导读:本文包含了异肽键论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:抑制剂,多肽,卷曲,子环,序列,蛋白质,螺旋。
异肽键论文文献综述
高德英,曹佳雯,孙小宝,周可鑫,张铁涛[1]（2019）在《基于异肽键连接的分子粘合剂研究进展》一文中研究指出异肽键分子粘合剂是多肽链中的赖氨酸(Lys)残基和天冬酰胺或天冬氨酸(Asn/Asp)残基侧链自发结合形成的不可逆共价键,具有良好的特异性和稳定性。该反应可在极短的时间完成,且不需要特定的理化环境和催化剂。文中结合近年来国内外学者对异肽键分子粘合剂的研究进展,综述了异肽键分子粘合剂的来源、类型、形成机制及其介导的分子环化和蛋白拓扑结构,并讨论了其在合成疫苗、水凝胶和细菌纳米生物反应器等领域的应用前景。(本文来源于《生物工程学报》期刊2019年04期）
郑汐,梁国栋,王潮,刘克良[2]（2016）在《异肽键稳定的MERS-CoV融合蛋白S2亚基N端重复序列叁股α螺旋的构建》一文中研究指出通过在天然N肽的氨基端引入可以诱导螺旋叁聚体形成的人工多肽序列,并通过酰基转移反应在上述嵌合肽所形成的叁股α螺旋间引入异肽键,构建了中东呼吸综合征病毒(MERS-Co V)的N-trimer模型,为MERS-Co V融合抑制剂的设计奠定了基础.(本文来源于《高等学校化学学报》期刊2016年09期）
来文庆[3]（2016）在《基于天然NHR序列的异肽键交联HIV-1融合抑制剂的发现》一文中研究指出HIV-1融合抑制剂主要抑制病毒与靶细胞膜的融合。它以gp41亚基为作用靶点,通过抑制病毒内源性六股螺旋束(6HB)的形成,抑制病毒进入靶细胞。衍生于HIV-1gp41蛋白亚基上的C末端七重复序列(CHR)的C肽融合抑制剂主要通过与N末端七重复序列(NHR)作用,抑制内源性6HB的形成,进而抑制病毒的膜融合,其生物活性普遍较高,IC50在纳摩尔水平。T20是目前唯一上市的HIV融合抑制剂,但随着T20的临床使用,逐渐暴露出日益严重的问题:T20耐药毒株的出现;用药剂量大,治疗花费高;病人依从性差等。针对这一状况,通过对现有或衍生于CHR序列的C肽的突变,修饰,缀合等途径,探索开发出与其靶点NHR作用更强,结合更紧密,或作用在NHR上不同区域的C肽融合抑制剂。此后,虽然进一步开发了C肽融合抑制剂,如T1144,也能对T20耐药毒株具有较好的抑制作用,但其作用靶点都是NHR序列,这将导致交叉耐药的出现。因此,发现具有结构新颖,针对新靶点和新作用机制的融合抑制剂是亟需解决的难题。衍生于NHR序列的N肽融合抑制剂作用于CHR,与T20及C肽类融合抑制剂具有完全不同的作用靶点和作用机制,对T20耐药毒株有效。N肽融合抑制剂要先自聚成叁螺旋体,然后再和CHR作用,N肽融合抑制剂的这些特点使得它有可能成为解决T20药物所面临问题的有效途径。但直接衍生于NHR的N肽序列较短,相互作用力弱,不具有稳定的叁螺旋结构,而且在生理条件下易聚沉,导致其生物活性低,IC50只有微摩尔的水平。本文主要针对N肽融合抑制剂易聚集、生物活性低等缺点,通过对NHR序列进行修饰,氨基酸替换和异肽键交联的方法,设计出生物活性高,代谢稳定性高的N肽融合抑制剂。本文的研究主要分为两个部分:1、嵌合N肽的设计嵌合N肽是由能够形成叁螺旋的人为设计肽片段与源自NHR序列能够特异性识别靶标的肽片段连接而成的肽链。针对N肽的叁聚体结构不稳定、易沉淀的缺点,我们首先从头设计能够形成叁螺旋的人为α-螺旋肽序列,其长度为叁个或四个七重复序列(3HR或4HR),它们可以自组装成为叁螺旋结构,再通过侧链形成异肽键将叁条肽链交联,最终得到异肽键交联的人为设计叁螺旋(3HR)3,(4HR)3。