导读:本文包含了大肠杆菌表达体系论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:人类免疫缺陷病毒,跨膜蛋白gp41,无细胞体系,去污剂
大肠杆菌表达体系论文文献综述
来力,杨修亮,盛嘉元,黄磊,蔡谨[1]（2016）在《HIV-1型gp41抗原蛋白在大肠杆菌无细胞体系中的表达和免疫反应性检测》一文中研究指出HIV-1型gp41抗原蛋白在HIV初筛诊断中有重要应用。该研究合成了gp41全长基因序列,将其与p IVEX2.4c酶切连接构建表达载体,在大肠杆菌无细胞体系中实现了目标蛋白的全长可溶表达。考察了添加不同浓度非离子型去污剂Brij78对蛋白可溶性的影响,在0.2%Brij78条件下,可溶性gp41重组蛋白的表达水平达到650μg/m L。Ni2+亲和层析纯化目标蛋白,纯度达到95.6%;超滤浓缩后,蛋白浓度为0.9 mg/m L,总回收率为70.8%。免疫反应性检测结果显示该gp41重组抗原制备的乳胶HIV抗体诊断试纸能与不同滴度的HIV-1型阳性标本反应,在检测线位置出现红色条带,而与HIV-1型阴性标本无反应。该研究制备了具有完整氨基酸序列的HIV-1型gp41重组抗原,为进一步提高HIV抗体诊断试剂的质量打下了基础。(本文来源于《药物生物技术》期刊2016年01期）
郭雯雯[2]（2015）在《人源化单域抗体在大肠杆菌表达体系内的可溶性表达水平与其氨基酸组成的关联研究》一文中研究指出抗体片段广泛应用原核表达系统进行表达。由于缺乏对外源蛋白表达时的过程机制的理解,通常需要通过“试错法”从多种参数的组合中筛选最优表达体系,但该过程费时费力且成功率低。研究者们对于根据蛋白质氨基酸序列预测其表达量的工作做了大量的努力,已发表的文章中成功构建了多个通过氨基酸序列预测蛋白表达量的模型,但模型均未得到广泛应用,原因在于数据来源不均一,影响模型的预测准确率。本研究通过高通量平行发酵及检测收集数据,确保数据的均一性。以抗体片段为研究对象,其分子量小、保守区氨基酸比例高,可变区变化丰富,是用于探索氨基酸序列变化对蛋白可溶性表达水平影响的理想分子模型。首先,本研究通过5 L发酵罐培养表达并纯化得到浓度为1.58 mg·m L-1的抗体片段溶液,作为后续检测表达量的标准品。通过在单域抗体的C端添加1个氨基酸,发现单个氨基酸的改变足以引起蛋白质可溶性表达量发生显着变化。其中G、P、C、Q既显着提高了胞外单域抗体的含量,亦提高了单域抗体在胞内的含量;而L的显着影响主要体现在胞外单域抗体含量的提高,W、F及Y的显着影响主要体现在胞内单域抗体含量的提高。通过层次聚类、Cluster Omega对随机挑选的65株CDR随机突变单域抗体分子的氨基酸序列与表达水平分别进行分类,发现两者分类一致的比例达到70%,证明了氨基酸序列与蛋白质表达水平间的关联。进一步通过线性建模分析这65个单域抗体分子的可溶性表达量,发现对单域抗体胞外含量有显着影响作用的氨基酸组合为S,R,N,D,Q,Y,F,G;对单域抗体胞内含量有显着影响作用的氨基酸组合为G,R,C,N,S,Y,K,A;对单域抗体蛋白总量有显着影响的组合为R,S,G,N,Y,C,Q,F,T。其中R、S和G的含量显着影响单域抗体的可溶性表达量且该影响不受分布位置的影响。蛋白质的极性亦是其可溶性表达水平的显着影响因素。本研究的结论可为抗体片段生产工艺的开发以及抗体药物的定向改造提供指导性理论依据。(本文来源于《江南大学》期刊2015-06-01）
