翡翠贻贝副肌球蛋白的特性及在模拟胃肠液中的消化

论文摘要

为探究贝类副肌球蛋白（paramyosin,PM）的热稳定性、pH值稳定性及其在模拟胃肠液中的消化特性,以翡翠贻贝（Perna viridis）为对象,利用硫酸铵盐析和羟基磷灰石柱层析等方法,从肌肉中纯化PM,采用肽质量指纹图谱法对其进行鉴定,利用圆二色谱测定其二级结构及热变性温度。结果显示,翡翠贻贝PM分子质量为99.5 kDa;肽质量指纹图谱分析获得26个肽段,共330个氨基酸残基,与地中海贻贝（Mytilusgalloprovincialis）PM的序列一致性达到100%,表明纯化的蛋白为PM。圆二色谱结果显示,PM呈现典型的α-螺旋结构,其热变性温度为（56.3±0.2）℃。在30～100℃热处理30 min,PM未出现沉淀聚集现象,在pH 6～11范围内也较稳定,但当pH≤5时稳定性差,出现沉淀聚集现象。与胃蛋白酶、胰蛋白酶及胰凝乳蛋白酶对PM的单独消化作用相比,3种酶连续作用可使PM有效降解,但仍有分子质量30 kDa的片段未被完全消化。本研究表明,翡翠贻贝PM具有较好的耐热性及耐消化性,为贻贝深加工及PM的后续研究提供一定理论参考。

论文目录

• 1 材料与方法
•   1.1?材料与试剂
•   1.2?仪器与设备
•   1.3?方法
•     1.3.1?蛋白含量的测定
•     1.3.2?样品的制备与纯化
•     1.3.3?质谱鉴定
•     1.3.4 兔抗PM多克隆抗体的制备
•     1.3.5 PM的热变性温度及热稳定性分析
•     1.3.6 PM的pH值稳定性分析
•     1.3.7?贻贝肌肉蛋白的模拟胃肠液总消化
•     1.3.8 PM的模拟胃液消化
•     1.3.9 PM的模拟肠液消化
•   1.4?数据处理
• 2 结果与分析
•   2.1 PM分离纯化结果
•   2.2?质谱鉴定结果
•   2.3 PM的二级结构及变性温度分析
•   2.4 PM的热稳定性及pH值稳定性分析
•   2.5 贻贝肌肉蛋白的模拟胃肠液总消化结果
•   2.6?模拟胃液和肠液消化稳定性分析
• 3 讨论

文章来源

类型: 期刊论文

作者: 邹睿,张凌晶,钟婵,翁凌,林丽云,李钰金,刘光明,曹敏杰

关键词: 副肌球蛋白,翡翠贻贝,分离纯化,稳定性,模拟胃肠液消化

来源: 食品科学 2019年06期

年度: 2019

分类: 工程科技Ⅰ辑

专业: 轻工业手工业

单位: 集美大学食品与生物工程学院,水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心,泰祥集团山东省海洋食品营养研究院

基金: 国家自然科学基金面上项目(31471640),福建省科技计划项目(2017N5011)

分类号: TS201.2

页码: 1-8

总页数: 8

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