然后,在3HR,4HR的C端嵌合天然NHR肽片段N23,得到了嵌合并交联的N肽(3HRN23)3,(4HRN23)3。我们利用圆二色谱(CD),分析型超离心(sva),rp-hplc,质谱等方法确证结构和产物的正确性。经过细胞-细胞融合实验,病毒感染,代谢稳定性评价等实验,我们确证了设计的n肽(3hrn23)3,(4hrn23)3均为稳定的叁螺旋结构,α螺旋达到90%以上,并且表现出高生物活性(ic50达到10nm左右)和高代谢稳定性。该部分证明异肽键交联的方法可以有效的提高螺旋结构的稳定性和n肽的生物活性。2、以天然nhr序列为模板n叁螺旋肽设计上述人为叁螺旋肽与n肽嵌合的设计中,人为叁螺旋部分只是为了维系平行n肽叁螺旋结构的形成,会造成与n肽生物活性无关的序列过长,该部分直接以天然nhr序列为模板,并通过异肽键交联的方法设计出具有稳定叁螺旋结构的n肽融合抑制剂。该n肽融合抑制剂是在天然nhr序列进行尽可能少的修饰,最终得到接近天然序列的交联n叁螺旋结构,以此模拟天然nhr的生物功能和作用机制,提高n肽融合抑制剂的生物活性和稳定性。本研究中,通过对天然nhr序列的部分氨基酸替换,设计出能形成叁螺旋结构的n肽n36mek2,n36mek1和n36m。并在该n肽的叁螺旋结构基础上,利用异肽键交联的方法,得到异肽键交联的n肽融合抑制剂(n36mek2)3,(n36mek1)3和(n36m)3。对异肽键交联前和交联后的n肽进行了结构表征和性能测定,异肽键交联的n肽(n36mek2)3,(n36mek1)3,(n36m)3具有较好的α螺旋(螺旋率80%以上)和热稳定性(tm>90℃)。它们也表现出高生物活性和良好的代谢稳定性。尤其是(n36m)3不仅序列与天然n36序列非常接近,在细胞-细胞融合实验和真病毒实验中的抑制活性达到与t20相当或高于t20活性,而且还对hiv-1流行毒株和t20耐药毒株都具有很高的生物活性。本论文共设计合成25个异肽键交联的n肽,对其中的5个n肽进行了详细的理化性质和生物性评价,确证了异肽键交联的n肽具有很高的生物活性,代谢稳定性和较低的细胞毒性,还发现异肽键的形成显着提高了n肽的α螺旋和三螺旋结构的稳定性。本论文的创新性主要表现在:1、通过对n肽的修饰和异肽键交联,设计合成出全新结构的共价交联n叁螺旋肽类hiv融合抑制剂,经多种方法进行结构表征和理化性能测定,表明结果正确且达到设计目标;2、生物活性研究表明:我们设计的n肽融合抑制剂具有高活性,尤其是对t20耐药毒株同样有效。同时,具有良好的代谢稳定性,远远超过c肽类融合抑制剂。综上所述,此类抑制剂具有c肽类抑制剂不具备的特点,展现出潜在的开发前景;3、共价交联n叁螺旋与天然nhr序列极为接近,可以作为c肽或小分子的分子靶标,研究其与小分子的作用机制和结构,进而为设计小分子抑制剂提供可能的结构基础。(本文来源于《中国人民解放军军事医学科学院》期刊2016-06-10）