苏楠,吴敬君,李晔,张翀,李梅[3]（2014）在《MBP融合肝素酶Ⅲ大肠杆菌高效表达体系构建》一文中研究指出肝素酶Ⅲ(heparinase III,HepC)是一种重要的多糖裂解酶,在抗癌药物开发、低分子量肝素生产以及肝素类药物的质量控制等方面具有重要的作用。目前制约其工业应用前景的主要技术瓶颈是生产成本高,异源重组表达效果差,缺乏高效的表达方法。本研究借鉴前期经验,通过HepC基因的密码子优化,并与麦芽糖结合蛋白(maltose-binding protein,MBP)融合,构建了MBP-coHepC(基因密码子优化后的蛋白为coHepC)的大肠杆菌表达体系,结合培养条件优化大幅度提高了HepC的可溶表达比例,其摇瓶发酵总酶活值达到7603.46 IU·L?1;同时,本研究从转录和翻译水平揭示了HepC表达效果提高的可能原因。这些研究为肝素酶III的应用发展提供了基础。(本文来源于《化工学报》期刊2014年07期）
王钢,陈尘,李强[4]（2013）在《大肠杆菌体系外源蛋白表达速度的调控策略》一文中研究指出介绍和评价了目前针对大肠杆菌体系外源蛋白表达的转录、翻译和折迭阶段的各种表达速度调控策略.根据现有各类调控策略的作用阶段、特点及优缺点,提出对蛋白表达各步骤分别调节,从而获得合适的整体表达速度以优化表达效果,提高大肠杆菌体系外源蛋白生产效率和产品质量,进一步提高其适用性和经济性.(本文来源于《过程工程学报》期刊2013年06期）
何学虎[5]（2012）在《恶性疟多表位疫苗M.RCAg-1在大肠杆菌中的表达纯化及稳定溶液体系的筛选》一文中研究指出疟疾是当今世界上对人类危害最严重的叁大传染性疾病之一,主要流行于热带和亚热带地区。根据WHO最新统计数据估计,仅2010年全世界就有2.16亿疟疾临床病例,大约65.5万人因其而死亡,2010年全球有33亿人面临感染疟疾的风险,而且大多数为非洲撒哈拉以南地区5岁以下儿童和孕妇。在感染人的5种疟原虫中,恶性疟原虫是危害最严重、致死率最高的一种。近年来,尽管在疟疾控制方面取得了显着成效,但由于抗药性恶性疟原虫虫株和抗杀虫剂蚊媒的产生及蔓延,使得传统疟疾防治方法受到严峻挑战,这就加剧了人们对于预防性和治疗性疟疾疫苗的需求。由于疟原虫生活史复杂,抗原表达具有期特异性、虫株间差异性、虫体间的高度变异性和逃避宿主免疫攻击的机制等特点,基于单个抗原或表位的疫苗在相关实验中的免疫效果并不理想。因此,多期多价人工疫苗成为目前抗疟疫苗的研究热点。本课题组对恶性疟原虫多表位疫苗的研制进行了长期的探索,前期利用表位改组技术构建了多表位基因库,并用库免疫血清筛选出了免疫原性最佳、稳定性最好的随机组合多表位人工抗原M.RCAg-1,最终获得了原核表达的高效工程菌。M.RCAg-1与佐剂乳化后免疫小鼠和新西兰大白兔,结果显示其具有较强的免疫原性,特异性抗体在体外可抑制疟原虫生长(Growth Inhibition Assay, GIA)。表明M.RCAg-1可作为恶性疟原虫红内期候选疫苗,进一步优化、开发。但是,由于初步放大生产所获得的重组蛋白量较低,而且其在-80℃保存几周后会出现降解或聚集,给后续研究带来了困难。因此,获得高纯度稳定的M.RCAg-1重组蛋白是临床前研究的关键步骤。本研究在前期工作的基础上,根据多表位嵌合抗原疫苗M.RCAg-1的理化性质,利用镍亲和层析、阴离子交换层析和凝胶过滤层析等不同组合方式的5种纯化方案对其进行纯化,根据最终纯度和回收率选择最佳纯化方案,摸索出了多表位嵌合抗原疫苗M.RCAg-1的纯化步骤。与此同时,选用了蛋白结晶试剂盒Crystal Screen HT(HR2-130)中的溶液与M.RCAg-1蛋白液混合,通过倒置显微镜观察和12%SDS-PAGE电泳图谱,筛选出了最适合M.RCAg-1的溶液体系。此外,鉴于二硫键在蛋白质的正确折迭、高级结构的形成以及保持其生物活性等方面都起着重要作用,本文也对M.RCAg-1的二硫键定位进行了初步分析。本研究主要取得以下进展：1.在大肠杆菌中可溶性表达M.RCAg-1,表达量达到20%以上。2.摸索出纯化多表位嵌合抗原疫苗M.RCAg-1的最佳步骤,为下游放大生产和进一步研究M.RCAg-1的免疫效果奠定了基础。