基于荧光猝灭法探究EGCG与β-酪蛋白的相互作用机制

论文摘要

利用荧光猝灭法研究在pH值为6.5时,不同温度（25℃、35℃和45℃）下β-酪蛋白与表没食子儿茶素没食子酸酯（EGCG）之间的相互作用机制.实验结果表明,EGCG可与β-酪蛋白相互作用形成复合物从而引起后者发生内源性的静态荧光猝灭.不同温度（25℃、35℃和45℃）下,其双分子猝灭速率常数（Kq）分别为0.664×1013L/（mol·s）、0.629×1013L/（mol·s）和0.945×1013L/（mol·s）,结合位点（n）数约为1.热力学参数值分析结果显示EGCG与β-酪蛋白的结合过程为吉普斯自由能降低的自发过程,二者之间的作用类型以疏水作用力为主.

论文目录

• 0 引言
• 1 材料与方法
•   1.1 材料与仪器
•     （1） 主要材料与试剂:
•     （2） 主要仪器设备:
•   1.2 实验方法
•     1.2.1 样品溶液的配置
•     1.2.2 荧光猝灭分析
• 2 结果与讨论
•   2.1 不同加热处理对β-酪蛋白内源荧光的影响
•   2.2 β-酪蛋白-EGCG复合物的荧光猝灭
•   2.3 EGCG与β-酪蛋白的表观结合常数及结合位点数
•   2.4 EGCG 与 β-酪蛋白的主要作用力类型
• 3 结论

文章来源

类型: 期刊论文

作者: 曹云刚,陈星怡,齐梦恬,李颖,赵倩倩

关键词: 酪蛋白,荧光猝灭法,疏水作用

来源: 陕西科技大学学报 2019年03期

年度: 2019

分类: 工程科技Ⅰ辑

专业: 轻工业手工业

单位: 陕西科技大学食品与生物工程学院

基金: 国家自然科学基金项目(31801480),陕西省科技厅自然科学基础研究计划项目(2019JQ-397),陕西科技大学大学生创新创业训练计划项目(2018019),陕西科技大学自然科学预研基金项目(2016QNBJ-16,2016BJ-53)

分类号: TS202.3

DOI: 10.19481/j.cnki.issn2096-398x.2019.03.010

页码: 59-63

总页数: 5

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