导读:本文包含了信息基因编码论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:基因,酪氨酸,信息学,蛋白,水貂,生物,蛋白质。
信息基因编码论文文献综述
谢开会,王伟,杨姣姣,闫尊强,杨巧丽[1]（2019）在《合作猪IFN-β基因编码区克隆及生物信息学分析》一文中研究指出克隆合作猪干扰素β(Interferon-beta, IFN-β)基因的编码区序列(Coding region sequence, CDS),预测分析其结构与功能。以NCBI/GenBank中猪IFN-β(登录号:NM_001003923.1)的序列设计特异性引物,通过TA克隆技术得到合作猪 IFN-β基因完整CDS区,用生物信息学方法对其进行分析。结果表明,合作猪 IFN-β基因CDS区全长561 bp,编码186个氨基酸,与参考序列相比,其编码区的第177位点处的C突变为T,为同义突变。分子质量约为21.95 ku,理论等电点(PI)为4.93,不稳定系数为62.91,平均疏水性为-0.172;二级结构主要由α-螺旋和无规则卷曲构成,叁级结构与二级结构预测基本一致。合作猪与巴马猪、梅山猪和疣猪 IFN-β核酸序列的相似性为99.47%、99.82%和98.75%。进化树结果表明,合作猪与梅山猪亲缘关系最近。合作猪IFN-β属于干扰素ab超家族,是不稳定的酸性亲水性蛋白,含有信号肽和跨膜区。(本文来源于《西北农业学报》期刊2019年10期）
邓小亮,马文康,洪玮,付欣,谭茵[2]（2019）在《新西兰白兔SOD1基因编码区克隆及生物信息学分析》一文中研究指出试验旨在克隆新西兰白兔SOD1基因CDS区并对其进行生物信息学分析。根据GenBank中穴兔SOD1基因序列(登录号:NM_001082627.2)设计特异性引物,利用RT-PCR技术扩增并克隆新西兰白兔SOD1基因完整的CDS区序列,测序鉴定后与其他物种进行同源性比对并构建系统进化树,使用SOPMA、SWISS-MODEL、ExPASy、ProtParam等软件和在线工具对蛋白序列进行分析,并预测蛋白分子的亚细胞定位及互作网络。结果显示,新西兰白兔SOD1基因CDS区长度为459 bp,A、T、C、G碱基含量分别为24.84%、18.95%、23.09%和33.12%,GC含量大于AT含量,编码153个氨基酸。同源性比对结果发现,新西兰白兔与穴兔、卷尾猴、人、黑猩猩、普通狨、骆驼、家犬、猕猴、野猪、小鼠的同源性分别为99.8%、85.2%、85.0%、84.7%、84.1%、83.9%、83.9%、83.7%、83.2%和81.3%。系统进化树结果显示,新西兰白兔和穴兔进化关系最近,并单独聚成一个分支。新西兰白兔SOD1蛋白分子质量为15.7 ku,理论等电点(pI)为5.86,分子式为C_(672)H_(1084)N_(200)O_(221)S_5,不稳定指数为23.79,脂肪系数为78.89,平均亲水指数(GRAVY)为-0.276;属水溶性蛋白,无信号肽及跨膜区。SOD1蛋白包含5个潜在的磷酸化修饰位点和3个潜在的糖基化位点;在45-120位氨基酸处存在1个保守的活性中心;二级结构以无规则卷曲为主,占53.59%;叁级结构建模显示蛋白易形成同源二聚体。亚细胞定位结果显示,细胞质、细胞核和线粒体分别占65.2%、26.1%和8.7%;SOD1蛋白在体内能与SOD2、PRDX1、PRDX3、PRDX4、DERL1等分子形成互作网络。本试验结果为进一步深入研究SOD1基因的功能及探索其与相关疾病的关系提供了参考依据。(本文来源于《中国畜牧兽医》期刊2019年08期）
