导读:本文包含了小分子蛋白质论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:分子,蛋白质,激酶,纳米,相互作用,粒子,蒙特。
小分子蛋白质论文文献综述
高贇,宣彤,陈浮,吴一萍,郭小玉[1]（2019）在《基于蛋白质和小分子的作用增强拉曼检测马兜铃酸Ⅰ》一文中研究指出马兜铃酸Ⅰ(AAI)是一种强致癌物,它广泛存在于多种植物中,可作为中药材的原料。本工作成功合成了具有核壳结构的牛血清白蛋白(BSA)修饰的银纳米粒子(Ag NPs),该基底可用于AAI的表面增强拉曼光谱(SERS)检测。本工作通过分子对接模拟并证明了BSA与AAI的强相互作用力,Ag@BSA NPs基底可以主动捕获AAI并将其固定在基底表面的热点区域从而使得SERS信号增强。AAI的线性范围从0.5μm-50μM (R~2=0.9910),检出限(LOD)为0.5μM。将该方法应用于护肤品中AAI的测定,取得了良好的结果。(本文来源于《第二十届全国光散射学术会议（CNCLS 20）论文摘要集》期刊2019-11-03）
曹茂启,王珏,罗骏,刘德见[2]（2019）在《基于蒙特卡洛分子动力学模拟的算法在天然产物小分子与蛋白质相互作用中的应用》一文中研究指出天然产物小分子与蛋白质相互作用的研究对于天然产物的功能研究有着非常重要的意义。作为一种快速而低成本的手段,基于分子动力学模拟的方法正在受到越来越多的重视,而基于蒙特卡洛分子动力学模拟的算法是其典型的代表。本文详细的阐述了基于蒙特卡洛分子动力学模拟的算法在天然产物小分子与蛋白质相互作用中的应用。(本文来源于《广东化工》期刊2019年20期）
陈朝会,张正涛,刘小云[3]（2019）在《基于小分子末端保护的turn-on传感器构建及其在蛋白质检测中的应用》一文中研究指出基于小分子末端保护技术,结合原位合成DNA功能化银簇,构建了一种简单且低成本的蛋白质检测方法。本方法检测链霉亲和素的线性范围为10～1 000 ng/mL,检出限为7. 92 ng/mL,具有较好的选择性并且可以实现复杂样品中目标蛋白质的检测;此外,通过在探针核酸一端修饰上不同的小分子可用于其他相对应蛋白质和细胞的检测,具有良好的通用性;核酸外切酶I的引入,将没有与目标蛋白结合的探针DNA水解为单核苷酸,使之不能形成DNA功能化的银簇,从而降低背景干扰,提高灵敏度;该探针无需修饰荧光染料,且合成银簇所需原料廉价易得,大大节约了成本。(本文来源于《江汉大学学报(自然科学版)》期刊2019年05期）
欧阳志友,陈晨,王愉茜,陈金刚,殷昭[4]（2019）在《基于自然语言处理的蛋白质小分子亲和力值预测》一文中研究指出蛋白质与小分子的相互作用研究对药物的研发非常重要,而现有的蛋白质小分子亲和力值的预测方法存在成本高、精度低等问题.为此提出了一种新的蛋白质小分子亲和力值的预测方法,利用自然语言处理技术对蛋白质结构数据与小分子指纹数据进行处理,并利用梯度提升决策树模型进行预测.实验表明,该方法的精度较原有方案有较大提高.(本文来源于《应用科学学报》期刊2019年03期）
陈津,王方军[5]（2018）在《基于质谱的蛋白质激酶-小分子相互作用研究进展》一文中研究指出蛋白质激酶在生命过程中起着关键的调节作用,蛋白质激酶的异常往往会导致恶性疾病如癌症的发生。靶向蛋白质激酶的小分子抑制剂为相关疾病的治疗提供了切实可行的方案,因此研究蛋白质激酶-小分子的相互作用对于靶向药物的开发具有重要作用。质谱作为一种高精度、高通量、高灵敏度的分析仪器,在蛋白质-小分子相互作用研究领域的应用得到了快速发展。本综述总结了质谱技术应用于蛋白质激酶-小分子相互作用研究的主要策略和最新进展,探讨比较各种方法的优缺点。基于质谱的分析方法将有助于从分子水平上深刻揭示蛋白质激酶-小分子的相互作用机理,为靶向药物的设计开发提供新的思路。(本文来源于《世界科学技术-中医药现代化》期刊2018年08期）