在1L培养基中平均获得206.68mg菌体总蛋白,目的蛋白M.RCAg-1约占菌体总蛋白的20.92%,最终纯化结果显示目的蛋白纯度大于99%,回收率大于15%。3.利用蛋白结晶试剂盒Crystal Screen HT (HR2-130),筛选出了使M.RCAg-1稳定的溶液体系。经研究证实M.RCAg-1溶解于PBS后可在-80℃保存六个月以上不发生降解。4.对M.RCAg-1重组蛋白进行二硫键定位分析。初步分析结果显示,M.RCAg-1分子中Cys215-Cys329形成二硫键,Cys215-Cys215形成链间二硫键。(本文来源于《北京协和医学院》期刊2012-05-01）
郭峰,张志勇,钱宝华,张军[6]（2011）在《灭活大肠杆菌(菌苗)在银屑病新鲜血培养生命体系中激活和调控CD59分子表达和IL-12/IL-10比值的天然免疫实验性治疗研究》一文中研究指出背景菌苗治疗银屑有效,但机制不清楚。目的利用系统免疫学新鲜血培养模式,研究菌苗在体外银屑病新鲜血短暂快速培养物生命体系中能否调控CD59分子表达和IL-12/IL-10比值天然免疫实验性对比治疗研究,目的是代替银屑病人体和动物模型天然免疫菌苗治疗试验。方法 25例银屑病15例正常人,新鲜血新鲜血培养实验组:0.2ml(加热灭活)大肠杆菌(浓度6×108悬液)加到0.2ml枸橼酸抗凝新鲜全血细胞悬液和0.3ml自身新鲜血浆中;新鲜血培养对照组:0.2ml生理盐水加到0.2ml枸橼酸抗凝新鲜全血细胞悬液和0.3ml自身新鲜血浆中,混匀,37℃1小时,低速离心5分钟,两管红细胞CD59表达水平(平均荧光强度)用FITC-酶标抗CD59单抗流式细胞仪测定,新鲜血培养生命体中IL-12和IL-10水平(pg/ml)用抗IL-12和IL-10免疫酶联常规法测定;红细胞激活率=实验组CD59(或IL-12或IL10或IL-12/IL-10)水平-对照组CD59(或IL-12或IL10或IL-12/IL-10)水平。结果银屑病实验组对照组CD59表达水平分别为749.27±151.33和651.44±152.35,正常人实验组和对照组CD59分别是533.61±171.99和475.1±124.97,银屑病实验组CD59明显高于所有组别(P<0.05～0.01);银屑病实验组对照组,正常人实验组对照组4组IL-12分别是1.53±0.83,2.32±2.03,1.66±0.69,1.21±0.30。银屑病实验组IL-12值明显低于自身对照组和正常人实验组P<0.05～0.01;4组IL-10水平分别是6.17±0.75,4.89±1.07,7.38±1.56,5.91±0.94,银屑病实验组和正常人实验组IL-10值都明显高于自身对照组值(P<0.01);4组的IL-12/IL-10比值分别是:0.248±1.1066,0.4744±1.8971,0.2249±0.4423,0.2047±0.3191,银屑病实验组IL-12/IL-10比值明显低于自身对照组(P<0.05)。银屑病中菌苗对红细胞CD59促进率为0.1501±0.0067,略高于正常人菌苗对红细胞CD59促进率(0.0983±0.3762);银屑病中菌苗对IL-12/IL-10促进率为负值(-0.4772±0.4167)明显低于正常人促进率(0.09868±0.3860),t=6.4446,P<0.01。结论银屑病CD59和IL-12/IL-10值处高亢紊乱失控状态;菌苗可使银屑病IL-12/IL-10比值下降,对病理性天然免疫炎症反应有负调控治疗价值,可在新鲜血生命体系中对系统免疫学机理深入研发与创新。(本文来源于《临床医学工程》期刊2011年01期）
