导读:本文包含了胸腺素原论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:胸腺,白介素,佐剂,疟原虫,蛋白,折迭,浸膏。
胸腺素原论文文献综述
李小庆,陈国华,房永祥,何延华,冯海燕[1]（2011）在《牛胸腺素原α基因的原核表达与分析鉴定》一文中研究指出为了把牛胸腺素原α(ProTα)开发为免疫增强剂,从重组克隆载体pMD18-T-ProTα上扩增ProTα基因,分别构建和筛选出了pGEX-4T-1-ProTα、pET-30a(+)-ProTα的BL21、BL21codon plus和Rosetta Blue(DE3)plys重组原核表达菌株,采用不同的条件组合对其进行诱导表达。结果,重组菌BL21codon plus-pET-30a(+)-ProTα表达出约24ku和30ku两个蛋白条带,且在37℃、IPTG浓度为0.5mmol/L、诱导3h时表达量最大,重组蛋白主要以可溶性形式存在;而pGEX-4T-1-ProTα重组菌在诸多条件下都未表达出目的蛋白。纯化产物的Western-blot分析显示,重组蛋白可与兔抗人ProTα多抗发生特异性免疫反应,表明重组蛋白具有免疫学活性结构。研究结果为重组ProTα蛋白的结构与功能研究奠定了基础。(本文来源于《中国兽医科学》期刊2011年12期）
高吉青,刘升发,韩伟,吴汉洲,王世媛[2]（2011）在《胸腺素原(ProTα)作为约氏疟原虫疫苗免疫佐剂的研究》一文中研究指出约氏疟原虫虫株Plasmodium yoelii-17XNL与Plasmodium yoelii-17XL同源,将昆明小鼠分为2组:感染P.yoelii-17XNL的一组小鼠可以存活下来,而感染P.yoelii-17XL的一组小鼠全部死亡。存活下来的小鼠再感染P.yoelii-17XL,疟原虫不生长。提取P.yoelii-17XNL全蛋白作为抗原,用胸腺素原(ProTα)作为免疫佐剂,免疫小鼠。具体方案为:昆明小鼠分为4组,每组6只,A组免疫P.yoelii-17XNL全蛋白+ProTα;B组免疫P.yoelii-17XNL全蛋白;C组只注射ProTα;D组为空白对照.以相同体积的生理盐水代替。免疫结束后感染致死的P.yoelii-17XL,1×10~7个虫/只小鼠。结果 :感染后的前10天A组小鼠疟原虫血症平均值要低于其他叁组,且最终有3只小鼠存活下来,存活率50%,C组有一只小鼠存活,B组、D组小鼠全部死亡。结论 :用P.yoelii-17XNL全蛋白做抗原,用ProTα作为佐剂,比单独用P.yoelii-17XNL全蛋白对小鼠有更好的免疫保护作用,提示了ProTα可以成为一种有潜力的免疫佐剂。(本文来源于《2011新型疫苗与抗体创制关键技术及质量控制研讨会论文集》期刊2011-08-06）
韦剑[3]（2006）在《人胸腺素原—白介素融合蛋白在大肠杆菌中的表达及其活性分析》一文中研究指出胸腺素α原(prothymosinα,ProTα)是一个在体内分布广泛,进化上高度保守的强酸性蛋白质,分子量为1.3×104道尔顿。ProTα作为免疫调节因子已进入临床验证阶段。白介素2(Interleukin 2,IL-2)是一种免疫细胞生长因子,能显着提高自然杀伤细胞的活性,分子量为1.5×10~4道尔顿。临床上IL-2用于治疗癌症,但IL-2在临床治疗中常会带来不良反应。IL-2和ProTα协同作用于自体肿瘤的治疗效果明显强于单独使用IL-2的效果。除此以外,IL-2和ProTα的联合使用还能降低单独使用IL-2产生的毒副作用。根据前期研究构建的ProTα-IL-2融合序列,设计特异引物通过PCR的方法从克隆载体中扩增出融合基因,亚克隆到表达载体pET42a上,构建原核表达载体pET-PI。由于ProTα-IL-2融合基因序列中分布有13个E.coli稀有密码子,因此选用能提供稀有密码子tRNA的大肠杆菌表达菌株Rossetta~(TM)作为宿主菌。经过IPTG诱导表达出目的蛋白,经过SDS-PAGE电泳和Western blotting等实验表明成功表达出ProTα-IL-2融合蛋白。表达蛋白使用DEAE Sephrose FF阴离子交换层析纯化后,经E玫瑰花环实验和IL-2依赖细胞株CTLL-2的活性实验,表明目的蛋白同时具有ProTα和IL-2的生物学活性。本论文实验获得了具有ProTα和IL-2生物学活性的融合蛋白,为进一步将该融合蛋白开发成新药奠定了坚实的基础。(本文来源于《广西师范大学》期刊2006-05-01）
