导读:本文包含了合浦珠母贝碱性磷酸酶论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译,主要关键词:珠母,磷酸酶,碱性,活性,基团,马氏,动力学。
合浦珠母贝碱性磷酸酶论文文献综述
林静瑜,谢莉萍[1](2004)在《EDTA对合浦珠母贝碱性磷酸酶活性的影响》一文中研究指出以合浦珠母贝(Pinctadafucata)为实验材料,从其外套膜中分离提取碱性磷酸酶(ALP),分别用不同浓度的EDTA不同时间处理ALP,发现随着EDTA浓度的增大,酶的活力指数下降至完全消失,可见酶分子在脱除金属辅基后,活力完全丧失,它是一种金属酶.对酶活性中心金属离子替换实验中,发现分别加入Mg2+、Mn2+、Co2+、Zn2+后,酶活力可得到一定程度的恢复,而同时加入Mg2+、Zn2+,可使酶活力恢复到92%.(本文来源于《集美大学学报(自然科学版)》期刊2004年04期)
林静瑜,谢莉萍[2](2002)在《合浦珠母贝珍珠囊形成过程中碱性磷酸酶活性变化的研究》一文中研究指出以合浦珠母贝(Pinctada Fucata)为实验材料,研究在珍珠囊形成过程中,其外套膜上碱性磷酸酶(ALP)相对比活力的变化,发现开始几天,ALP的相对比活力下降,但在两周后,相对比活力持续升高。PVP、ATP和促珠泌素的梯度实验表明,最适的浓度分别为1%、0.01%和1%。从混合药物的实验结果发现,本实验所采用的试剂对 ALP均有活化作用,但经益贝宝预处理过的贝对药物的敏感性降低。(本文来源于《2002农业工程青年科技论坛论文集》期刊2002-05-01)
林静瑜,谢莉萍,张荣庆[3](2001)在《变性剂和修饰剂对合浦珠母贝碱性磷酸酶活性和构象的影响》一文中研究指出本文研究了不同浓度的盐酸胍、脲和十二烷基磺酸钠(SDS)对合浦珠母贝(Pinctada fucata)碱性磷酸酶构象和活性的影响.结果显示,增大盐酸胍、脲或者SDS的浓度,碱性磷酸酶的活性有不同程度的降低.6mol/L的盐酸胍、6mol/L的脲以及50mmol/L的SDS与碱性磷酸酶混合后在4℃保温24hours,酶的活性(本文来源于《中国生物化学与分子生物学会第八届会员代表大会暨全国学术会议论文摘要集》期刊2001-09-01)
谢莉萍,林静瑜,肖锐,张荣庆[4](2001)在《合浦珠母贝碱性磷酸酶的纯化和性质研究》一文中研究指出以合浦珠母贝(Pinctada fucata)为提取酶的原料,经Tris-HCI缓冲液(pH7.5)抽提,正丁醇处理,硫酸铵分级沉淀分离,DEAE纤维素离子交换树脂柱层析,DEAE-A25离子交换分子筛柱层析纯化,得到一定纯度的碱性磷酸酶,比活力达到1444U/mg.SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳得到一条带,对应分子量约为43kDa.(本文来源于《中国生物化学与分子生物学会第八届会员代表大会暨全国学术会议论文摘要集》期刊2001-09-01)
林静瑜[5](2001)在《合浦珠母贝碱性磷酸酶的分离纯化和性质研究》一文中研究指出以合浦珠母贝(Pinctada Fucata)的外套膜和内脏团为提酶材料,经Tris-HCl缓冲液(pH8.9)抽提,正丁醇处理,硫酸铵分级分离获得粗酶制剂,进一步经过Sephadex G-150凝胶过滤柱层析,DEAE-32离子交换柱层析等纯化,获得电泳和层析单一纯的碱性磷酸酶制剂,比活力达8723unit/mg。测定酶的分子量为85.5kD,是由两个分子量为43kD的相同的亚基组成。 该酶对底物pNPP的水解反应的最适温度是45℃,最适pH为9.72,活化能为20.14kJ·mol-1,初速度为6.1μmol·L-1·min-1。米氏常数Km为2.86mmpl/L,最大反应速度Vm为9.09μmol/(L·min)。 HPO2-4是合浦珠母贝碱性磷酸酶催化pNPP水解的产物之一,WO3-4是产物类似物,它们对酶均起了较强的抑制作用,其中10mmol/L的HPO2-4使酶活力仅余29%,而10mmol/L的WO3-4使酶活力仅余33%,它们对酶活性的抑制类型均是竞争性抑制。正一价和正叁价的金属离子对酶活力无影响。正二价的金属离子中,Mg2+、Ca2+、Mn2+、Co2+对酶有明显的激活作用,其激活程度分别为164.7%、134%、226.2%、128.64%;而Cd2+、Pb2+、Zn2+、Cu2+对酶有抑制作用,其抑制效果分别为82.3%、73.2%、23.68%、30.9%。其中,Mg2+对酶的激活作用是非竞争型激活。Co2+对酶的激活作用不同于Mg2-的激活类型,属于竞争型激活。Mn2+对酶的激活类型不同于Mg2+和Co2+,属于混合型激活。Zn2+对酶的抑制类型是典型的反竞争型抑制。DTT对酶有明显的抑制作用,随着DTT浓度的加大,酶逐渐丧失活力。DTT对酶的抑制类型属于非竞争型抑制。EDTA是一种金属离子鳌和剂,它能夺走碱性磷酸酶分子内的金属离子。以EDTA为效应物,随着EDTA浓度的增大及作用水时间的延长,酶分子内的金属离子逐渐丧失,酶活力下降,直至完全失活。关于EDTA对酶的抑制类型属于竞争性抑制作用。 以盐酸胍、脲及SDS为变性剂,紫外光吸收图谱表明酶分子的构象发生了变化。6mol/L的盐酸胍能使酶活力下降到3%,而同样浓度的脲只能使酶活力下降到28.1%,50mmol/L的SDS使酶活力仅余4.7%。 