导读:本文包含了变构蛋白质论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:大豆分离蛋白,二硫键,表面活性,结构
变构蛋白质论文文献综述
钟新,李军生,阎柳娟,黄国霞[1]（2017）在《氧化变构制备大豆分离蛋白质基表面活性剂》一文中研究指出本文通过控制性打开二硫键的方式,制备以大豆分离蛋白质基表面活性剂。试验结果表明:随着过氧乙酸量的增加,二硫键的打开率逐渐增加,当二硫键断开率为46%时,此条件下的γCMC,CMC值分别为53.12 m N/m,0.15 g/L,具有表面活性;HLB值为9,表明样品的亲油性较强;起泡性和起泡稳定性、乳化性和乳化稳定性都有一定的提高;圆二色谱以及荧光图谱表明,不同程度的打开二硫键,蛋白质的结构由β型转变为α+β型,内部的疏水基团暴露,导致疏水性能提高。(本文来源于《中国饲料》期刊2017年20期）
李磊[2]（2008）在《蛋白质结合小分子（离子）物质及变构效应》一文中研究指出小分子(离子)与生物大分子相互作用的研究是探索各类小分子(离子)生物学效应和功能的基本途径之一,此类课题的研究有助于人们从分子层面了解生命过程。采用荧光光谱(FS)、紫外光谱(UV)研究了中药有效成分盐酸小檗碱(BC)在胃蛋白酶(pepsin)分子上的结合过程,应用核磁共振(1H NMR)技术研究了BC、苯甲酸钠、葡萄糖、维生素C(VC)与牛血清白蛋白(BSA)和胃蛋白酶(pepsin)相互作用的关键结合部位以及咪唑型离子液体与BSA相互作用的关键结合部位。为探讨离子液体的潜在毒性,采用多种光谱手段研究了咪唑型离子液体与BSA的相互作用。考虑到生物体内小分子(离子)在结合蛋白质时相互作用的复杂性,采用光谱手段研究了共存物对中药有效成分七叶内酯-BSA、BC-pepsin相互作用的扰动以及金属离子(Cu2+、Zn2+)、BC与BSA结合过程中的变构效应,并结合圆二色(CD)光谱对其机理进行了探讨。为更准确的获取药物分子-蛋白质相互作用参数,基于同步荧光获得了BC与pepsin分子中色氨酸、酪氨酸相互作用的定量参数;借助SAS软件尝试建立药物小分子-血清白蛋白结合过程构效关系的一般数学规律。在本文实验范围内,主要结论如下:1. BC对Cu2+猝灭BSA内源荧光呈负变构效应,而对BSA-Cu2+复合物稳定性以及Cu2+在BSA分子上的结合位点呈正变构效应。Cu2+、Zn2+对BC猝灭BSA内源荧光呈正变构效应,而对BSA-BC复合物稳定性以及BC在BSA分子上的结合位点呈负变构效应。2. BC能够以特定取向方式插入pepsin分子的疏水空腔,且距酪氨酸残基的平均结合距离最近。BC与BSA和pepsin分子的关键结合部位为BC分子中的共轭π体系异喹啉环和苯环结构;苯甲酸钠(SB)、葡萄糖、VC与BSA、pepsin结合的关键部位各有不同,叁者在蛋白质分子上的结合部位可能处于临近蛋白质分子表面的亲水区域层。3.实验所选的共存物对七叶内酯-BSA、BC-pepsin结合过程存在不同程度的扰动,与BSA结合引致BSA分子构象的改变是共存物参与并影响七叶内酯-BSA相互作用过程的共同机制,但各种共存物扰动的具体方式有所不同,如离子架桥(I-),同位取代(SB),对药物结合部位的破坏(SDS),使BSA构象的转变(TW-80、VC、葡萄糖)。4.咪唑型离子液体与BSA结合的关键部位为其阳离子部分,但阳离子部分不是使BSA内源性荧光产生猝灭的主要基团,且咪唑型离子液体在BSA上的结合部位不深,与BSA的相互作用比较复杂,作用结果使BSA的二级结构发生明显改变。5. BC猝灭pepsin分子内源性荧光的主要因素为静态猝灭,对色氨酸的猝灭最为显着,BC与色氨酸残基部位的结合最为强烈。6.药物分子结构参数与药物分子-血清白蛋白结合常数的关系并不严格遵循简单线性关系,单纯从药物分子结构的有限个参数考虑归纳药物分子-蛋白质结合过程的构效关系存在明显的局限性。(本文来源于《江南大学》期刊2008-06-01）
谭小丹,卢智勇,苏永春,董爱荣,邓亲恺[3]（2005）在《蛋白质中变构通讯结构基础的方法分析与实现》一文中研究指出对变构通讯的理解是研究细胞信号转导的一个基本目标。本文介绍一种基于蛋白质家族序列的统计偶联分析方法,通过计算蛋白质序列中各氨基酸位点之间的统计偶联而获得相互偶联的氨基酸位点,构成变构通讯的结构基础。利用MATLAB语言编程实现了统计偶联分析方法;并首次根据2004年4月Swiss-Prot库中63395条真核蛋白质序列计算了各氨基酸在所有真核细胞蛋白序列中的频率分布平均值,这一结果与SteveW.Lockless等根据1998年10月Swiss-Prot库蛋白序列计算的结果基本一致。(本文来源于《第一军医大学学报》期刊2005年06期）
