导读:本文包含了保守性抗原论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:保守,蛋白,链球菌,抗体,抗原性,疫苗,螺旋体。
保守性抗原论文文献综述
韩道宾,骆诗露,黄健,朱杰华,陈泽慧[1]（2016）在《肺炎链球菌TCSs中WalR的克隆表达、保守性及抗原表位分析》一文中研究指出通过构建PET28a-WalR表达载体并在大肠杆菌BL21中表达WalR重组蛋白,以评价其对C57小鼠的免疫原性;并分析其在不同血清型肺炎链球菌中的保守性和B细胞的抗原表位。以肺炎链球菌D39血清型WalR基因为模板,构建重组质粒PET28a-WalR并转入BL21诱导表达目的蛋白质。采用Clustal X 2.1软件对WalR蛋白在不同血清型S.pn中的保守性进行分析;利用DNASTAR软件对其B细胞抗原表位进行分析。结果显示,成功构建PET28a-Wal R重组表达载体,经IPTG诱导后有大量高纯度的目的蛋白质,但其主要以包涵体形式存在;Wal R蛋白在不同血清型肺炎链球菌中高达99.4%,其B细胞抗原表位可能位于9-16、35-42、95-111、113-135、150-161、200-218等氨基酸序列位点。成功获得大量以包涵体形式表达的肺炎链球菌Wal R重组蛋白,并对其保守性和抗原表位进行了系统分析。(本文来源于《生物技术通报》期刊2016年07期）
骆诗露,黄健,韩道宾,陈昱希,朱杰华[2]（2016）在《淋菌孔蛋白PorB原核表达与抗原表位及保守性分析》一文中研究指出目的构建淋菌PorB原核表达载体以制备PorB重组蛋白,并分析其B淋巴细胞抗原表位及在不同血清型淋菌菌株中的保守性,以评价其作为淋菌候选蛋白疫苗的可行性。方法以淋菌标准菌株基因组DNA为模板,利用PCR技术扩增出PorB基因,并构建原核表达载体ppSUMO-PorB,酶切鉴定成功后转化至大肠埃希菌BL21(DE3),经IPTG诱导后行SDS-PAGE,检测蛋白表达情况;从Genebank中找出不同淋菌血清型的PorB蛋白质氨基酸序列,并用ClustalX 2.1软件分析其序列保守性,DNASTAR软件预测其B淋巴细胞抗原表位。结果大肠埃希菌BL21(DE3)有PorB蛋白表达,并以包涵体表达形式存在;PorB蛋白在不同血清型淋菌菌株间具有较高的保守性(达95.7%),PorB蛋白的B淋巴细胞抗原表位主要位于152~157、166~179、201~216、246~253、260~267、295~303、311~318等氨基酸区段。结论成功构建ppSUMO-PorB原核表达载体,并在原核系统中得到了包涵体形式的PorB蛋白,且该蛋白保守性高,可以作为淋菌蛋白疫苗候选靶点。(本文来源于《中华医院感染学杂志》期刊2016年10期）
黄健,黄美容,骆诗露,肖质会,聂鑫[3]（2015）在《淋球菌OmpA蛋白的克隆表达、保守性及抗原表位分析》一文中研究指出目的了解OmpA蛋白在不同型别淋球菌间的保守性,分析OmpA蛋白的B细胞抗原表位,并通过大肠杆菌表达系统获取其重组蛋白。方法从Genebank数据库中获取不同型别淋球菌的OmpA蛋白氨基酸序列,利用Clustal X 2.1软件对序列保守性进行分析。利用DNASTAR软件预测分析OmpA蛋白B细胞抗原表位。构建pp SUMO-omp A重组表达载体,转化至大肠杆菌BL21(DE3)菌株中表达OmpA重组蛋白,以SDS-PAGE检测表达的重组蛋白。结果 OmpA蛋白在不同型别淋球菌菌株间保守性高达99.6%,OmpA蛋白抗原表位可能位于28-37、78-86、95-102、147-154、159-165、201-208、213-218等氨基酸区段。SDS-PAGE检测大肠杆菌中表达出OmpA蛋白,主要以包涵体形式存在。结论成功构建pp SUMO-omp A重组表达载体,获得包涵体形式的OmpA蛋白,且OmpA蛋白可能是一种保守性较好的淋球菌蛋白疫苗候选分子。(本文来源于《遵义医学院学报》期刊2015年03期）
