导读:本文包含了氧合肌红蛋白论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:蛋白,猪肉,稳定性,热稳定性,紫外光,微粒,脂肪酸。
氧合肌红蛋白论文文献综述
孙冲,王道营,张牧焓,张淼,卞欢[1]（2016）在《氧合肌红蛋白的制备及其稳定性》一文中研究指出为了分析氧合肌红蛋白(OxyMb)的稳定性,分别采用紫外分光光度法、圆二色谱法研究在不同温度(20~60℃)、p H值(3.0~11.0)、盐浓度(1%~5%)条件下Oxy Mb的蛋白结构及稳定性。结果表明:随着温度的升高,OxyMb稳定性减弱;当温度高于40℃后,OxyMb的结构发生很大变化,氧化显着加剧;OxyMb在中性环境下的氧化还原稳定性最高,同时OxyMb在偏碱性环境中的氧化还原稳定性比偏酸性条件中的高;在盐浓度不太高的范围内(1%~5%),盐浓度高低对OxyMb的自动氧化没有明显影响。(本文来源于《江苏农业科学》期刊2016年08期）
曹洪玉,高凌星,唐乾,苏晋红,郑学仿[2]（2016）在《紫外光诱导氧合型肌红蛋白氧化反应及机理》一文中研究指出肌红蛋白通常在无光条件下可进行输氧、储氧等重要功能,实验中我们发现紫外光照射可促进氧合肌红蛋白(MbO_2)的氧化反应,证实其在光照时部分生理功能会发生变化。紫外-可见(UV-Vis)吸收光谱数据显示,光照射时MbO_2的Soret带最大吸收波长蓝移、Q吸收带544和580 nm处还原峰强度下降,说明紫外光光照促进O_2解离,Mb Fe(Ⅱ)可被氧化至Mb Fe(Ⅲ)。四种波长光对光照氧化的影响程度为254 nm>280 nm>430 nm>409 nm;通入CO气体时氧合肌红蛋白较难发生光照氧化反应,即Fe的第六配位强度影响反应程度;溶液中的H~+或OH~-对光照氧化反应有促进作用;254、280 nm波长光照射时,苯丙氨酸(Phe)、酪氨酸(Tyr)、色氨酸(Trp)叁种游离氨基酸均促进光照氧化反应的进行,而409、430 nm波长光照射时叁种游离氨基酸对光照氧化反应的影响较小。以上数据表明体内光诱导MbO_2氧化反应过程中蛋白质内的Fe(Ⅱ)能否被光照激发形成未成对电子处于激发态是O_2离去和二价铁被氧化的关键。(本文来源于《物理化学学报》期刊2016年04期）
陈景宜,牛力,黄明,周光宏[3]（2013）在《牛心氧合肌红蛋白的分离纯化及氧化稳定性研究》一文中研究指出为了探讨牛心中氧合肌红蛋白的氧化稳定特性,利用硫酸铵分级沉淀(75%～100%)和Sephadex G-75层析柱分离纯化得到纯的肌红蛋白,并经分光光度扫描光谱鉴定。研究在不同的温度(20～60℃)、pH值(3.0～11.0)条件下氧合肌红蛋白的稳定性,并将氧合肌红蛋白分别与4-羟基壬烯醛(HNE)、乳酸一起孵育,测定HNE和乳酸对肌红蛋白氧化还原稳定性的影响。结果表明:随着温度的升高,氧合肌红蛋白稳定性减弱,高铁肌红蛋白生成量增大。氧合肌红蛋白在pH7.0时的稳定性最高,在pH3.0时失去了其特征吸收峰。与对照组相比,HNE促进了高铁肌红蛋白的形成,而乳酸则降低了高铁肌红蛋白的含量。氧合肌红蛋白在中性及偏碱性的环境中氧化还原稳定性显着高于酸性环境(P<0.01),HNE能促进氧合肌红蛋白的自动氧化,而乳酸能抑制氧合肌红蛋白的自动氧化。(本文来源于《食品科学》期刊2013年13期）