酶化学修饰的研究结果表明,酶活性中心有一个组氨酸残基、一个 色氨酸残基,而且赖氨酸的氨基、精氨酸的肌基也是酶活性中心所必需的, 但半脐氨酸的疏基则不是酶活性必需的基团。 研究盐酸腑对酶的失活动力学,发现经过盐酸弧预处理24 h的酶是 不可逆失活,整个动力学模型呈不可逆的竞争性抑制。 研究插核对合捕珠母贝外套膜上碱性磷酸酶比活力的影晌,结果表 明,开始由于创伤,该酶比活力下降,而后开始提高,可见在珍珠质形成 和分泌的过程中,该酶的比活力会有明显提高。 关于一些药剂对外套膜小片上碱性磷酸酶活力的影响的试验结果表 明,PVP、ATP、促珠泌素混合试剂能较有效提高酶活力,这对人工育珠的 产量和质量有一定的影响。(本文来源于《厦门大学》期刊2001-05-01)
谢莉萍,林静瑜,肖锐,张荣庆[6](2000)在《合浦珠母贝碱性磷酸酶的分离纯化与性质研究》一文中研究指出以合浦珠母贝 (Pinctadafucata)为提取酶的原料 ,经Tris HCl缓冲液 (pH7.5)抽提 ,正丁醇处理 ,硫酸铵分级沉淀分离 ,DEAE 纤维素离子交换树脂柱层析 ,DEAE A25离子交换分子筛柱层析纯化 ,得到一定纯度的碱性磷酸酶 ,比活力达到1444U/mg。酶学性质和动力学性质研究表明 ,该酶催化对硝基苯磷酸 (pNPP)的水解反应 ,最适 pH值为9.72,最适温度为45℃ ,水解反应的活化能为Ka=21.4kJ/mol,初速度为6.1μmol/L,米氏常数Km 值为2.86mmol/L,Vm 值为9.09μmol/L。产物类似物HPO2 - 4,WO3 - 4 对该酶均有明显的抑制作用 ,表现为竞争性抑制。金属离子对该酶的催化活力有不同的影响 ,正一价金属离子对该酶活性无影响 ,Mg2 +,Co2 +,Mn2 +对该酶有激活作用 ,Zn2 +对该酶有明显的抑制作用。(本文来源于《海洋科学》期刊2000年10期)
合浦珠母贝碱性磷酸酶论文开题报告
(1)论文研究背景及目的
此处内容要求:
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景,再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题,并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例:
以合浦珠母贝(Pinctada Fucata)为实验材料,研究在珍珠囊形成过程中,其外套膜上碱性磷酸酶(ALP)相对比活力的变化,发现开始几天,ALP的相对比活力下降,但在两周后,相对比活力持续升高。PVP、ATP和促珠泌素的梯度实验表明,最适的浓度分别为1%、0.01%和1%。从混合药物的实验结果发现,本实验所采用的试剂对 ALP均有活化作用,但经益贝宝预处理过的贝对药物的敏感性降低。
(2)本文研究方法
调查法:该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法:用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法:通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法:通过调查文献来获得资料,从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法:依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法:对研究对象进行“质”的方面的研究,这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法:通过具体的数字,使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法:运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法:这是社会科学用来分析社会现象的一种方法,从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法:通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
合浦珠母贝碱性磷酸酶论文参考文献
[1].林静瑜,谢莉萍.EDTA对合浦珠母贝碱性磷酸酶活性的影响[J].集美大学学报(自然科学版).2004
[2].林静瑜,谢莉萍.合浦珠母贝珍珠囊形成过程中碱性磷酸酶活性变化的研究[C].2002农业工程青年科技论坛论文集.2002
[3].林静瑜,谢莉萍,张荣庆.变性剂和修饰剂对合浦珠母贝碱性磷酸酶活性和构象的影响[C].中国生物化学与分子生物学会第八届会员代表大会暨全国学术会议论文摘要集.2001
[4].谢莉萍,林静瑜,肖锐,张荣庆.合浦珠母贝碱性磷酸酶的纯化和性质研究[C].中国生物化学与分子生物学会第八届会员代表大会暨全国学术会议论文摘要集.2001
[5].林静瑜.合浦珠母贝碱性磷酸酶的分离纯化和性质研究[D].厦门大学.2001
[6].谢莉萍,林静瑜,肖锐,张荣庆.合浦珠母贝碱性磷酸酶的分离纯化与性质研究[J].海洋科学.2000