导读:本文包含了交联脲酶聚集体论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:聚集体,交联,磁性,脂肪,氧化酶,辅酶,粒径。
交联脲酶聚集体论文文献综述
吴蓉,曹君,杨猛,苏二正[1]（2019）在《磷脂酶D在大肠杆菌中的高水平可溶表达及其磁性纳米交联酶聚集体的制备》一文中研究指出磷脂酰丝氨酸(Phosphatidylserine, PS)具有提高认知力、抗抑郁、缓解紧张压抑、辅助激活酶和改善老年痴呆症等功能,在食品、化妆品和制药行业的应用受到广泛的关注。虽然PS在自然界中来源广泛,但是由于在植物中含量较低和动物脑细胞来源的不安全性,限制了PS的工业化应用。因此,利用磷脂酶D(本文来源于《第十二届中国酶工程学术研讨会论文摘要集》期刊2019-08-08）
卢建芳,黎克纯,雷福厚,周菊英[2]（2019）在《磁性松香基高分子固定化交联脂肪酶聚集体的制备及性质研究》一文中研究指出制备了磁性松香基高分子固定化交联脂肪酶聚集体(固定化CLEAs-L)。研究制备条件对固定化CLEAs-L活性的影响,并研究了固定化CLEAs-L的结构与性质。结果表明,固定化CLEAs-L的最佳制备条件为:沉淀剂无水乙醇用量30%,脂肪酶质量浓度4 g/L,一次交联反应中添加0. 3%的戊二醛,交联反应2 h,二次交联反应中添加1%的戊二醛,交联脂肪酶聚集体与载体的质量比2. 5∶1。在最佳条件下,固定化CLEAs-L的酶活回收率为86. 52%,固定化CLEAs-L的最适温度和pH分别为45℃和7. 0。与游离脂肪酶、CLEAs-L相比,固定化CLEAs-L热稳定性和储存稳定性明显提高;重复操作6次后,固定化CLEAs-L的酶活回收率仍保持在60. 00%以上。(本文来源于《中国油脂》期刊2019年07期）
徐梦秋[3]（2019）在《利用交联酶聚集体技术共固定化NADH氧化酶构建NAD~+再生系统》一文中研究指出复合交联酶聚集体(Combined cross-linked enzyme aggregates,combi-CLEAs)是一种多用途的无载体固定化生物催化剂,用于两个或多个串联或者并联酶的共固定化。这些酶能够同体系催化多级级联或非级联的生物转化。与传统的固定化方法相比,这种固定方法有很多优势,例如更高的酶活性和可控性,更低的生产成本和不需要纯化的酶。氧化还原酶催化的氧化还原反应具有条件温和、专一性高、立体选择性高等优点,在实际应用中具有举足轻重的意义。而80%以上的氧化还原酶催化的反应需要辅酶NAD(P)~+/NAD(P)H的参与。但辅酶价格昂贵,大量使用必然会增加催化反应的成本,因此需要对辅因子进行有效的再生。其中还原型辅因子NAD(P)H的再生方法已被广泛报道,但氧化型辅因子NAD(P)~+的再生是目前工业催化领域的瓶颈。偶联两种相互平行但催化方向相反的酶用于再生辅因子具有再生效率高、体系简单等优点,但同时游离酶在使用过程中存在回收困难、稳定性差等缺点。通过共固定化酶实现生物催化剂的回收和再利用可以弥补游离酶使用过程中的缺陷。本研究拟用combi-CLEAs来实现NAD~+的原位再生,拟通过辅因子的再利用来降低成本。论文的第二章对NADH氧化酶(Nox)和甘油脱氢酶(GDH)进行共固定化制备复合交联酶聚集体。其制备过程包括两步,首先是用沉淀剂将游离酶从溶液中沉淀,再通过交联剂戊二醛交联固定化。为了比较共固定化酶对于NAD~+原位再生的效率,分别制备了Nox-交联酶聚集体和GDH-交联酶聚集体。论文考察了固定化过程中沉淀剂的种类和浓度、Nox/GDH的比例、戊二醛的浓度、固定化温度等的影响。