刘田,万李,周勇,段佳熙,管茶香[3]（2019）在《结核分枝杆菌Rv1787基因编码蛋白PPE25的原核表达及生物信息学分析》一文中研究指出目的构建结核分枝杆菌Rv1787基因的原核表达质粒进行体外表达,运用生物学信息分析方法分析Rv1787基因编码蛋白PPE25的生物学特征。方法以结核分枝杆菌H37Rv基因组DNA为模板,PCR法扩增Rv1787基因,并与表达载体pET-32a构建重组质粒。原核表达重组质粒,SDS-PAGE分析表达产物并利用亲和层析的方法进行纯化。利用生物信息学软件ProtParam分析PPE25蛋白的理化性质,TMPRED和SignalP4.1 Service预测蛋白的跨膜区和信号肽,NPS@SOPMA和Swissmodel分别预测蛋白的二级结构和叁级结构,Bepipred 1.0b server和DNAStar综合预测蛋白的B细胞抗原表位,综合运用SYFPEITHI、BIMAS、NetCTL、RANKPEP、NetMHCⅡPAN 4.0 server预测蛋白的CTL细胞表位,综合运用SYFPEITHI、RANKPEP、NetMHCⅡpan 3.2 server预测蛋白的Th细胞表位。结果 pET-32a-Rv1787重组质粒测序结果与目的基因完全一致;SDS-PAGE分析表明,该融合蛋白以包涵体形式存在,相对分子质量为56×10~3,与预期大小相符。生物信息学分析结果显示,PPE25蛋白为疏水性蛋白,含多个跨膜结构域,无信号肽。二级结构主要由α-螺旋和无规则卷曲构成,结构比较松散。综合多种表位预测软件分析结果,筛选出3个优势B细胞抗原表位,7个CTL优势抗原表位和9个Th优势抗原表位。结论成功构建结核分枝杆菌PPE25蛋白编码基因Rv1787重组原核表达质粒,并利用生物信息学筛选出多个优势抗原表位,为进一步研究PPE25蛋白在结核病发生发展中的作用奠定了基础。(本文来源于《中国病原生物学杂志》期刊2019年07期）
黎维丽,余乃通,李俊成,王健华,李宾宾[4]（2019）在《香蕉条斑病毒ORF Ⅰ基因克隆及编码蛋白和同源物的生物信息学分析》一文中研究指出【目的】探明杆状DNA病毒属病毒的ORFⅠ基因功能。【方法】本研究从香蕉条斑病毒云南分离株(BSV-YN)中克隆了BSV ORFⅠ基因,通过核苷酸和氨基酸序列分析和同源关系分析,确定了BSV-YN的分类地位;对其编码蛋白及同源物的理化性质、氨基酸序列组成、亲疏水性、跨膜区域、信号肽、亚细胞定位、磷酸化位点、同源结构域、蛋白二级和叁级结构等进行预测和分析。【结果】BSV ORFⅠ基因片段大小为528 bp,编码175个氨基酸,通过核苷酸和氨基酸序列分析和同源关系分析,确定了BSV-YN属于BSGFV种。生物信息学分析表明,BSV-YN ORFⅠ及同源蛋白都是不稳定的、亲水性蛋白,以丝氨酸和苏氨酸磷酸化为主。这些蛋白二级结构主要由α-螺旋和无规则卷曲组成,无信号肽或跨膜区域。亚细胞定位预测表明,BSV-YN ORFⅠ及同源蛋白主要在细胞核分布,推测它们在病毒感染的宿主细胞核中发挥重要作用。【结论】推测BSV-YN ORFⅠ在病毒感染的宿主细胞核中参与病毒复制、转录等相关过程。本研究为进一步开展该蛋白的功能研究提供科学线索。(本文来源于《果树学报》期刊2019年05期）