马荣荣[7]（2009）在《大肠杆菌无细胞合成体系的构建及表达多种蛋白质的研究》一文中研究指出无细胞蛋白质表达系统作为一种不同于体内蛋白合成的方法,它具有体内表达蛋白所不具有的优点。1)蛋白表达反应操作简便省时,仅需加入抽提物、遗传模板和必需的反应底物,可实现目的蛋白表达；2)可表达体内难以表达或以包涵体形式表达的蛋白,例如对细胞有毒害作用的抗菌肽和膜蛋白；3)反应条件易于控制,可人工控制加入分子伴侣或非天然氨基酸,表达特定蛋白质4)模板形式多样,能够直接以PCR产物或重组质粒作为模板在微孔板上同时平行合成多种蛋白质,满足药物筛选等要求高通量的工作需求。本实验,制备大肠杆菌抽提物,应用不同二次能源系统表达蛋白。在分析不同的反应器特点的基础上,选择最简单的Batch反应器优化出最优的表达eGFP的无细胞表达体系。实验结果显示S12抽提物表达效果良好,与S30抽提物比较,虽然S12抽提物的本底多,但能够高产量表达eGFP。同时不同的能量系统对于无细胞表达体系蛋白的表达效果也是不同的。针对于四种产生ATP的二次能源系统,实验表明,cAMP/CP/CK作为二次能源物质来源的蛋白表达量及eGFP的荧光强度比较高。选择cAMP/CP/CK和S12为基础的无细胞表达体系,优化出最优的实验条件,其优化过程是从多种底物分别展开的。氨基酸的浓度,镁离子浓度,NTP的浓度以及抽提物的活性等都做了优化实验。在此基础上,进一步验证了膜蛋白AqpZ在此无细胞表达体系中的有效表达。无细胞蛋白质合成系统的成功构建为膜蛋白AqpZ的大量表达和功能检测提供了很好的研究基础,这也为采用CECF反应系统表达大量功能性膜蛋白提供了坚实的基础。另外,本系统成功地应用在腺苷酸转运体(ANT)蛋白质的高效表达。(本文来源于《华东理工大学》期刊2009-12-30）
尹国华,刘楠,孙兆楠,宋云枝,朱常香[8]（2009）在《利用Red重组系统敲除大肠杆菌rnc基因构建dsRNA原核表达体系》一文中研究指出大肠杆菌的rnc基因编码产物为RNaseIII酶,RNaseIII酶能降解细菌中绝大多数dsRNA。利用来源于λ噬菌体的Red重组系统和重迭延伸PCR技术(gene splicing by overlap extension PCR,SOE-PCR),敲除了大肠杆菌origami(DE3)菌株的rnc基因,获得了RNaseIII缺失型菌株M-origami。利用电激法,将构建的TMV运动蛋白基因(movement protein gene,MP)的dsRNA表达载体LMP480导入M-origami菌株中,IPTG诱导表达的结果显示:构建的M-origami/LMP480原核表达系统能高效表达TMV运动蛋白基因的dsRNA。初步的抗病性鉴定显示,表达的dsRNA能够诱发烟草对TMV的抗性。(本文来源于《山东农业大学学报(自然科学版)》期刊2009年03期）
庄重[9]（2007）在《人β-干扰素和大肠杆菌O157：H7表面抗原EspA在乳酸乳球菌食品级诱导表达体系中表达及相关免疫活性分析》一文中研究指出乳酸乳球菌是公认安全的食品级微生物(Generally Regard As Safe),对人畜无害,长期以来被广泛地用于各类乳制品发酵和生产中。近年来对乳酸乳球菌的研究日益受到重视。目前其全基因组测序工作业已完成,同时随着一些内部调控元件的发现,相继开发出一系列克隆、表达和整合载体,促进了乳酸乳球菌在分子生物学方面的大力发展,其中以NICE(Nisin Controlled Expression System)为代表的食品级诱导表达系统成为现今研究的热点。本文利用乳酸乳球菌食品级诱导表达系统重组表达人β-干扰素和大肠杆菌O157:H7表面抗原EspA蛋白,在这两方面开展相关研究工作。本文旨在利用乳酸乳球菌食品级诱导表达系统表达与疾病相关的免疫因子和抗原,从而开发相应的口服制剂,为预防和治疗疾病提供新途径。第一部分:人β-干扰素在乳酸乳球菌中分泌表达及生物活性测定炎症性肠病(inflammatory bowel disease,IBD)是一组病因不明的慢性肠道炎症性疾病,包括溃疡性结肠炎(ulcerative colitis,UC)和克罗恩病(Crohn's disease,CD)。