郑汐[4]（2016）在《异肽键稳定的N肽类MERS-CoV融合抑制剂初步探索》一文中研究指出自2012年至今,一种新型的人兽共患冠状病毒中东呼吸综合征病毒(Middle East Respiratory Syndrome Corona Virus,MERS-Co V)相继在中东、欧洲及亚洲南韩地区爆发,造成1600余人感染。该病致死率高达36%,并且目前尚无特异的治疗手段。因此,研发特异性药物,用于对抗MERS-Co V的高致病性和极强的传染性,成为当务之急。MERS-Co V属于I类融合包膜病毒。该类病毒利用其包膜上的I类融合蛋白(Class I Fusion Protein)作为介导分子,与宿主细胞膜发生融合,是该类病毒感染的必须步骤。在这一过程中,融合蛋白跨膜亚基会发生分子内折迭,其N末端重复序列(NHR)和C末端重复序列(CHR)相互作用,形成六股α螺旋束(6-HB)结构。外加衍生于病毒NHR或CHR的肽片段,能够阻止上述6-HB的形成,进而抑制病毒与宿主细胞的融合过程,可以将包膜病毒阻止在宿主细胞膜外,并被身体的免疫防线清除,达到治疗的目的。已有研究表明,MERS-Co V CHR的多肽衍生物HR2P-6S具有一定的融合抑制活性和预防、治疗能力。而与之相反,NHR的衍生物HR1P却没有抑制活性。按照6-HB结构和机制的理论,NHR也是6-HB形成过程中的重要结构,与CHR互为作用靶点,其衍生物N肽可以在病毒融合时竞争结合CHR以干扰6-HB形成,达到抑制融合的目的。因此,对衍生于NHR的融合抑制剂(N肽)的开发,既能更进一步阐述MERS-Co V融合蛋白的作用机理,又有可能开发出新机制、新靶点的融合抑制剂。目前在MERS-Co V的N肽类融合抑制剂开发中存在如下问题。与C肽不同,天然NHR所处的疏水环境复杂,表面较多的疏水残基导致N肽水溶性很差;加之从一级结构的角度观察,N肽序列亲/疏水残基交替出现,该一级结构更符合β折叠结构或水凝胶的特征,以上两点使N肽在体外很难重现出螺旋叁聚体(N-trimer)这一活性高级结构,因而融合活性差;生理条件下极易聚集成凝胶甚至形成不可逆沉淀,使得N肽实验操作性差,开发难度高。以上问题普遍存在于各类包膜病毒的N肽类融合抑制剂的开发过程中。因此,本文的研究目的是,改善MERS-Co V N肽的理化性质,使其在体外重现N-trimer高级结构,并将其稳定在这一活性构象,以模拟天然MERS-Co V N-trimer分子结构,有利于进一步开发为N肽类融合抑制剂。我们基于课题组前期研究基础,采用两种研究方法研究探讨MERS-Co V融合抑制剂。第一种方法是利用辅助序列修饰N肽,以诱导N肽组装成叁螺旋,并用链间异肽键稳定N-trimer。IZm是人工设计的多肽序列,该序列富含亲水残基,将IZm嵌合于N肽序列,可以提高N肽水溶性,削弱N肽聚集成水凝胶的倾向;IZm的a、d位点是异亮氨酸,b、f位点以及e、g’位点为谷氨酸和赖氨酸,因此可以诱导N肽形成α-螺旋,并加强N肽自组装成叁聚体的倾向。在此基础上,利用生理条件下的酰基转移反应,使N-trimer肽链之间邻近的e、g’位点的赖氨酸残基侧链与谷氨酸残基侧链间定点形成异肽键,从而构建异肽键稳定的辅助序列修饰N-trimer分子。第二种研究方法是使用叁螺旋形成策略和异肽键形成策略以稳定N-trimer的结构。研究表明在α-螺旋的i/i+3位、i/i+4位加强相互作用能够增强螺旋度;在α-螺旋的a、d位点引入异亮氨酸(Ile)能使螺旋具有自组装成叁聚体的倾向;在螺旋叁聚体链间邻近的e、g’位谷氨酸-赖氨酸离子对能进一步稳定该高级结构。因此,我们在N肽上不与CHR作用的b、c、f位点突变引入能形成离子对的谷氨酸(Glu)和赖氨酸(Lys),以提高多肽的螺旋度和水溶性;在a、d位点引入异亮氨酸,提高N肽形成N-trimer的能力;并在此基础上引入了链间异肽键来代替e、g’位的离子键,形成由异肽键稳定的天然N-trimer分子。我们采用肽链上谷氨酸残基的功能基团羧基与苄硫醇形成活泼酯来活化赖氨酸,使氨基亲核进攻羰基碳形成异肽键。