业科技.2018

[9].丁文龙.藻胆蛋白和裂合酶的研究及近红外荧光蛋白的分子进化[D].华中农业大学.2017

[10].李文军.新型藻胆蛋白的制备及其在生物传感和染料敏化太阳能电池中的应用[D].中国科学院烟台海岸带研究所.2017

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对照组、无空化组和空化组微囊藻TEM形...超声处理对微囊藻细胞吸收光谱的影响正常的微囊藻模型各品系藻体藻胆蛋白(a)和叶绿素...出发株、AoSR16及AoSR16-17经回转器培养...部分水库分离藻株Fig.5PCRamPlieationm...

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藻胆蛋白论文_梁英,闫译允,黄徐林,田传远,胡乃霞
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