其发病原因一般认为主要与遗传免疫、环境因素和细胞因子等多方面因素有关。人β-干扰素作为最先发现的细胞因子之一,具有抗病毒、抗增殖、免疫调控等一系列生物学效应,能够促进IL-10表达。Katakura等人发现,在先天免疫中,外源细菌入侵肠道时,其特异性的DNA会被体内树突状细胞Toll样受体-9所识别,激活一系列信号传导途径,最终诱导产生Ⅰ型干扰素(IFN-α/β),对肠道内环境平衡起到保护性作用。本实验首次利用乳酸乳球菌食品级诱导表达系统,将成功点突变改造之后的ifn-β1b(17 Ser取代Cys)基因连接入乳酸菌分泌表达载体pSec:Nuc中,同时设计另一对引物,在ifn-β基因前插入一段促进蛋白分泌的九个氨基酸的前导肽(LEISSTCDA),并对前导肽中部分密码子进行了优化,分别电转入Lactococcus lactis NZ9000中。在成功筛选到重组菌株后,加入Nisin诱导目的基因的表达,Western blot鉴定了重组蛋白的正确表达。ELISA定量实验发现,含有LEISSTCDA前导肽的重组菌株目的蛋白分泌量提高了叁倍,分泌比率达到95%,最大表达量为20μg/L。进一步对于重组蛋白生物活性检测发现,重组菌株胞内外重组蛋白生物活性均达到了1×10~7 i.u./mg。基于乳酸乳球菌食品级诱导表达系统的诸多优势,体内递呈人β-干扰素不仅可以避免消化道对其的降解,而且乳酸乳球菌是非肠道内定植菌株,只能在肠道内存活一段时间,保证了其表达的细胞因子不会长时间刺激机体,减少了细胞因子的毒性,以上结果表明利用重组菌株治疗肠道炎症有望成为现有的治疗方法的有益补充。第二部分:大肠杆菌O157:H7 espA在乳酸乳球菌中的表达及小鼠免疫分析大肠杆菌O157:H7是一种危害严重的病原体,能够引起水样腹泻进而发展为出血性腹泻,易引起并发性溶血性尿毒综合症(HUS)和血栓形成性血小板减少性紫癜,病死率极高。粘附是大肠杆菌O157:H7感染的第一步。EspA蛋白在其粘附定植中起到关键性作用。它通过形成纤丝样管状结构,在细菌和宿主细胞之间架起一座桥梁,把效应蛋白转移至宿主细胞表面,对细菌粘附至宿主内皮细胞具有关键性启动作用。基于EspA具有良好的免疫原性及免疫反应性,可以作为候选免疫原,用于大肠杆菌O157的疫苗研制,在消除定植带来A/E(attaching/effacing)损伤,缩短感染周期方面具有较大的应用价值。本实验利用乳酸乳球菌食品级诱导表达系统首次将根据乳酸菌偏好密码子优化过的espA基因连接入乳酸乳球菌分泌表达载体,构建重组菌株。经过Nisin诱导之后,Westernblot实验证明了重组蛋白的正确表达。之后用重组菌株免疫小鼠,经过叁次灌胃免疫之后,间接ELISA检测发现,与对照组相比,使用重组菌株免疫小鼠血清中特异性抗EspA IgG水平有显着提高,说明能够诱发小鼠体内特异性免疫应答,这一结果为将来利用重组菌株作为活疫苗来预防大肠杆菌O157:H7感染打下基础。(本文来源于《山东大学》期刊2007-10-10）
常国栋,李壮林,秦加阳,马翠卿,罗永章[10]（2005）在《重组人血管内皮抑制素(rh-Endostatin)大肠杆菌表达体系发酵条件的优化》一文中研究指出优化了重组人血管内皮抑制素的E.coli表达体系的发酵条件。利用E.coli表达体系得到了较高的产量,在9h左右的发酵周期内达到OD600值140,包涵体蛋白产量为3g/L。主要优化了异丙基-β-D-硫代半乳糖苷(Isopropyl-β-D-thiogalactopyranoside,IPTG)的终浓度、诱导时间、培养温度、补料控制方法等条件,并且在诱导后提高培养温度到40℃,在非常短的培养周期内达到了高密度培养的目的。利用E.coli表达,继而通过复性获得有活性的重组人血管内皮抑制素,成本低、生产过程稳定可控、得到的蛋白性质稳定,符合工业生产的需要。(本文来源于《生物工程学报》期刊2005年04期）