郑航辉,高升,杨宇泽,吴润,万学瑞[5]（2019）在《腾冲嗜热厌氧杆菌ahpC编码基因的克隆表达及生物信息学分析》一文中研究指出为了研究腾冲嗜热厌氧杆菌(Thermoanaerobacter tengcongensis)AhpC在嗜热中的作用,应用PCR技术扩增腾冲嗜热厌氧菌tte0270基因(即ahpC编码基因),构建了原核表达载体pET-28a::ahpC并在大肠杆菌BL21(DE3)表达AhpC,并通过荧光定量PCR分析ahpC在50℃、60℃、75℃和80℃的mRNA表达量;同时利用生物信息学软件分析AhpC在腾冲嗜热厌氧杆菌、单核细胞增生李斯特菌和大肠杆菌中编码氨基酸的基本理化性质和蛋白质叁级结构。在BL21(DE3)中腾冲嗜热厌氧杆菌AhpC蛋白能高效的表达,以可溶性形式存在,分子质量为26 ku;荧光定量PCR结果表明腾冲嗜热厌氧杆菌ahpC mRNA表达量随温度升高而提高;生物信息学分析得出AhpC含有220个氨基酸,为酸性亲水性蛋白,等电点为6.126,蛋白质有29.1%的氨基酸参与α-螺旋结构的形成。嗜热菌AhpC中Glu(E)和Lys(K)的含量高于常温细菌。腾冲嗜热厌氧杆菌AhpC的叁级结构明显比大肠杆菌和单核细胞增生李斯特菌的更紧凑。结果对腾冲嗜热菌嗜热机制研究具有一定的启发。(本文来源于《生物学杂志》期刊2019年05期）
王亚琪,胡露露,王瑞宁,刘铮铸,巩元芳[6]（2019）在《美洲水貂TYR基因编码蛋白结构及功能的生物信息学分析》一文中研究指出为进一步探明美洲水貂酪氨酸酶(TYR)基因的结构和功能信息,对美洲水貂TYR基因编码蛋白进行生物信息学分析,同时构建TYR基因的系统发育树。结果表明:美洲水貂TYR基因共编码531个氨基酸,其编码产物为不稳定的亲水蛋白;二级结构主要以α-螺旋和无规卷曲为主,含有1个酪氨酸酶超家族结构域,存在信号肽、跨膜结构域和二硫键;该蛋白主要在内质网中发挥细胞被膜、运输和结合的作用,同时还通过信号转导在细胞内发挥其生物学作用;系统进化情况和动物分类学基本一致,美洲水貂TYR基因与雪貂、家犬的亲缘关系最近。美洲水貂TYR基因编码蛋白在生物进化中具有较强保守性,该基因结构和功能的分析为水貂TYR基因遗传特性的进一步研究奠定了基础。(本文来源于《畜牧与兽医》期刊2019年01期）
陈阳,秦立志,赵博昊,胡帅帅,穆琳[7]（2018）在《獭兔CREB1基因的编码区克隆、生物信息学及表达规律分析》一文中研究指出利用分子克隆技术和生物信息学方法,对獭兔CREB1基因编码区序列(coding sequence,CDS)进行克隆和生物信息学特征分析,同时比较其在不同毛色獭兔的皮肤组织中的表达水平差异。结果表明,CREB1基因CDS长984 bp,共编码327个氨基酸,在不同的哺乳动物中具有较高的同源性,系统进化情况与其亲缘关系远近一致。经Hopfield、Swiss-model等预测发现,CREB1基因编码蛋白为亲水蛋白质,其二级结构包含α螺旋(h) 33. 33%、无规则卷曲(c) 44. 95%、延伸链(e) 21. 71%;叁级结构为1条简单的螺旋链。荧光定量PCR结果显示,CREB1基因在黑色獭兔和青紫蓝色獭兔皮肤组织中的表达量极显着高于白色獭兔(P <0. 01),且在黑色獭兔中表达量最高。该结果为进一步探索CREB1基因在哺乳动物毛色形成过程中的功能奠定了基础。(本文来源于《江苏农业科学》期刊2018年23期）