选择饱和硫酸铵作为沉淀剂、Nox:GDH为1:5、戊二醛:蛋白为1:20、固定化时间2 h,得到酶活性回收最高的combi-CLEAs和CLEAs混合物,分别为2.14和1.08 U/mg。当NAD~+浓度为0.05μM时,combi-CLEAs,CLEAs mixture和混合游离酶的TTN分别为2137,1849和1970,表明共固定化的交联酶聚集体再生NAD~+的效率高于交联酶聚集体体混合物和游离酶混合物。经过优化后,combi-CLEAs在55 ~oC条件下,其t_(1/2)比混合游离酶提高了11%,表现出更高的热稳定性。并且经10次重复利用后,combi-CLEAs和混合CLEAs分别保持了65%和56%的初始活性。最后,在催化甘油生成1,3-二羟基丙酮(DHA)实验中,在反应30 h后,combi-CLEAs能催化生成9.1 mM DHA,分别是混合CLEAs和混合游离酶的2.5倍和2倍。论文第叁章对Nox和半乳糖醇脱氢酶(GatDH)共固定化制备了复合交联酶聚集体。同时制备了Nox-交联酶聚集体和GatDH-交联酶聚集体。本章也考察了Nox/GatDH的、戊二醛的浓度、固定化时间等因素对固定化影响。在Nox:GatDH为1:5、戊二醛:蛋白为1:20、固定化时间8 h的条件下,combi-CLEAs和混合CLEAs获得最高酶活力分别为0.19 U/mg和0.17 U/mg。当加入0.05μM NAD~+,combi-CLEAs的TTN为134,是混合CLEAs和混合游离酶的1.6倍和1.6倍,表明利用combi-CLEAs再生NAD~+的效率高于CLEAs混合物和游离酶混合物。10次循环利用后,combi-CLEAs和CLEAs混合物分别保持了40%和32%的初始活性。本论文制备了两种combi-CLEAs,利用戊二醛与蛋白表面氨基酸残基反应实现酶的共价固定。通过这两种combi-CLEAs实现了辅因子的原位再生。研究结果表明,combi-CLEAs拥有更好的稳定性和重复利用性,在生物催化反应中,combi-CLEAs具有更好的催化效率。本论文的研究工作为进一步研究固定化技术在辅因子再生领域的应用提供了新的思路。(本文来源于《江苏大学》期刊2019-05-28）
韩姝然[4]（2019）在《磁性交联漆酶聚集体的制备及其在染料降解中的应用》一文中研究指出漆酶是一种含铜的多酚氧化酶,其催化效率高,作用底物范围广,在工业中具有广阔应用前景。本课题利用实验室获得的重组解淀粉芽孢杆菌漆酶为基础,通过交联酶聚集体(CLEAs)来进行漆酶的固定。对其中影响酶活性的相关因素进行了优化,对游离酶和磁性交联漆酶聚集体(magnetic cross-linked enzyme aggregates,M-CLEAs)酶学性质进行了分析,对漆酶M-CLEAs在染料降解方面进行应用,结果如下:优化后的固定条件为:以饱和硫酸铵为沉淀剂,硫酸铵和漆酶体积比为3:1,沉淀温度25℃,沉淀3 h后,使用0.16%戊二醛,交联1 h,加入的磁性纳米粒子与漆酶最优质量比为7:1,在此制备条件下,最终酶活回收率为37%。与游离酶相比,漆酶M-CLEAs适应的pH值范围更广,在pH值8.6下相对酶活仍保留50%,而游离酶相对酶活只有25%;在不同体积分数的有机溶剂下,漆酶M-CLEAs的稳定性更好,30%浓度甲醇下漆酶M-CLEAs的酶活是游离酶的1.5倍,在添加较高浓度30%乙醇、丙酮条件下,漆酶M-CLEAs的酶活也均优于游离漆酶;在添加不同浓度NaCl后,漆酶M-CLEAs表现出更好地耐盐性,在高浓度1 M NaCl下,漆酶M-CLEAs保留70%的酶活,而游离漆酶只保留20%酶活。漆酶M-CLEAs在无介体存在时对不同结构的染料脱色效果较差,介体乙酰丁香酮的添加促进了酶与染料的氧化反应,6 h内对靛红可以完全脱色,活性黑5的脱色率达到90%以上,对RB亮蓝也有64%的脱色率;随着活性黑5和靛红染料浓度分别提高到160 mg/L和100 mg/L,在6 h后也同样完全脱色;在重复降解靛红实验中,反复使用七次,仍有接近30%脱色率,为固定化漆酶应用于染料废水的处理奠定了基础。(本文来源于《东北林业大学》期刊2019-05-01）