闵迅,黄美容,黄健,董杰,陈特[4]（2012）在《肺炎链球菌疫苗候选蛋白质谷氨酰胺tRNA合成酶的保守性与抗原性分析》一文中研究指出目的分析作为肺炎链球菌(Streptococcus pneumoniae,S.pn)疫苗候选靶点的谷氨酰胺tRNA合成酶(glutamyl tRNA syn-thetase,Gts)的保守性和抗原性,并评价Gts抗原诱导产生的抗体在体内是否存在年龄依赖性。方法 PCR扩增S.pn D39标准菌株的Gts基因,构建pET32a(+)-Gts原核表达质粒并测序。扩增S.pn不同血清型的Gts基因,测序后比对分析其保守性。表达Gts重组蛋白质,并进行纯化和western blot鉴定。用Gts重组蛋白质免疫BALB/c小鼠制备抗Gts的多克隆抗体并测定其效价。western blot分析Gts在不同血清型S.pn中的表达情况。ELISA法测定本地区不同年龄段的健康人及患者血清中抗Gts抗体的效价。结果构建了以D39血清型S.pn为DNA模版的pET32a(+)-Gts表达质粒,其测序结果与预期相符。8株不同血清型S.pn的Gts基因编码区大小与D39菌株一致,约为1 461 bp;经测序后序列比对,其基因一致性>99.0%。经Ni柱纯化得到纯度>95%的Gts重组蛋白质,且能与抗His tag标签抗体特异性结合。采用Gts蛋白质经腹腔免疫小鼠后,其血清抗Gts抗体滴度高达1.024×106(5.12×105,4.096×106),与对照组比较有显着差异(P<0.01)。western blot分析证实,8种不同血清型S.pn全菌裂解物均在Mr约55.9×103处出现特异性反应条带。在不同年龄段的健康人群及患者血清中,均产生高滴度的抗Gts抗体,且随着年龄增加而递增。结论 Gts重组蛋白质免疫原性好,在不同血清型的S.pn中均高度保守,且诱导产生的抗体反应存在年龄依赖性,是一个良好的候选疫苗靶点。(本文来源于《临床检验杂志》期刊2012年06期）
李岱容,曹炬,王虹,吴凯峰,尹一兵[5]（2008）在《肺炎链球菌候选蛋白疫苗ClpP的保守性和抗原性》一文中研究指出目的:评价酪蛋白裂解酶P(ClpP)作为候选疫苗的保守性和抗原性,分析在不同血清型肺炎链球菌(SPN)中的表达情况.方法:以TIGR4型SPN的ClpP基因序列设计引物,分别以12株不同血清型SPN的基因组DNA为模板,对ClpP基因进行聚合酶链反应(PCR)扩增、胶回收产物与PMD-18克隆载体连接后进行测序,运用生物信息学方法对其核苷酸及推测的氨基酸序列及抗原性进行分析,并利用West-ernBlot方法检测12株不同血清型SPN的ClpP蛋白的表达情况.结果:12株不同血清型SPN的ClpP基因序列和Gen-Bank数据库对已公布的TIGR4型SPN的ClpP基因一致性>99.0%,推测的氨基酸序列一致性>99.5%.WesternBlot结果显示anti-ClpP多克隆抗体与12型SPN的菌体蛋白能够起交叉反应.结论:ClpP蛋白在不同型SPN之间同源性高,在不同型SPN菌株中均有表达.ClpP是一个具有前景的SPN候选蛋白疫苗因子.(本文来源于《第四军医大学学报》期刊2008年19期）