马建青,吴占勇,孔建军,王会旺,赵朝晖[8]（2018）在《不同物种聚集蛋白聚糖基因编码区生物信息分析》一文中研究指出用比较基因组学和生物信息学方法分析人、猕猴、白顶白眉猴、牛、家犬、野猪、羊驼、绵羊、雪貂、褐家鼠、小家鼠、灰仓鼠和原鸡共13个物种的聚集蛋白聚糖(aggrecan)基因编码区(coding regions,CDS)的遗传多样性,并对该基因编码蛋白的氨基酸序列、理化性质、信号肽和蛋白质二级结构进行预测,为建立脊柱退行性病变的动物模型提供理论支持和基础资料。所研究13个物种的50条基因序列中共检测到多态位点3 081个,其中有单一多态位点88个,占全部多态位点的百分率约为1.60%,检测到单体型22种。组成聚集蛋白聚糖核心蛋白(aggrecan core protein)的氨基酸表现为亲水性、理论等电点均小于7、肽链的不稳定系数在44.59～53.92,13个物种的aggrecan核心蛋白氨基酸序列中含有信号肽,但物种间氨基酸序列信号肽的裂解位点存在差异;蛋白质的二级结构主要以无规则卷曲、延伸主链和α-螺旋形式存在,叁者所占比例分别为59.84%～69.14%、23.56%～30.06%和5.70%～10.10%,未发现其他二级结构。研究表明aggrecan基因编码区在种内表现较为保守,种间则表现有较丰富的遗传多样性,所编码蛋白属于分泌蛋白,多肽链为酸性且不稳定,蛋白质二级结构无特殊表现。(本文来源于《动物医学进展》期刊2018年12期）
霍海龙,张霞,范俐,赵筱,唐宏涛[9]（2018）在《猪雄性增强抗原1基因MEA1编码区克隆、表达及生物信息学分析》一文中研究指出【目的】克隆猪MEA1基因编码区序列,获得基因表达谱并了解其蛋白质的基本功能。【方法】从GenBank下载猪及近缘物种MEA1序列作为参考序列,设计特异引物从版纳微型猪近交系(BMI)睾丸组织中扩增MEA1基因完全编码序列及部分侧翼序列,对MEA1翻译的蛋白质序列进行多种功能生物信息学分析并构建多物种系统进化树,最后用实时荧光定量PCR技术检测BMI 15个重要组织的MEA1 mRNA转录表达水平。【结果】扩增得到BMI MEA1编码区序列长525 bp,编码174个氨基酸。功能生物信息学分析表明:MEA1含有1个完整的保守结构域,无跨膜螺旋结构,无N端信号肽序列,二级结构以无规卷曲为主,N末端疏水,C末端均亲水,有3类功能活性位点。系统进化分析表明:MEA1基因在进化中高度保守,且与人、长臂猿的亲缘关系最近,符合物种的系统分类地位。多组织相对荧光定量表达分析表明:MEA1基因在睾丸中高表达,在心、肝等其他14个组织中低表达。【结论】为探索BMI MEA1基因在睾丸形成和精子发生过程中的作用及功能奠定基础。(本文来源于《云南农业大学学报(自然科学)》期刊2018年06期）
王亚琪,郭敏,刘铮铸,耿立英,张传生[10]（2018）在《美洲水貂TYRP1基因编码蛋白质结构及功能的生物信息学分析》一文中研究指出基于生物基因组学数据库,对美洲水貂酪氨酸酶相关蛋白质1(TYRP1)基因进行生物信息学分析,为其遗传特性及编码蛋白质功能机制的研究提供基础数据。生物信息学分析结果表明,美洲水貂TYRP1基因共编码537个氨基酸,其编码产物为不稳定的亲水蛋白质。二级结构主要以α-螺旋和无规卷曲为主,含有1个酪氨酸酶超家族结构域,存在信号肽、跨膜结构域和二硫键。该蛋白质主要在内质网中发挥细胞被膜、运输和结合的作用,同时还通过信号转导在细胞内发挥其生物学作用。系统进化情况和动物分类学基本一致,美洲水貂和雪貂的亲缘关系最近。美洲水貂TYRP1基因编码蛋白质在生物进化中具有较强保守性,该基因结构和功能的分析为水貂TYRP1基因遗传特性的进一步研究奠定了基础。(本文来源于《江苏农业科学》期刊2018年20期）
信息基因编码论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