郜捷[6]（2018）在《基于小分子连接DNA末端保护结合银纳米簇和金纳米粒子的蛋白质分析》一文中研究指出蛋白质是人体细胞、组织、器官的重要组成成分,是一切生命的物质基础。蛋白质与人体的各种生理活动,如维持肌体正常的新陈代谢、保障各类物质在体内的正常输送、保证各种免疫活动的正常进行等,有着密切的关系。研究表明,人类的某些疾病的发生与蛋白质的异常表达也密切相关。因此开发灵敏、简单、快速的蛋白质检测方法对蛋白质性质、功能的深入研究以及相关疾病的临床诊断,药物研究等都具有非常重要的意义。小分子连接DNA末端保护是利用DNA链上标记的小分子与蛋白质特异性结合,能够有效阻止外切酶对DNA链的降解的作用。在末端保护中DNA序列无编码限制,DNA末端易于标记,而且不影响DNA序列和标记分子的活性,易与DNA扩增手段结合,这些优势为蛋白质的检测提供了新的思路。因此,近年来基于小分子连接DNA末端的保护原理检测蛋白质的方法受到人们的广泛关注。本论文基于小分子连接DNA末端的保护原理分别结合两种金属纳米材料-银纳米簇和金纳米粒子,构建了两种检测蛋白质的新方法,主要内容如下:一、基于小分子连接DNA末端保护结合银纳米簇(AgNCs)荧光检测蛋白质。首先设计了一条3'端标记小分子生物素(biotin)的单链DNA探针,当没有靶蛋白-链霉亲和素(STV)时,biotin标记的DNA探针被Exo I从3'端降解。加入具有强荧光的AgNCs,AgNCs本身的荧光不会受到影响;当STV存在时,STV与biotin特异性结合,保护DNA探针不被Exo I降解。DNA探针与加入的AgNCs 3'端裸露出的序列杂交,能够猝灭AgNCs的荧光。荧光信号降低的程度与靶蛋白质STV的量具有一定的定量关系。实验结果表明,在2~40 pmol范围内,荧光信号与STV的量具有良好的线性关系,检出限为1.82 pmol STV。该方法简单、成本低廉,特异性良好,但方法灵敏度有待于进一步改善。二、基于小分子连接DNA末端保护结合金纳米粒子(AuNPs)可视化检测蛋白质。我们设计了一条3'端标记biotin的单链DNA探针,当目标蛋白STV不存在时,加入Exo I后DNA探针被降解,AuNPs没有单链DNA探针保护,在一定的盐离子浓度下发生聚集,溶液呈蓝色;当靶蛋白STV存在时,STV与DNA探针上的biotin特异性结合,从而保护DNA探针不会被Exo I降解。带负电的DNA单链探针通过静电结合吸附在AuNPs的表面,阻止了盐离子引起的AuNPs的聚集。分散的AuNPs溶液呈红色。通过AuNPs溶液聚沉前后溶液颜色以及吸光度的变化对目标蛋白质进行定量分析。吸光度比值A_(550 nm)/A_(700 nm)与STV的量在2~20 pmol的范围内呈良好的线性关系,STV的检出限为1.40 pmol。该方法不需要贵重的仪器设备,利用裸眼观察即可得到检测结果,更加便捷。(本文来源于《河北大学》期刊2018-06-01）
顾佳丽,伊鲁东,李东玲,胡雪健,赵恒[7]（2018）在《光谱法研究小分子与蛋白质间相互作用的进展》一文中研究指出小分子与蛋白质之间相互作用会影响蛋白质构象变化,研究小分子与蛋白质相互作用的机理,对阐明小分子在生物体内的吸收、分布、代谢等过程具有重要意义。综述了近年来紫外光谱法、荧光光谱法、傅里叶变换红外光谱法和圆二色光谱法等技术在该领域的研究进展,分析了这些方法的特点和应用,展望了外源性小分子与蛋白质之间相互作用的发展前景。(本文来源于《科学技术与工程》期刊2018年14期）
王宏瑞[8]（2018）在《蛋白质-小分子柔性对接采样算法的研究》一文中研究指出理解蛋白质与配体的相互作用对于新药的研发至关重要。研究蛋白质-小分子(Protein-Ligand,P-L)对接的目的在于通过已知配体小分子和目标蛋白质3D结构来预测和评估其复合物的3D构象。随着已解析蛋白质单体结构的数量不断增加,促使运用计算方法预测P-L对接后复合物高精度3D构象成为药物发现过程中的关键环节。相对于传统的刚性对接,P-L柔性对接具有采样空间巨大的特点。因此,本文在对P-L柔性对接关键技术分析基础之上,侧重于柔性对接关键技术重要组成部分的采样算法展开了如下研究:1、分析了P-L柔性对接过程中的关键技术问题。提出P-L柔性对接过程中构象空间采样和候选复合体判别打分两个中心问题,并把这两个中心问题进一步细分为Protein的柔性、Ligand的准备、构象空间的采样方法、打分函数、对复合物对接结果的重打分与后期处理等子问题,着重强调了采样算法在整个P-L柔性对接过程中的重要性。2、在Rosetta平台上应用集合对接协议。对传统Rosetta Ligand协议使用集合对接的方法进行扩展。