用正交保护的合成策略在树脂上完成硫酯修饰。交联位点的Glu用烯丙氧基保护侧链的L-谷氨酸参与多肽Rink Amide树脂经典Fmoc固相合成。肽链N-末端乙酰化封端后,双甲酮与叁苯基膦[Pd]0盐避光正交脱除烯丙氧保护基。暴露出的羧基与苄硫醇在EDC/HBTU催化下缩合成活泼酯。然后TFA裂解去除树脂和其余保护基团,纯化并冻干。之后将纯肽溶解在含10%乙腈,p H=7.2的10m M PBS溶液中。乙腈提供了天然状态下膜肽的脂环境,使多肽能够形成正确结构;弱碱性离子条件活化了硫酯基团的酰基转移反应。共价交联反应用反相-高效液相色谱(RP-HPLC)监测和纯化,产物由基质辅助激光解析电离-飞行时间质谱仪(MALDI-TOF-MS)或电喷雾离子化质谱(ESI-MS)确证。圆二色谱(CD)测定多肽的二级结构,并采用细胞-细胞融合实验评价N肽的融合抑制活性。RP-HPLC与MALDI-TOF-MS结果显示,我们成功构建了由异肽键稳定的MERS-Co V NHR衍生物N-trimer分子。由于共价交联前后N肽的化学环境发生变化,异肽键稳定的N-trimer色谱保留时间相比N肽单体较短,该现象与本课题组前期研究相符。CD结果显示,相较天然N肽序列HR1P,辅助序列修饰的N肽二级结构有所改善。综上,我们在11个多肽序列的基础上进行了共价交联,通过异肽键的形式在生理条件下成功构建了共价稳定的MERS-Co V N-trimer模型。虽然该模型可以为中东呼吸综合征冠状病毒融合蛋白跨膜亚基的体外N端叁螺旋构建提供参考,但是作为融合抑制剂,该分子在细胞-细胞融合模型活性测试中未表现出期望的高活性,IC50值在25μMol/L以上,尚需进一步研究改进。另外,我们在课题组前期工作基础上进一步验证了该异肽键形成方法的普适性,该异肽键形成方法可以为其它螺旋叁聚体模型的构建提供参考。(本文来源于《中国人民解放军军事医学科学院》期刊2016-06-10）
李雪[5]（2016）在《基于异肽键定点交联的嵌合N肽类HIV-1融合抑制剂的研究》一文中研究指出获得性免疫缺陷综合征(Acquired immunodeficiency syndrome,AIDS)是由人类免疫缺陷病毒(human immunodeficiency virus,HIV)连续不断地侵染人CD_4~+T淋巴细胞所造成的一种至今尚无法治愈的致死性传染病。病毒包膜与宿主细胞的融合是病毒感染的关键步骤。HIV包膜糖蛋白跨膜亚基gp41是介导病毒与宿主细胞膜融合的关键性蛋白。在融合过程中,gp41中N末端重复序列(NHR)与C末端重复序列(CHR)相互作用,形成六股α螺旋束(6-HB)核心结构,促进病毒膜和细胞膜的融合,最终使得病毒进入宿主细胞。衍生于CHR区域的多肽片段(C肽融合抑制剂)或NHR区域的多肽片段(N肽融合抑制剂)可以通过干扰病毒内源性六股α螺旋束的形成,阻止HIV病毒膜与靶细胞膜的融合,从而对抗病毒感染过程。相比于逆转录酶抑制剂和蛋白酶抑制剂,融合抑制剂作用于新靶点,可以解决现有抗HIV药物的耐药性问题;此外,由于融合抑制剂是在HIV感染早期介入和在细胞外发挥作用,因此理论上能降低不良反应发生的概率。T20是目前唯一上市的C肽类融合抑制剂。它是新一代抗HIV药物,有效地解决了患者对目前鸡尾酒疗法产生的耐受性问题。但是,由于HIV基因的高度变异性,加之T20是一个完全衍生于病毒CHR区域的天然多肽,对病毒突变的抵御能力差,因此随着T20的临床应用,病毒耐药性问题日益明显。