试验旨在克隆新西兰白兔SOD1基因CDS区并对其进行生物信息学分析。根据GenBank中穴兔SOD1基因序列(登录号:NM_001082627.2)设计特异性引物,利用RT-PCR技术扩增并克隆新西兰白兔SOD1基因完整的CDS区序列,测序鉴定后与其他物种进行同源性比对并构建系统进化树,使用SOPMA、SWISS-MODEL、ExPASy、ProtParam等软件和在线工具对蛋白序列进行分析,并预测蛋白分子的亚细胞定位及互作网络。结果显示,新西兰白兔SOD1基因CDS区长度为459 bp,A、T、C、G碱基含量分别为24.84%、18.95%、23.09%和33.12%,GC含量大于AT含量,编码153个氨基酸。同源性比对结果发现,新西兰白兔与穴兔、卷尾猴、人、黑猩猩、普通狨、骆驼、家犬、猕猴、野猪、小鼠的同源性分别为99.8%、85.2%、85.0%、84.7%、84.1%、83.9%、83.9%、83.7%、83.2%和81.3%。系统进化树结果显示,新西兰白兔和穴兔进化关系最近,并单独聚成一个分支。新西兰白兔SOD1蛋白分子质量为15.7 ku,理论等电点(pI)为5.86,分子式为C_(672)H_(1084)N_(200)O_(221)S_5,不稳定指数为23.79,脂肪系数为78.89,平均亲水指数(GRAVY)为-0.276;属水溶性蛋白,无信号肽及跨膜区。SOD1蛋白包含5个潜在的磷酸化修饰位点和3个潜在的糖基化位点;在45-120位氨基酸处存在1个保守的活性中心;二级结构以无规则卷曲为主,占53.59%;叁级结构建模显示蛋白易形成同源二聚体。亚细胞定位结果显示,细胞质、细胞核和线粒体分别占65.2%、26.1%和8.7%;SOD1蛋白在体内能与SOD2、PRDX1、PRDX3、PRDX4、DERL1等分子形成互作网络。本试验结果为进一步深入研究SOD1基因的功能及探索其与相关疾病的关系提供了参考依据。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
信息基因编码论文参考文献
[1].谢开会,王伟,杨姣姣,闫尊强,杨巧丽.合作猪IFN-β基因编码区克隆及生物信息学分析[J].西北农业学报.2019
[2].邓小亮,马文康,洪玮,付欣,谭茵.新西兰白兔SOD1基因编码区克隆及生物信息学分析[J].中国畜牧兽医.2019
[3].刘田,万李,周勇,段佳熙,管茶香.结核分枝杆菌Rv1787基因编码蛋白PPE25的原核表达及生物信息学分析[J].中国病原生物学杂志.2019
[4].黎维丽,余乃通,李俊成,王健华,李宾宾.香蕉条斑病毒ORFⅠ基因克隆及编码蛋白和同源物的生物信息学分析[J].果树学报.2019
[5].郑航辉,高升,杨宇泽,吴润,万学瑞.腾冲嗜热厌氧杆菌ahpC编码基因的克隆表达及生物信息学分析[J].生物学杂志.2019
[6].王亚琪,胡露露,王瑞宁,刘铮铸,巩元芳.美洲水貂TYR基因编码蛋白结构及功能的生物信息学分析[J].畜牧与兽医.2019
[7].陈阳,秦立志,赵博昊,胡帅帅,穆琳.獭兔CREB1基因的编码区克隆、生物信息学及表达规律分析[J].江苏农业科学.2018
[8].马建青,吴占勇,孔建军,王会旺,赵朝晖.不同物种聚集蛋白聚糖基因编码区生物信息分析[J].动物医学进展.2018
[9].霍海龙,张霞,范俐,赵筱,唐宏涛.猪雄性增强抗原1基因MEA1编码区克隆、表达及生物信息学分析[J].云南农业大学学报(自然科学).2018
[10].王亚琪,郭敏,刘铮铸,耿立英,张传生.美洲水貂TYRP1基因编码蛋白质结构及功能的生物信息学分析[J].江苏农业科学.2018
论文知识图