林玮,杨宏亮,杨杨,胡宝瑜,董珂[6]（2007）在《问号钩端螺旋体中一个新的OmpA家族蛋白抗原性及保守性研究》一文中研究指出目的克隆表达和鉴定问号钩端螺旋体(L.interrogans)黄疸出血群赖型赖株中一个新的外膜蛋白(Omp)A家族基因LA0301,研究LA0301编码蛋白的抗原性和在15个钩端螺旋体(简称钩体)血清群代表株中的保守性,探讨其在疫苗研究中的意义。方法生物信息学软件分析预测LA0301的特征。构建原核表达重组体pQE31-LA0301,经IPTG诱导后用十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)及蛋白质印迹法(Western blot)鉴定表达情况。用表达的重组蛋白免疫BALB/c小鼠,Western印迹检测其免疫反应性和在不同血清型钩体中的保守性。酶联免疫吸附试验(ELISA)和Western印迹检测兔抗钩体全菌血清中的LA0301编码蛋白的抗体。结果生物信息学预测结果显示,LA0301具有OmpA家族的结构域。克隆表达了重组质粒pQE31-LA0301,重组蛋白能刺激BALB/c小鼠产生特异性抗体,效价为1:32000。在兔抗钩体全菌血清中检测到特异的LA0301蛋白抗体,并在15个血清群的代表株钩体中均可检测到LA0301蛋白。结论LA0301蛋白是问号钩体中一个新的OmpA家族蛋白,具有良好的抗原性和保守性,并且能在钩体感染的过程中刺激机体产生相应的抗体。为进一步研究钩体新型疫苗候选基因奠定了基础。(本文来源于《微生物与感染》期刊2007年04期）
杨宏亮,林玮,秦金红,胡宝瑜,杨杨[7]（2007）在《问号钩端螺旋体疫苗候选基因LB061的抗原性和保守性研究》一文中研究指出目的克隆表达和鉴定问号钩端螺旋体黄疸出血群赖型赖株中疫苗候选基因LB061,研究LB061的免疫原性和在不同血清型钩端螺旋体菌中的保守性。方法生物信息学软件分析预测LB061的特征。构建原核表达质粒pQE31-LB061,经IPTG诱导后用SDS-PAGE及Western印迹法鉴定表达情况。用表达的重组蛋白免疫BALB/c小鼠,Western印迹法检测其抗原性和在不同血清型钩端螺旋体中的保守性。Western印迹法检测钩端螺旋体全菌兔抗血清中的LB061抗体。结果生物信息学预测结果显示,LB061含有DUF839家族结构域。成功克隆了重组质粒pQE31-LB061,表达的重组蛋白能刺激BALB/c小鼠产生抗体(效价为1∶32000),并能与相应抗体反应,具有良好的抗原性。在16株不同血清型的钩端螺旋体中均可检测到LB061蛋白的表达,并在钩端螺旋体赖株全菌兔抗血清中检测到其抗体。结论LB061蛋白可以作为外膜蛋白刺激宿主免疫系统产生抗体,具有良好的抗原性和保守性。本研究为其作为疫苗候选基因的研究奠定了基础。(本文来源于《微生物与感染》期刊2007年01期）
陈仁涉,鲍利民,高芳堃,高欣,吴伟[8]（2005）在《Ⅱ型胶原抗原分子结构的保守性与自身抗体形成关系的研究》一文中研究指出目的:为了解各种属动物Ⅱ型胶原分子结构的保守性和自身抗体形成的关系。方法:(1)从不同种属动物(包括人、猪、牛、鸡)中制备Ⅱ型胶原,用溴化氰把胶原分解成多个片段,以聚丙烯酰胺凝胶电泳和免疫印迹法(Westernblot)鉴定和测定抗体的各项特性。(2)用鸡Ⅱ型胶原自皮下多点注射至大鼠尾部,建立了类风湿关节炎(RA)的动物模型,并通过口服Ⅱ型胶原以观察其对疾病的干扰情况。(3)用ELISA法分析RA病人血清中自身抗体。结果:112例RA病人血清对牛Ⅱ型胶原IgG和IgA抗体反应的阳性率分别为19.6%和12.5%,对人Ⅱ型胶原IgG和IgA反应的阳性率则各自为17.5%和13.8%。