通过联合几何距离约束(geometric distance constraints,GDC)和重新优化重组受体侧链(repacking receptor side-chain,RRSC)的方法生成和选择有代表性结构作为对接模板。实验结果表明,使用集合对接协议对于那些传统方法不能过获得满意预测结果的目标,能够产生和识别出更多正确的复合物构象。3、基于传统Rosetta Ligand协议使用副本交换蒙特卡罗(replica exchange Monte Carlo,REMC)增强采样算法进行扩展。通过引入多目标优化帕累托(Pareto)边沿信息,选择非绝对占有优势低能量构象集合中最具代表性的结构作为交换的副本,有效地调整副本交换的策略,促使传统REMC算法快速收敛到较低能量状态。通过对蒙特卡罗(Monte Carlo,MC)、REMC、多目标REMC(multi-objective optimizationREMC,MO-REMC)和混合MO-REMC(hybrid MO-REMC,HMO-REMC)四种采样算法的预测结果进行深度分析后表明。本文提出的MO-REMC和HMO-REMC增强采样算法在Rosetta Ligand协议中表现出高效的性能,在基于绑定能评估的柔性对接结构预测中有着令人印象深刻的准确性。4、对传统Rosetta Ligand协议使用自适应温度REMC(adaptive temperature REMC,AT-REMC)算法进行扩展。AT-REMC算法使用相邻链之间平均接受率信息作为衡量指标及时调整传统REMC算法运行过程中的温度参数,促使REMC采样算法能够在不断迭代过程中以较快的速度平稳收敛。本文还对MC、自适应温度MC(adaptive temperature MC,AT-MC)、REMC以及AT-REMC四种采样算法生成的预测结果进行性能分析。实验结果表明,AT-REMC采样算法能够在迭代过程中不断地调整相应的温度参数,在P-L柔性对接过程中能够明显提高预测构象的精度,加快采样收敛的速度。本文的贡献主要体现在以下四个方面:首先,相对于刚性对接,提出了在P-L柔性对接关键技术中构象空间采样和候选复合体判别打分两个中心问题,并把这两个问题进一步细分为多个切实可行的子问题逐一加以解决。其次,从Protein的柔性表达出发,使用GDC和RRSC方法分别生成和选择有代表性结构作为初始构象对接模板,对传统Rosetta Ligand协议使用集合对接的方法进行扩展。第叁,从P-L柔性对接构象空间的采样方法入手,原创性地提出MO-REMC和HMO-REMC增强采样算法,极大地提高了现有协议构象空间的采样效率。最后,使用AT-REMC采样算法对原有Rosetta Ligand柔性对接协议进行扩展。实验结果表明,这些手段和方法对P-L柔性对接过程中复合物的成功预测起到了有益的推进作用,对后续相关研究具有重要的参考价值。(本文来源于《苏州大学》期刊2018-05-01）
何珊珊,侯彩玲,代田纯,杨秋萍,王志民[9]（2017）在《用单价STV制备单分子蛋白质-DNA复合物的研究》一文中研究指出将生物素结合位点失活的链霉亲和素(streptavidin,STV)变异体变性后的亚基与野生型STV变性后的亚基以摩尔比3∶1的比例混合,然后重折迭复性,镍柱层析分离得到只有一个有活性生物素结合位点的突变体STV,即单价STV。将单价STV与500bp一端生物素标记的双链DNA(biotin-DNA)按不同摩尔比混合孵育,探讨使用单价STV制备1STV-1DNA复合物的可行性,并筛选制备1STV-1DNA复合物的最佳混合摩尔比。结果表明,在所用的摩尔比梯度中,单价STV与biotin-DNA混合的最佳摩尔比为1∶1,与使用野生型STV制备方法相比,使用单价STV更为简便、高效,为单分子DNA操纵、单分子DNA-蛋白质相互作用研究以及单分子DNA芯片的制备等提供了便捷的方法。(本文来源于《上海交通大学学报(农业科学版)》期刊2017年06期）
