VD3与大豆分离蛋白相互作用的多重光谱分析与计算

VD3与大豆分离蛋白相互作用的多重光谱分析与计算

论文摘要

利用多重光谱技术(荧光光谱、同步荧光光谱、紫外-可见光谱、傅里叶变换红外光谱)研究VD3与大豆分离蛋白的相互作用。结果表明:VD3能对大豆分离蛋白的内源荧光进行静态猝灭。VD3与大豆分离蛋白在不同温度下相互作用的表观结合常数分别为1.245×104(293 K)、1.250×104(298 K)、3.531×104(306 K)L/mol,对应的结合位点数分别为0.973 3、0.992 4和1.094 2;结合距离r=2.92,其结合时通过非辐射能力转移而促使蛋白质荧光猝灭。热力学数据分析结果表明:VD3与大豆分离蛋白的反应是自发的吸热过程,其相互作用的主要作用力是静电相互作用和疏水相互作用。同步荧光光谱和紫外-可见光谱结果显示,VD3的添加使大豆分离蛋白构象发生改变,芳香氨基酸残基的微环境由疏水性向亲水性变化。傅里叶变换红外光谱结果表明VD3引起大豆分离蛋白的二级结构发生改变。

论文目录

  • 1 材料与方法
  •   1.1 材料与试剂
  •   1.2 仪器与设备
  •   1.3 方法
  •     1.3.1 SPI的制备
  •     1.3.2 VD3溶液的制备
  •     1.3.3 SPI-VD3溶液制备
  •     1.3.4 荧光光谱分析
  •     1.3.5 紫外-可见吸收光谱分析
  •     1.3.6 傅里叶变换红外光谱分析
  •   1.4 数据统计与分析
  • 2 结果与分析
  •   2.1 VD3对SPI内源荧光光谱的影响
  •   2.2 VD3-SPI复合物的结合常数、结合位点数
  •   2.3 VD3与SPI相互作用的热力学参数及作用力
  •   2.4 VD3与SPI的结合距离
  •   2.5 VD3与SPI相互作用的同步荧光光谱分析结果
  •   2.6 VD3与SPI相互作用的紫外-可见光谱分析结果
  •   2.7 VD3与SPI相互作用的傅里叶变换红外光谱分析结果
  • 3 结论
  • 文章来源

    类型: 期刊论文

    作者: 陈爽,王小丹,李瑞,孙洪蕊,王喜波,江连洲

    关键词: 大豆分离蛋白,荧光光谱,同步荧光光谱,紫外可见光谱,傅里叶变换红外光谱

    来源: 食品科学 2019年23期

    年度: 2019

    分类: 工程科技Ⅰ辑

    专业: 化学,轻工业手工业

    单位: 东北农业大学食品学院,吉林省农业科学院

    基金: 国家大豆产业技术体系项目(CARS-04-PS28)

    分类号: O657.3;TS201.21

    页码: 8-13

    总页数: 6

    文件大小: 2928K

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