韩姝然,卢磊[5]（2019）在《交联酶聚集体的制备及在漆酶固定化中的应用进展》一文中研究指出漆酶是一种含铜的多酚氧化酶,其催化效率高,作用底物范围广,在工业中具有广阔应用前景。交联酶聚集体(CLEAs)是一种无需载体、无需酶纯化、制备简单、成本低的新型固定化酶方法,通常具有较高的稳定性,可实现酶的重复利用。对交联酶聚体制备过程中影响酶活性的相关因素以及其改进策略进行了分析,并对交联漆酶聚集体在污染物降解等方面的应用进行了总结,旨在为进一步的研究和应用奠定基础。(本文来源于《生物技术通报》期刊2019年03期）
陈颖,周磊,杨丽维,李明春,张峻[6]（2018）在《海藻糖合酶磁性交联酶聚集体的制备及其性质研究》一文中研究指出采用一步法合成了氨基化MNPs,以其为磁源,制备了海藻糖合酶M-CLEAs,考察了M-CLEAs的制备条件和酶学性质.结果表明,当酶蛋白与壳聚糖修饰的磁性粒子(MNPs-CS1)、戊二醛及壳聚糖浓度比分别为1∶4、1∶1、1∶2时,所得海藻糖合酶M-CLEAs的酶活回收率最高,达到68%.海藻糖合酶M-CLEAs的最适反应温度为60℃,最适反应p H为7.0,对热和p H的耐受性均优于游离海藻糖合酶,并且具有较好的重复使用性能.(本文来源于《南开大学学报(自然科学版)》期刊2018年06期）
尹春华,马烨炜,赵志敏,张海洋,闫海[7]（2018）在《新型层状交联酶聚集体的制备条件优化与性质研究》一文中研究指出以假丝酵母脂肪酶(Candida sp. lipase)为研究对象,开发了一种新型层状交联酶聚集体。用蛋白或氨基酸对纳米氧化锌粒子进行修饰,继以交联剂交联后作为核芯,酶分子再交联在纳米核表面形成层状结构。实验结果表明牛血清白蛋白(BSA)是纳米氧化锌适宜的修饰剂。并且对纳米芯层状交联酶聚集体(BSA-N-LCLEAs)其他制备条件进行了优化,优化后BSA-N-LCLEAs制备条件为:沉淀剂硫酸铵饱和度为58%,交联剂戊二醛浓度为3.5%,交联温度和时间分别为0℃和2h。BSA-N-LCLEAs酶活收率较传统CLEAs提高了196.5%。扫描电镜表征表明BSA-N-LCLEAs较传统CLEAs孔道大幅增加。纳米芯层状CLEAs的pH稳定性和热稳定性也都比传统CLEAs有所提高,并将该固定化酶用于催化维生素E琥珀酸酯的合成,反应五批次后反应产率还能达90%左右,说明该新型交联酶聚集体具有良好的催化活性和操作稳定性。(本文来源于《化工学报》期刊2018年12期）
陈翠翠,何腊平,郑佳,刘涵玉,李翠芹[8]（2018）在《交联酶聚集体性能改善研究进展》一文中研究指出本文介绍了一种简单有效的无载体固定化技术—交联酶聚集体(CLEAs)技术,其在食品行业应用较广。通过使用CLEAs技术,制备合适粒径、高催化活性,以及良好稳定性的CLEAs是研究的主要目标,因此本文探讨了粒径的调控方式,并对修饰CLEAs活性,稳定性的方法进行了归纳与分析。在此基础上阐述了各种添加剂在CLEAs技术中的应用和当下该技术结合其他固定化方法来提高稳定性的研究趋势。在未来,为了满足各种新来源CLEAs的开发,探索新交联剂和CLEAs催化机制的研究也将是该领域研究的重点目标之一。而对于制备不同来源和不同类型的CLEAs需进行优化的问题,本文提出了建立精准化智能信息平台的建议,旨在为快速设计和筛选不同的CLEAs提供基础。(本文来源于《食品工业科技》期刊2018年22期）