对不同种属动物Ⅱ型胶原抗体IgG和IgA反应的阳性率无明显差异。IgA型阳性率高于一般正常比率。溴化氰能把各种属Ⅱ型胶原消化成8～12个片段,每个片段有类似的分子量,有类似的位点特异抗体,CB10、CB11、D和C是主要的位点抗体。动物模型结果表明预先口服胶原大鼠组发生RA的阳性率明显低于模型组,二组的发病率分别是44.4%和83.3%,口服胶原组的病情严重程度明显低于模型组,口服胶原组和模型组的肢体累及率分别为13.8%和49.9%。结论:不同种属Ⅱ型胶原分子结构有很高的保守性,自身抗体的产生可能是饮食胶原刺激人体免疫器官或直接刺激肠道黏膜的免疫系统所致,病人的主要位点特异抗体是CB10、CB11。此外该研究还发现D和C也是主要特异位点抗体,特异位点抗体与RA疾病程度有关。(本文来源于《中国免疫学杂志》期刊2005年07期）
袁娴芬[9]（2004）在《SARS冠状病毒S基因片段保守性高抗原性C区基因DNA疫苗的免疫学特性研究》一文中研究指出目的 构建抗原基因为SARS冠状病毒(severe acute respiratory syndrome coronavirus,SARS-CoV)S蛋白C端片段基因的DNA疫苗,采用肌肉注射的方法接种小鼠后观察机体产生免疫应答的情况,为预防和治疗非典型性肺炎提供新的治疗手段。方法 将SARS冠状病毒S蛋白C端811bp-1221bp基因片段克隆至真核表达载体pcDNA3.1(-),将重组真核表达载体注射入实验组BALB/c小鼠肌肉中并随循环系统在体内重新分布,导入动物体细胞后,转染细胞所表达的抗原能刺激机体诱导产生强大的体液免疫和细胞免疫反应。同时设空载体pcDNA3.1(-)和生理盐水对照组,定期Elisa检测各组小鼠血清中SARS-CoV的病毒特异性IgG抗体水平,流式细胞仪观察其淋巴细胞表型变化,PCR法检测质粒分布。结果 SARS病毒S蛋白的特异性IgG ELISA结果:免疫后的小鼠摘取眼球获得外周血并分离血清,用纯化GST-Sc融合抗原包被的微孔板进行ELISA测定血清SARS-CoV IgG的效价,结果显示肌注重组DNA的小鼠血清在接种15天后就可检测出SARS-CoV特异性IgG,抗体滴度达1∶500,至第30天时,这种特异性IgG水平进一步上升至1∶1000,至第45天时特异性IgG水平基本保持稳定。而接种pcDNA3.1(-)空载体和生理盐水的对照组均未检测出明显的特异性抗体,且这种低水平的抗体无时-效关系。流式细胞仪测量淋巴细胞的表型变化:注射15天后,流式细胞仪测量淋巴细胞的表型变化,疫苗注射组血清中淋巴细胞表型变化为CD4%∶41.44±1.20 CD8%∶10.96±1.33 CD3%∶59.71±0.99 CD4/CD8∶3.78±3.65;而同时空白组小鼠血清中淋巴细胞表型为CD4%∶38.25±2.00 CD8%∶7.63±0.32 CD3%∶43.57±2.23 CD4/CD8∶5.17±1.36与空白组相比,疫苗注射组以CTL为主的CD8~+T淋巴细胞的百分比含量增加显着,说明DNA疫苗的肌肉注射引起了机体强大的细胞免疫反应。PCR法鉴定质粒在小鼠体内分布∶扩增产物的琼脂糖电泳结果表明,在胫前肌、肝脏中都有质粒存在,而脾脏、肺部淋巴结中未观察到质粒分布。结论 抗原基因为SARS冠状病毒S蛋白C端片段的DNA疫苗可以通过肌注诱导小鼠产生针对SARS病毒强大的细胞免疫应答和体液免疫应答,有可能被开发成为有效的预防SARS病毒感染的新型药物。(本文来源于《武汉大学》期刊2004-11-10）