王栋,郭满盈,邱磊,吕岩,郭葆玉[4]（2005）在《人胸腺素原α的克隆、表达和活性初步研究》一文中研究指出目的:克隆人胸腺素原αcDNA并在大肠杆菌系统内表达。方法:利用RT- PCR技术从健康男性外周血PBMC中扩增胸腺素原αcDNA,纯化后用EcoRⅠ和SalⅠ双酶切PCR 产物,然后将该基因插入经同样双酶切的原核表达载体PBV220中,在PLPR 启动子控制下,热诱导天然表达胸腺素原α,表达产物部分纯化后利用淋巴细胞玫瑰花结实验进行了初步的活性测定。结果:凝胶电泳显示PCR扩增产物的长度为300 bp左右,重组质粒测序结果表明,插入片段与人胸腺素原α的序列完全一致,DE3重组菌在热诱导下高效表达相对分子质量为12 000 的蛋白,该蛋白能提高淋巴细胞玫瑰花结形成率,表明具有一定活性。结论:成功克隆人胸腺素原α基因并在大肠杆菌中得到表达。(本文来源于《第二军医大学学报》期刊2005年04期）
张俊彦,龚兴国[5]（2004）在《胸腺素原α的分子结构与作用机制研究进展》一文中研究指出胸腺素原α(ProTα)是一类高度酸性的小分子激素蛋白,进化上非常保守。在生理条件下,ProTα以特异的任意卷曲构象存在,被认为是一种典型的天然非折迭蛋白。ProTα具有高效的核定位信号,进入核内又有一定的可扩散性,穿梭于核质问。ProTα与基因转录,染色质重建及细胞增殖等密切相关,是免疫系统激活调节的重要因子。近年发现其在细胞癌变和程序性死亡两个重要过程中也参与调控作用。(本文来源于《医学分子生物学杂志》期刊2004年03期）
贺玉君[6]（2004）在《人源胸腺素原—白介素融合蛋白基因克隆及其真核表达载体的构建》一文中研究指出人源胸腺素α原（Human prothymosinα，ProTα）是一个在体内分布广泛，进化上高度保守的强酸性蛋白质，ProTα作为免疫调节因子具有多种生理功能,其相对分子量为1.3×104Da，基因定位于第二号染色体上，目前已有6个亚家族成员被克隆和测序。其中高加索人种的ProTα基因，表达产物已作为抗肿瘤的一种生物制品已进入了临床验证阶段。白介素2(interleukin 2,IL-2)从前被认为是一种T细胞生长因子，它是由凝集素刺激或者被抗原激活的T细胞所产生有效的免疫调节因子。IL-2基因定位于人的第四条染色体上，分子量为1.5×104Da。IL-2不仅可以由受刺激的T细胞细胞产生，而且可以由某些T淋巴瘤细胞系产生。IL-2对于研究T细胞分化和产生时候的分子的特性具有重要的作用。它提高了自然杀伤细胞的活性，可以用于治疗癌症。但是过度使用IL-2会带来不良反应。IL-2和 ProTα协同作用于自体肿瘤的反应比单独使用IL-2所引起的反应要强一些。IL-2和ProTα的联合使用不仅能降低单独使用IL-2产生的毒副作用，而且还能够提高抗肿瘤的效果。根据GenBank上发表的ProTα和IL-2序列，设计了两对特异引物通过RT-PCR的方法分别从人T淋巴细胞和人HL-60白血病细胞的总RNA中扩增出ProTα和IL-2基因，然后再设计带有连接子的引物把两个单独的基因连接成为一个融合基因 ProTα-IL-2。把 ProTα和 ProTα-IL-2分别克隆到质粒pcDNA3.1(-)上,构建成真核表达载体。分别对 ProTα和 ProTα-IL-2测序，测序结果基本上与Genbank上发表的序列一致。(本文来源于《广西师范大学》期刊2004-04-01）
曹俊霞,金礼吉,刘哲,安利佳[7]（2002）在《胸腺素原α基因的克隆与序列分析》一文中研究指出个体发育是一个高度程序化的过程,在发育的不同时空,存在着不同组合的特定基因的表达。这种程序化的启动与关闭,控制着特定器官的形成与个体的发育。婴儿胸腺在出生后一年左右达到最大值,此后随年龄增长而逐渐变小。目前对胸腺的功能性退化机制还不太清楚,为了进一步了解这种变化的分子生物学机制,我们应用RT-PCR法从正常成人外周血和胎儿胸腺中分别克隆得到了四种胸腺素α原基因,经序列分析结果表明,克隆的四种ProTα基因的核苷酸序列并不一致。与己报道的胸腺素α原基因进行比较,胎儿胸腺中克隆的胸腺素α原基因几乎无变化,而从成人外周血中所克隆的则变化较大,但变化区域有一定规律,109-120位都有GGGAATGCTAAT碱基的缺失,变化较多的氨基酸集中为天冬氨酸和谷氨酸,ProTα基因的这种多样性也许正是胸腺退化过程中的微观表现。而胸腺素α原前28个氨基酸、中心酸性区和末端核定位信号区域变化较小,该结果同时也为胸腺素α原的结构、功能和演化研究提供了信息。(本文来源于《中国细胞生物学学会医学细胞生物学、免疫细胞生物学和发育生物学专业委员会学术研讨会论文摘要汇编》期刊2002-12-01）