新一代C肽类融合抑制剂虽然可以抑制已有的T20抗性毒株,但由于靶点均为gp41 NHR区域,极易与T20产生交叉耐药,并且预期在进入临床使用后这些交叉抗药性会更加明显。此外,在生理条件下,T20所呈现的无规卷曲构象使其极易被蛋白酶水解,导致其半衰期短,需要一天两次大剂量注射给药(90毫克/天),严重影响病人对药物的接受度和对治疗的依从性。上述缺陷使得T20未能作为一线药物用于抗HIV治疗,因此,能够有效对抗T20耐药毒株和抗蛋白酶降解成为新型HIV融合抑制剂研发的主要方向。本论文旨在发现具有高活性的N肽类融合抑制剂,用于解决目前上市药T20所存在的缺陷和不足。由6-HB晶体结构可知,NHR与CHR互为配基。N肽类融合抑制剂以CHR区域为作用靶点,与T20的作用靶标完全不同,因此理论上可以有效抑制T20的耐药毒株。但是,由于衍生于NHR的多肽本身含有较多的疏水性残基,导致N肽水溶性较差,在生理条件下极易聚集沉淀,无法形成其叁股α螺旋活性构象,因而表现出远低于C肽的抗病毒活性。前期研究表明,通过将能够在溶液中自发形成叁股螺旋的肽序列与N肽嵌合,可以有效改善N肽的水溶性并诱导其形成活性构象;用二硫键将上述嵌合N肽交联形成不可逆的叁股螺旋,如(CCIZN17)_3,可以使活性大幅提高,IC50达到纳摩尔水平,并且对T20耐药毒株也有效。从药物研发角度出发,二硫键在生理条件下不稳定,极易被含有巯基的化合物或酶降解,使药物失活;此外,辅助序列只是为了维系叁螺旋的正确折迭,造成与功能无关肽序列的冗长,不利于药物与靶标的结合。基于上述原因,我们以(CCIZN17)_3为先导化合物,通过酰基转移反应在叁股α螺旋间定点引入异肽键,来取代(CCIZN17)_3中的二硫键连接桥;在此基础上,深入探讨了酰基转移反应的特异性,并系统考察了异肽键交联位点、辅助序列部分的分子尺寸以及功能N肽部分的分子长度对嵌合肽整体生物学活性的影响。其中,通过缩短辅助序列尺寸、延长有效N肽长度、并通过异肽键交联的嵌合叁螺旋(IZ14N24N)_3表现出高于先导结构(CCIZN17)_3和阳性药T20的抗病毒活性,IC50达到0.4±0.01 n M;此外,体外酶解稳定性评价表明异肽键交联策略显着优于二硫键,并且(IZ14N24N)_3可以有效抑制T20耐药毒株,能够解决了T20所存在的缺陷和不足。圆二色谱(CD)、超离心沉降分析(SVA)、凝胶电泳(N-PAGE)和凝胶排阻色谱(SE-HPLC)等一系列生物物理学评价表明,异肽键交联的嵌合N肽可以与靶标相互作用形成外源性6-HB的结构。这些结果也提示我们,异肽键交联的嵌合N肽也可以作为分子靶标,用于研究其与C肽类或小分子类融合抑制剂的作用方式,深化以NHR为靶的融合抑制剂设计的结构基础。本研究的创新点:1.利用异肽键定点交联的方式获得新结构的嵌合N肽;并系统地考察了交联反应的特异性,证明了异肽键交联是一种基于螺旋间精确组装的立体专一性反应;2.系统地研究了交联位点,辅助序列分子尺寸,和天然NHR长度对交联嵌合N肽的结构稳定性、生物学活性的影响;全新结构嵌合N肽的抗病毒活性优于上市药T20,且对T20耐药毒株有效;3.证明了异肽键交联的嵌合N肽酶解稳定性远高于二硫键交联的嵌合N肽。(本文来源于《中国人民解放军军事医学科学院》期刊2016-06-10）
李雪,来文庆,姜喜凤,王潮,刘克良[6]（2016）在《异肽键交联的N肽类HIV-1融合抑制剂的设计、合成及活性评价》一文中研究指出报道了一种通过在HIV-1 gp41 NHR区域的多肽(N肽)之间引入异肽键稳定N3螺旋的新方法;以天然N肽序列N38为模板,采用此方法设计合成了一系列异肽键交联的N38叁股α螺旋结构.该结构具有极强的热稳定性和纳摩尔水平抑制HIV-1包膜糖蛋白(Env)介导的细胞融合活性.(本文来源于《高等学校化学学报》期刊2016年05期）