高欣,鲍利民,高芳堃,吴伟,周惠琼[10]（2004）在《Ⅱ型胶原抗原分子结构的保守性与自身抗体形成的关系》一文中研究指出目的了解各种属动物Ⅱ型胶原分子结构的保守性和自身抗体形成的关系。方法(1)从不同种属动物(包括人、猪、牛、鸡)中制备Ⅱ型胶原,用溴化氰把胶原分解成多个片段,以聚丙烯酰胺凝胶电泳和免疫印迹法(Western blot)鉴定和测定抗体的各项特性;(2)用鸡Ⅱ型胶原白皮下多点注射至大鼠尾部,建立了类风湿关节炎(RA)的动物模型,并通过口服Ⅱ型胶原以观察其对疾病的干扰情况(3)用ELISA法分析RA患者血清中自身抗体。(本文来源于《第七届全国老年医学学术会议暨海内外华人老年医学学术会议论文汇编》期刊2004-11-01）
保守性抗原论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
目的构建淋菌PorB原核表达载体以制备PorB重组蛋白,并分析其B淋巴细胞抗原表位及在不同血清型淋菌菌株中的保守性,以评价其作为淋菌候选蛋白疫苗的可行性。方法以淋菌标准菌株基因组DNA为模板,利用PCR技术扩增出PorB基因,并构建原核表达载体ppSUMO-PorB,酶切鉴定成功后转化至大肠埃希菌BL21(DE3),经IPTG诱导后行SDS-PAGE,检测蛋白表达情况;从Genebank中找出不同淋菌血清型的PorB蛋白质氨基酸序列,并用ClustalX 2.1软件分析其序列保守性,DNASTAR软件预测其B淋巴细胞抗原表位。结果大肠埃希菌BL21(DE3)有PorB蛋白表达,并以包涵体表达形式存在;PorB蛋白在不同血清型淋菌菌株间具有较高的保守性(达95.7%),PorB蛋白的B淋巴细胞抗原表位主要位于152~157、166~179、201~216、246~253、260~267、295~303、311~318等氨基酸区段。结论成功构建ppSUMO-PorB原核表达载体,并在原核系统中得到了包涵体形式的PorB蛋白,且该蛋白保守性高,可以作为淋菌蛋白疫苗候选靶点。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
保守性抗原论文参考文献
[1].韩道宾,骆诗露,黄健,朱杰华,陈泽慧.肺炎链球菌TCSs中WalR的克隆表达、保守性及抗原表位分析[J].生物技术通报.2016
[2].骆诗露,黄健,韩道宾,陈昱希,朱杰华.淋菌孔蛋白PorB原核表达与抗原表位及保守性分析[J].中华医院感染学杂志.2016
[3].黄健,黄美容,骆诗露,肖质会,聂鑫.淋球菌OmpA蛋白的克隆表达、保守性及抗原表位分析[J].遵义医学院学报.2015
[4].闵迅,黄美容,黄健,董杰,陈特.肺炎链球菌疫苗候选蛋白质谷氨酰胺tRNA合成酶的保守性与抗原性分析[J].临床检验杂志.2012
[5].李岱容,曹炬,王虹,吴凯峰,尹一兵.肺炎链球菌候选蛋白疫苗ClpP的保守性和抗原性[J].第四军医大学学报.2008
[6].林玮,杨宏亮,杨杨,胡宝瑜,董珂.问号钩端螺旋体中一个新的OmpA家族蛋白抗原性及保守性研究[J].微生物与感染.2007
[7].杨宏亮,林玮,秦金红,胡宝瑜,杨杨.问号钩端螺旋体疫苗候选基因LB061的抗原性和保守性研究[J].微生物与感染.2007
[8].陈仁涉,鲍利民,高芳堃,高欣,吴伟.Ⅱ型胶原抗原分子结构的保守性与自身抗体形成关系的研究[J].中国免疫学杂志.2005
[9].袁娴芬.SARS冠状病毒S基因片段保守性高抗原性C区基因DNA疫苗的免疫学特性研究[D].武汉大学.2004
[10].高欣,鲍利民,高芳堃,吴伟,周惠琼.Ⅱ型胶原抗原分子结构的保守性与自身抗体形成的关系[C].第七届全国老年医学学术会议暨海内外华人老年医学学术会议论文汇编.2004
论文知识图