孙京新,周光宏,徐幸莲[4]（2004）在《猪肉微粒体脂肪酸氧化产物对氧合肌红蛋白氧化的影响》一文中研究指出从猪肉中分离出微粒体 ,与提纯的猪肉氧合肌红蛋白混合培养 ,研究微粒体脂肪酸氧化产物对氧合肌红蛋白氧化的影响。结果表明 ,氧化的微粒体的硫代巴比妥酸值 (TBARS)比对照组、新制备的微粒体组和氧化的微粒体 +肌肽组显着升高 (P <0 0 5 ) ,更易引起氧合肌红蛋白氧化 (P <0 0 5 )。氧化的微粒体产物通过透析管 (截流相对分子质量 5 0 0 )后也比对照、新制备的微粒体加快氧合肌红蛋白氧化 (P <0 0 5 )。将 4种脂肪酸氧化产物 (辛醛、壬醛、辛烯醛、壬烯醛 )分别添加于氧合肌红蛋白溶液中 ,结果辛烯醛、壬烯醛显着加快了氧合肌红蛋白氧化 (P <0 0 5 ) ,而对照、辛醛、壬醛 3组间氧合肌红蛋白氧化差异不显着 (P >0 0 5 )。提示 ,微粒体脂肪酸氧化产物 ,尤其是小分子不饱和氧化产物会促进氧合肌红蛋白氧化(本文来源于《南京农业大学学报》期刊2004年01期）
孙京新,周光宏,徐幸莲,叶伟华[5]（2002）在《猪肉中氧合肌红蛋白分离、纯化及其氧化特性研究》一文中研究指出本文是对猪肉肉色稳定性机理的研究。宰后24h的猪肉半膜肌经绞碎后,用TrisHCl萃取,然后用硫酸铵提取,离心分离,粗提液经DEAE-SepharoseFF和SephadexG-75层析柱分离纯化,得到纯的氧合肌红蛋白,并经SDS-PAGE电泳和扫描光谱鉴定。研究了氧合肌红蛋白在不同的pH(5.0～7.0)、温度(20～50℃)、离子强度(0～600mmol/LNaCl)以及氧分压(0～150mmHg)外界因子条件下的氧化特性。结果表明,pH、温度、离子强度、氧分压等外界因子对氧合肌红蛋白的自动氧化均有显着的影响;低pH、高温、高离子强度以及很低的氧分压会加速氧合肌红蛋白的自动氧化。(本文来源于《食品科学》期刊2002年12期）
氧合肌红蛋白论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
肌红蛋白通常在无光条件下可进行输氧、储氧等重要功能,实验中我们发现紫外光照射可促进氧合肌红蛋白(MbO_2)的氧化反应,证实其在光照时部分生理功能会发生变化。紫外-可见(UV-Vis)吸收光谱数据显示,光照射时MbO_2的Soret带最大吸收波长蓝移、Q吸收带544和580 nm处还原峰强度下降,说明紫外光光照促进O_2解离,Mb Fe(Ⅱ)可被氧化至Mb Fe(Ⅲ)。四种波长光对光照氧化的影响程度为254 nm>280 nm>430 nm>409 nm;通入CO气体时氧合肌红蛋白较难发生光照氧化反应,即Fe的第六配位强度影响反应程度;溶液中的H~+或OH~-对光照氧化反应有促进作用;254、280 nm波长光照射时,苯丙氨酸(Phe)、酪氨酸(Tyr)、色氨酸(Trp)叁种游离氨基酸均促进光照氧化反应的进行,而409、430 nm波长光照射时叁种游离氨基酸对光照氧化反应的影响较小。以上数据表明体内光诱导MbO_2氧化反应过程中蛋白质内的Fe(Ⅱ)能否被光照激发形成未成对电子处于激发态是O_2离去和二价铁被氧化的关键。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
氧合肌红蛋白论文参考文献
[1].孙冲,王道营,张牧焓,张淼,卞欢.氧合肌红蛋白的制备及其稳定性[J].江苏农业科学.2016
[2].曹洪玉,高凌星,唐乾,苏晋红,郑学仿.紫外光诱导氧合型肌红蛋白氧化反应及机理[J].物理化学学报.2016
[3].陈景宜,牛力,黄明,周光宏.牛心氧合肌红蛋白的分离纯化及氧化稳定性研究[J].食品科学.2013
[4].孙京新,周光宏,徐幸莲.猪肉微粒体脂肪酸氧化产物对氧合肌红蛋白氧化的影响[J].南京农业大学学报.2004
[5].孙京新,周光宏,徐幸莲,叶伟华.猪肉中氧合肌红蛋白分离、纯化及其氧化特性研究[J].食品科学.2002
论文知识图