大肠杆菌表达体系论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
抗体片段广泛应用原核表达系统进行表达。由于缺乏对外源蛋白表达时的过程机制的理解,通常需要通过“试错法”从多种参数的组合中筛选最优表达体系,但该过程费时费力且成功率低。研究者们对于根据蛋白质氨基酸序列预测其表达量的工作做了大量的努力,已发表的文章中成功构建了多个通过氨基酸序列预测蛋白表达量的模型,但模型均未得到广泛应用,原因在于数据来源不均一,影响模型的预测准确率。本研究通过高通量平行发酵及检测收集数据,确保数据的均一性。以抗体片段为研究对象,其分子量小、保守区氨基酸比例高,可变区变化丰富,是用于探索氨基酸序列变化对蛋白可溶性表达水平影响的理想分子模型。首先,本研究通过5 L发酵罐培养表达并纯化得到浓度为1.58 mg·m L-1的抗体片段溶液,作为后续检测表达量的标准品。通过在单域抗体的C端添加1个氨基酸,发现单个氨基酸的改变足以引起蛋白质可溶性表达量发生显着变化。其中G、P、C、Q既显着提高了胞外单域抗体的含量,亦提高了单域抗体在胞内的含量;而L的显着影响主要体现在胞外单域抗体含量的提高,W、F及Y的显着影响主要体现在胞内单域抗体含量的提高。通过层次聚类、Cluster Omega对随机挑选的65株CDR随机突变单域抗体分子的氨基酸序列与表达水平分别进行分类,发现两者分类一致的比例达到70%,证明了氨基酸序列与蛋白质表达水平间的关联。进一步通过线性建模分析这65个单域抗体分子的可溶性表达量,发现对单域抗体胞外含量有显着影响作用的氨基酸组合为S,R,N,D,Q,Y,F,G;对单域抗体胞内含量有显着影响作用的氨基酸组合为G,R,C,N,S,Y,K,A;对单域抗体蛋白总量有显着影响的组合为R,S,G,N,Y,C,Q,F,T。其中R、S和G的含量显着影响单域抗体的可溶性表达量且该影响不受分布位置的影响。蛋白质的极性亦是其可溶性表达水平的显着影响因素。本研究的结论可为抗体片段生产工艺的开发以及抗体药物的定向改造提供指导性理论依据。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
大肠杆菌表达体系论文参考文献
[1].来力,杨修亮,盛嘉元,黄磊,蔡谨.HIV-1型gp41抗原蛋白在大肠杆菌无细胞体系中的表达和免疫反应性检测[J].药物生物技术.2016
[2].郭雯雯.人源化单域抗体在大肠杆菌表达体系内的可溶性表达水平与其氨基酸组成的关联研究[D].江南大学.2015
[3].苏楠,吴敬君,李晔,张翀,李梅.MBP融合肝素酶Ⅲ大肠杆菌高效表达体系构建[J].化工学报.2014
[4].王钢,陈尘,李强.大肠杆菌体系外源蛋白表达速度的调控策略[J].过程工程学报.2013
[5].何学虎.恶性疟多表位疫苗M.RCAg-1在大肠杆菌中的表达纯化及稳定溶液体系的筛选[D].北京协和医学院.2012
[6].郭峰,张志勇,钱宝华,张军.灭活大肠杆菌(菌苗)在银屑病新鲜血培养生命体系中激活和调控CD59分子表达和IL-12/IL-10比值的天然免疫实验性治疗研究[J].临床医学工程.2011
[7].马荣荣.大肠杆菌无细胞合成体系的构建及表达多种蛋白质的研究[D].华东理工大学.2009
[8].尹国华,刘楠,孙兆楠,宋云枝,朱常香.利用Red重组系统敲除大肠杆菌rnc基因构建dsRNA原核表达体系[J].山东农业大学学报(自然科学版).2009
[9].庄重.人β-干扰素和大肠杆菌O157：H7表面抗原EspA在乳酸乳球菌食品级诱导表达体系中表达及相关免疫活性分析[D].山东大学.2007
[10].常国栋,李壮林,秦加阳,马翠卿,罗永章.重组人血管内皮抑制素(rh-Endostatin)大肠杆菌表达体系发酵条件的优化[J].生物工程学报.2005