杨旭,郭葆玉,叶正良,道书艳,张冉[8]（2001）在《重组人胸腺素原α在大肠杆菌中的表达优化》一文中研究指出在 1 5L的生物反应器内 ,对重组人胸腺素原α(huPTMAα)在大肠杆菌TG 1中经IPTG诱导后的表达条件进行优化 ;应用NBS MICROS 1 5L T DR型生物反应器 (1 5L) ,用工程菌E colipGEX IN/PTMA ,研究了诱导时不同的pH、温度、搅拌速率和IPTG浓度 ,利用正交试验对发酵条件进行了优化。经 1次预试验和 9次正式试验结果表明 ,huPTMAα的表达受溶氧条件的影响较显著 ,其中搅拌速率和通气量为最大的影响因子 ,当其为 2 5 0r/min时 ,表达水平最高。经SDS PAGE和凝胶扫描发现表达蛋白占菌体蛋白的 60 %以上。该实验为工程菌的中试提供了最佳的表达诱导条件 ,对其稳定性 ,高效表达具有重要的指导意义(本文来源于《药物生物技术》期刊2001年03期）
王吉伟[9]（1988）在《胸腺素原α是一种核蛋白》一文中研究指出胸腺素5部分是从小牛胸腺中提取的多肽混合物,已有报道称,它能纠正某些免疫缺陷,在动物模型中诱导 T 淋巴细胞的分化。胸腺素α_1是从此部分分离出来的一个28氨基酸的多肽,利用胸腺素5部分所作的几个体外实验已证实了它的活性。据此,人们已把它当作 T 淋巴细胞成熟过程中的一种(本文来源于《国外医学(卫生经济分册)》期刊1988年06期）
胸腺素原论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
约氏疟原虫虫株Plasmodium yoelii-17XNL与Plasmodium yoelii-17XL同源,将昆明小鼠分为2组:感染P.yoelii-17XNL的一组小鼠可以存活下来,而感染P.yoelii-17XL的一组小鼠全部死亡。存活下来的小鼠再感染P.yoelii-17XL,疟原虫不生长。提取P.yoelii-17XNL全蛋白作为抗原,用胸腺素原(ProTα)作为免疫佐剂,免疫小鼠。具体方案为:昆明小鼠分为4组,每组6只,A组免疫P.yoelii-17XNL全蛋白+ProTα;B组免疫P.yoelii-17XNL全蛋白;C组只注射ProTα;D组为空白对照.以相同体积的生理盐水代替。免疫结束后感染致死的P.yoelii-17XL,1×10~7个虫/只小鼠。结果 :感染后的前10天A组小鼠疟原虫血症平均值要低于其他叁组,且最终有3只小鼠存活下来,存活率50%,C组有一只小鼠存活,B组、D组小鼠全部死亡。结论 :用P.yoelii-17XNL全蛋白做抗原,用ProTα作为佐剂,比单独用P.yoelii-17XNL全蛋白对小鼠有更好的免疫保护作用,提示了ProTα可以成为一种有潜力的免疫佐剂。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
胸腺素原论文参考文献
[1].李小庆,陈国华,房永祥,何延华,冯海燕.牛胸腺素原α基因的原核表达与分析鉴定[J].中国兽医科学.2011
[2].高吉青,刘升发,韩伟,吴汉洲,王世媛.胸腺素原(ProTα)作为约氏疟原虫疫苗免疫佐剂的研究[C].2011新型疫苗与抗体创制关键技术及质量控制研讨会论文集.2011
[3].韦剑.人胸腺素原—白介素融合蛋白在大肠杆菌中的表达及其活性分析[D].广西师范大学.2006
[4].王栋,郭满盈,邱磊,吕岩,郭葆玉.人胸腺素原α的克隆、表达和活性初步研究[J].第二军医大学学报.2005
[5].张俊彦,龚兴国.胸腺素原α的分子结构与作用机制研究进展[J].医学分子生物学杂志.2004
[6].贺玉君.人源胸腺素原—白介素融合蛋白基因克隆及其真核表达载体的构建[D].广西师范大学.2004
[7].曹俊霞,金礼吉,刘哲,安利佳.胸腺素原α基因的克隆与序列分析[C].中国细胞生物学学会医学细胞生物学、免疫细胞生物学和发育生物学专业委员会学术研讨会论文摘要汇编.2002
[8].杨旭,郭葆玉,叶正良,道书艳,张冉.重组人胸腺素原α在大肠杆菌中的表达优化[J].药物生物技术.2001
[9].王吉伟.胸腺素原α是一种核蛋白[J].国外医学(卫生经济分册).1988
论文知识图