何红伟[7]（2002）在《蛋白质二硫键异构酶分子间异肽键交联的研究》一文中研究指出蛋白质分子间异肽键交联是生物体内普遍存在的一种蛋白质分子间交联形式。目前对它的研究主要集中在对谷氨酰胺转移酶和泛素-蛋白水解酶复合体途径的研究两个方面。我们以溶菌酶、核糖核酸酶A和蛋白质二硫键异构酶为模型在体外详细地研究了异肽键，提出了解释异肽键形成机理的假说：1)蛋白质发生构象变化包括二级结构的改变；2)蛋白质形成分子间二硫键；3)二硫键的形成帮助蛋白质形成了分子间异肽键。 虽然我们已经有许多证据来支持我们的假说，但还不够。我们构建了PDI删除b’结构域突变体和叁个PDI定点突变体。在纯化野生型PDI蛋白中，经热变性、SDS-PAGE，除在55kDa处可见有一条主带外，还出现了二聚体条带。而在相同条件下，纯化删除b’结构域PDI蛋白中完全没有形成二聚体。热变性结果显示，野生型PDI有很强的形成异肽交联二聚体的倾向，而在同样条件下，PDI突变体(删除b’结构域)不形成异肽交联二聚体，说明至少一个参与形成异肽键的氨基酸残基位于被删除区域；为了寻找参与形成异肽键的准确的氨基酸残基，我们构建了叁个PDI定点突变体(PDI Glu324Ser,PDI Glu331Gln／Lys333Val／Lys335Arg，PDI Lys291Gln／Lys292Ala)，与纯化野生型PDI蛋白在同样条件下处理，经SDS-PAGE，野生型PDI形成了二聚体，而在纯化PDI突变体(Glu324Ser)蛋白中完全没有形成异肽交联二聚体。说明Glu324是一个参与在体外形成异肽键的氨基酸残基。(本文来源于《首都师范大学》期刊2002-06-01）
异肽键论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
通过在天然N肽的氨基端引入可以诱导螺旋叁聚体形成的人工多肽序列,并通过酰基转移反应在上述嵌合肽所形成的叁股α螺旋间引入异肽键,构建了中东呼吸综合征病毒(MERS-Co V)的N-trimer模型,为MERS-Co V融合抑制剂的设计奠定了基础.
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
异肽键论文参考文献
[1].高德英,曹佳雯,孙小宝,周可鑫,张铁涛.基于异肽键连接的分子粘合剂研究进展[J].生物工程学报.2019
[2].郑汐,梁国栋,王潮,刘克良.异肽键稳定的MERS-CoV融合蛋白S2亚基N端重复序列叁股α螺旋的构建[J].高等学校化学学报.2016
[3].来文庆.基于天然NHR序列的异肽键交联HIV-1融合抑制剂的发现[D].中国人民解放军军事医学科学院.2016
[4].郑汐.异肽键稳定的N肽类MERS-CoV融合抑制剂初步探索[D].中国人民解放军军事医学科学院.2016
[5].李雪.基于异肽键定点交联的嵌合N肽类HIV-1融合抑制剂的研究[D].中国人民解放军军事医学科学院.2016
[6].李雪,来文庆,姜喜凤,王潮,刘克良.异肽键交联的N肽类HIV-1融合抑制剂的设计、合成及活性评价[J].高等学校化学学报.2016
[7].何红伟.蛋白质二硫键异构酶分子间异肽键交联的研究[D].首都师范大学.2002
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