周清华[9]（2018）在《组合固定化法增强交联脂肪酶聚集体稳定性的研究》一文中研究指出酶的固定化是酶的工业化应用的基础,是生物催化领域研究的热点。交联酶聚集体(cross-linked enzyme aggregates,CLEAs)是一种无载体酶固定化技术,具有制备过程操作简单、对酶的纯度要求低,且酶活回收率高、可重复利用等特点,但是由于没有固相载体作为支架,CLEAs的结构相对而言比较疏松,易造成酶的泄露;且在分离回收时CLEAs易发生结块现象,不利于二次反应时的再分散,用于大规模酶反应器的操作性能较差。为解决该问题,本论文以脂肪酶(Lipase)为研究对象,交联酶聚集体为基础,采用组合固定化方法,分别利用水相原位聚合技术、大分子层层自组装技术及酶法蛋白交联技术,制备了叁种新型的固定化酶,并对其制备过程、形态结构以及催化性能进行了研究。主要研究内容如下:1、对交联脂肪酶聚集体凝胶(LCLEAs-gel)的制备过程、形态结构及催化特性进行研究。确定了制备条件为:最适沉淀剂为丙酮、浓度60%(v/v),沉淀时间为1.5 h,脂肪酶与交联剂的比例为每克脂肪酶2 m L 25%戊二醛溶液,交联时间为2 h,酶与凝胶单体的比例为每克脂肪酶1.0 g丙烯酰胺单体,凝胶聚合时间4 h。结构形态表征结果表明凝胶壳层不仅在交联脂肪酶聚集体表面形成,其内部孔道表面也有凝胶形成,能够更有效地保护内部酶蛋白,内部孔经为3 nm,平均粒径大小为63.839μm。酶学性质、催化性能评价结果表明LCLEAs-gel的米氏常数Km值为10.92mmol·L-1及最大反应速率Vmax为101.19μmol·min-1·mg-1。LCLEAs-gel有着较强的酸碱耐受性、温度耐受性和有机溶剂耐受性,且固定化酶的操作稳定性也有所提高,在合成油酸甲酯6个周期后依然保留有75%以上的催化活性,优于LCLEAs的50%左右。2、制备了层层自组装硅化交联脂肪酶聚集体(LCLEAs-Si O2),并对其的表面形态、内部孔道结构和内部化学键的改变进行表征。结果表明经过层层自组装硅化后LCLEAs-Si O2表面形态发生了很大变化,其表面粗糙,可以清楚地看到其表面覆盖了一层由20~30 nm颗粒物聚合形成的壳层;X射线衍射以及傅立叶变换红外光谱分析表明LCLEAs-Si O2内部含有聚电解质和纳米二氧化硅颗粒;LCLEAs-Si O2的内部微孔孔径也明显减小。酶学性质的研究表明LCLEAs-Si O2的米氏常数Km为11.31 mmol·L-1,最大反应速率Vmax为149.80μmol·min-1·mg-1。LCLEAs-Si O2有着更强的酸碱耐受性、温度耐受性和有机溶剂耐受性,尤其是耐酸性,在p H为1的极端条件下处理24 h后依然保留了80%以上的酶活。LCLEAs-Si O2在合成油酸甲酯6个周期后依然保留有95%以上的催化活性。3、利用谷氨酰胺转氨酶的转酰氨基作用,制备了牛血清白蛋白酶法包埋交联脂肪酶聚集体(LCLEAs-BSA)。对其结构表征证明LCLEAs-BSA表面有许多相对光滑的无规则凸凹,其表面覆盖了一层质密的的凝胶类物质,除了堆积介孔外无明显孔隙;LCLEAs-BSA的内部微孔孔径明显减小。酶学性质的研究表明LCLEAs-BSA有着较好的温度耐受性和有机溶剂耐受性。相比LCLEAs,LCLEAs-BSA在耐碱性方面有一定提高;其对有机溶剂的耐受程度得到了一定增强。同时,该固定化酶的操作稳定性也有很大提高,在合成油酸甲酯6个周期后依然保留有80%以上的催化活性。酶的反应动力学测得LCLEAs-BSA的米氏常数Km为7.84 mmol·L-1,较LCLEAs略有下降。叁种新型固定化酶均在一定程度上提高了交联酶聚集体的稳定性,为交联酶聚集体的组合固定化提供了一定的参考。(本文来源于《安徽工程大学》期刊2018-06-12）