齐雅玲,卢悟广,种丹阳,刘佳,孙倩[10]（2017）在《蛋白质异戊二烯化关键酶GGPPS结合小分子筛选模型的构建》一文中研究指出蛋白质的基本翻译后修饰包括磷酸化、糖基化、乙酰化、棕榈酸化等~([1]),而异戊二烯化修饰是蛋白质的基本翻译后修饰之一,属于蛋白质的脂质修饰~([2]).甲羟戊酸途径中的关键分支酶——香叶基香叶基焦磷酸合成酶(Geranylgeranyl diphosphate synthase,GGPPS)能够催化法尼基焦磷酸盐(Farnesyl diphosphate,FPP)生成香叶基香叶基焦磷酸盐(Geranylgeranyl diphosphate,GGPP),介导蛋白质异戊二烯化的平衡~([3]).导致包括胰岛素抵抗~([4])、胰岛功能失调~([5])、生殖代谢异常~([6])等各种疾病的发生.GGPPS作为调节蛋白质异戊二烯化的重要靶点,因其在调节机体能量代谢稳态中的重要作用,促使构建筛选模型得到靶向GGPPS的小分子治疗药物,具有重要实践意义.实现EGFP荧光标记GGPPS原核蛋白的纯化以及表达,结合微量热泳动技术进行GGPPS结合天然化合物小分子的筛选模型构建.根据筛选模型对于检测蛋白稳定荧光的要求,分别构建含有GGPPS和EGFP基因的重组pET28a质粒以及对照质粒pET28a-EGFP.筛选高水平分泌表达GGPPS-EGFP-His蛋白的菌株,并对该菌株的目的基因整合位置及拷贝数进行测序.将含有目的基因的重组质粒的BL-21菌株大规模培养,表达的目的蛋白上带有His标签,利用镍(Ni)柱的亲和层析原理纯化获得重组蛋白GGPPS-EGFP-His,测定蛋白浓度留存.随后基于微量热泳动技术进行小分子结合筛选.重组GGPPS蛋白与梯度浓度化合物小分子在红外激光作用下发生热泳动,通过中心区域荧光检测可得出GGPPS与小分子化合物的结合状况.重组表达质粒GGPPS-EGFP-His经电泳及测序鉴定构建正确.纯化获得的重组蛋白纯度约为80%,在微量热泳动实验中,经GGPPS底物小分子法尼基焦磷酸(Farnesyl pyrophosphate,FPP)浓度梯度测试呈现良好结合.重组蛋白GGPPS-EGFP-His能够在微量热泳动技术下显示与小分子底物FPP的结合,该系统的构建对于筛选出GGPPS结合天然化合物小分子以及靶向GGPPS的小分子治疗药物具有重要意义.(本文来源于《南京师大学报(自然科学版)》期刊2017年04期）
小分子蛋白质论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
天然产物小分子与蛋白质相互作用的研究对于天然产物的功能研究有着非常重要的意义。作为一种快速而低成本的手段,基于分子动力学模拟的方法正在受到越来越多的重视,而基于蒙特卡洛分子动力学模拟的算法是其典型的代表。本文详细的阐述了基于蒙特卡洛分子动力学模拟的算法在天然产物小分子与蛋白质相互作用中的应用。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
小分子蛋白质论文参考文献
[1].高贇,宣彤,陈浮,吴一萍,郭小玉.基于蛋白质和小分子的作用增强拉曼检测马兜铃酸Ⅰ[C].第二十届全国光散射学术会议（CNCLS20）论文摘要集.2019
[2].曹茂启,王珏,罗骏,刘德见.基于蒙特卡洛分子动力学模拟的算法在天然产物小分子与蛋白质相互作用中的应用[J].广东化工.2019
[3].陈朝会,张正涛,刘小云.基于小分子末端保护的turn-on传感器构建及其在蛋白质检测中的应用[J].江汉大学学报(自然科学版).2019
[4].欧阳志友,陈晨,王愉茜,陈金刚,殷昭.基于自然语言处理的蛋白质小分子亲和力值预测[J].应用科学学报.2019
[5].陈津,王方军.基于质谱的蛋白质激酶-小分子相互作用研究进展[J].世界科学技术-中医药现代化.2018
[6].郜捷.基于小分子连接DNA末端保护结合银纳米簇和金纳米粒子的蛋白质分析[D].河北大学.2018
[7].顾佳丽,伊鲁东,李东玲,胡雪健,赵恒.光谱法研究小分子与蛋白质间相互作用的进展[J].科学技术与工程.2018
[8].王宏瑞.蛋白质-小分子柔性对接采样算法的研究[D].苏州大学.2018
[9].何珊珊,侯彩玲,代田纯,杨秋萍,王志民.用单价STV制备单分子蛋白质-DNA复合物的研究[J].上海交通大学学报(农业科学版).2017
[10].齐雅玲,卢悟广,种丹阳,刘佳,孙倩.蛋白质异戊二烯化关键酶GGPPS结合小分子筛选模型的构建[J].南京师大学报(自然科学版).2017
论文知识图