杨猛,江惠娟,宁晨曦,魏东芝,苏二正[10]（2018）在《复合交联酶聚集体的制备及催化羰基不对称还原合成手性醇》一文中研究指出尝试建立一种复合交联酶聚集体辅酶再生方法.以Corynebacterium sp.酮还原酶KRED 30和Bacillus subtilis D-葡萄糖脱氢酶GDH 1为模式酶,通过对沉淀剂类型、戊二醛浓度、交联温度和时间的优化,制备了高活力复合交联酶聚集体.酶学性质研究结果表明,与自由酶混合物相比,复合交联酶聚集体的稳定性和底物耐受性得到明显提升.催化性能研究结果表明,仅添加少量辅酶启动反应,在水相体系中复合交联酶聚集体可有效催化4-氯乙酰乙酸乙酯(COBE)和间氯苯乙酮(CPO)还原合成手性醇,连续催化10次,残余活性仍保留70%以上;在双相体系中,复合交联酶聚集体的催化性能更加优越,催化COBE的总转化数(TTN)达到6595,催化CPO的TTN达到7500.结果表明,复合交联酶聚集体是一种可行的辅酶再生方法.(本文来源于《高等学校化学学报》期刊2018年01期）
交联脲酶聚集体论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
制备了磁性松香基高分子固定化交联脂肪酶聚集体(固定化CLEAs-L)。研究制备条件对固定化CLEAs-L活性的影响,并研究了固定化CLEAs-L的结构与性质。结果表明,固定化CLEAs-L的最佳制备条件为:沉淀剂无水乙醇用量30%,脂肪酶质量浓度4 g/L,一次交联反应中添加0. 3%的戊二醛,交联反应2 h,二次交联反应中添加1%的戊二醛,交联脂肪酶聚集体与载体的质量比2. 5∶1。在最佳条件下,固定化CLEAs-L的酶活回收率为86. 52%,固定化CLEAs-L的最适温度和pH分别为45℃和7. 0。与游离脂肪酶、CLEAs-L相比,固定化CLEAs-L热稳定性和储存稳定性明显提高;重复操作6次后,固定化CLEAs-L的酶活回收率仍保持在60. 00%以上。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
交联脲酶聚集体论文参考文献
[1].吴蓉,曹君,杨猛,苏二正.磷脂酶D在大肠杆菌中的高水平可溶表达及其磁性纳米交联酶聚集体的制备[C].第十二届中国酶工程学术研讨会论文摘要集.2019
[2].卢建芳,黎克纯,雷福厚,周菊英.磁性松香基高分子固定化交联脂肪酶聚集体的制备及性质研究[J].中国油脂.2019
[3].徐梦秋.利用交联酶聚集体技术共固定化NADH氧化酶构建NAD~+再生系统[D].江苏大学.2019
[4].韩姝然.磁性交联漆酶聚集体的制备及其在染料降解中的应用[D].东北林业大学.2019
[5].韩姝然,卢磊.交联酶聚集体的制备及在漆酶固定化中的应用进展[J].生物技术通报.2019
[6].陈颖,周磊,杨丽维,李明春,张峻.海藻糖合酶磁性交联酶聚集体的制备及其性质研究[J].南开大学学报(自然科学版).2018
[7].尹春华,马烨炜,赵志敏,张海洋,闫海.新型层状交联酶聚集体的制备条件优化与性质研究[J].化工学报.2018
[8].陈翠翠,何腊平,郑佳,刘涵玉,李翠芹.交联酶聚集体性能改善研究进展[J].食品工业科技.2018
[9].周清华.组合固定化法增强交联脂肪酶聚集体稳定性的研究[D].安徽工程大学.2018
[10].杨猛,江惠娟,宁晨曦,魏东芝,苏二正.复合交联酶聚集体的制备及催化羰基不对称还原合成手性醇[J].高等学校化学学报.2018
论文知识图