朱玲,陆惠民,余传星,苏东辉,黄伟达[4]（2003）在《人重组磷脂酶D_2变构体cDNA和蛋白质序列分析》一文中研究指出采用VectorNTI、DNATools等计算机分析软件及信息库 ,研究人重组磷脂酶D2 (rhPLD2 )变构体的生物学特征。rhPLD2具有多种基因结构和功能调控元件 ,其编码的蛋白质具有发挥功能所必需的活性保守基序和一定的空间结构 ,表明rhPLD2应是一种具有一定生物学功能的异质性蛋白质。(本文来源于《中国生物工程杂志》期刊2003年03期）
蒋达和[5]（1991）在《蛋白质生物合成中核糖体延伸循环的变构叁位点模型》一文中研究指出自60年代提出了蛋白质生物合成中核糖体延伸循环的tRNA与核糖体结合的两位点模型以来,迄今国内外各种生化教科书都一直采用这一模型[见图1A]。现在,已有许多证据表明大肠杆菌的70s核糖体上除了A和P位外,还存在结合tRNA(本文来源于《生命的化学(中国生物化学会通讯)》期刊1991年04期）
变构蛋白质论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
小分子(离子)与生物大分子相互作用的研究是探索各类小分子(离子)生物学效应和功能的基本途径之一,此类课题的研究有助于人们从分子层面了解生命过程。采用荧光光谱(FS)、紫外光谱(UV)研究了中药有效成分盐酸小檗碱(BC)在胃蛋白酶(pepsin)分子上的结合过程,应用核磁共振(1H NMR)技术研究了BC、苯甲酸钠、葡萄糖、维生素C(VC)与牛血清白蛋白(BSA)和胃蛋白酶(pepsin)相互作用的关键结合部位以及咪唑型离子液体与BSA相互作用的关键结合部位。为探讨离子液体的潜在毒性,采用多种光谱手段研究了咪唑型离子液体与BSA的相互作用。考虑到生物体内小分子(离子)在结合蛋白质时相互作用的复杂性,采用光谱手段研究了共存物对中药有效成分七叶内酯-BSA、BC-pepsin相互作用的扰动以及金属离子(Cu2+、Zn2+)、BC与BSA结合过程中的变构效应,并结合圆二色(CD)光谱对其机理进行了探讨。为更准确的获取药物分子-蛋白质相互作用参数,基于同步荧光获得了BC与pepsin分子中色氨酸、酪氨酸相互作用的定量参数;借助SAS软件尝试建立药物小分子-血清白蛋白结合过程构效关系的一般数学规律。在本文实验范围内,主要结论如下:1. BC对Cu2+猝灭BSA内源荧光呈负变构效应,而对BSA-Cu2+复合物稳定性以及Cu2+在BSA分子上的结合位点呈正变构效应。Cu2+、Zn2+对BC猝灭BSA内源荧光呈正变构效应,而对BSA-BC复合物稳定性以及BC在BSA分子上的结合位点呈负变构效应。2. BC能够以特定取向方式插入pepsin分子的疏水空腔,且距酪氨酸残基的平均结合距离最近。BC与BSA和pepsin分子的关键结合部位为BC分子中的共轭π体系异喹啉环和苯环结构;苯甲酸钠(SB)、葡萄糖、VC与BSA、pepsin结合的关键部位各有不同,叁者在蛋白质分子上的结合部位可能处于临近蛋白质分子表面的亲水区域层。3.实验所选的共存物对七叶内酯-BSA、BC-pepsin结合过程存在不同程度的扰动,与BSA结合引致BSA分子构象的改变是共存物参与并影响七叶内酯-BSA相互作用过程的共同机制,但各种共存物扰动的具体方式有所不同,如离子架桥(I-),同位取代(SB),对药物结合部位的破坏(SDS),使BSA构象的转变(TW-80、VC、葡萄糖)。4.咪唑型离子液体与BSA结合的关键部位为其阳离子部分,但阳离子部分不是使BSA内源性荧光产生猝灭的主要基团,且咪唑型离子液体在BSA上的结合部位不深,与BSA的相互作用比较复杂,作用结果使BSA的二级结构发生明显改变。5. BC猝灭pepsin分子内源性荧光的主要因素为静态猝灭,对色氨酸的猝灭最为显着,BC与色氨酸残基部位的结合最为强烈。6.药物分子结构参数与药物分子-血清白蛋白结合常数的关系并不严格遵循简单线性关系,单纯从药物分子结构的有限个参数考虑归纳药物分子-蛋白质结合过程的构效关系存在明显的局限性。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
变构蛋白质论文参考文献
[1].钟新,李军生,阎柳娟,黄国霞.氧化变构制备大豆分离蛋白质基表面活性剂[J].中国饲料.2017
[2].李磊.蛋白质结合小分子（离子）物质及变构效应[D].江南大学.2008
[3].谭小丹,卢智勇,苏永春,董爱荣,邓亲恺.蛋白质中变构通讯结构基础的方法分析与实现[J].第一军医大学学报.2005
[4].朱玲,陆惠民,余传星,苏东辉,黄伟达.人重组磷脂酶D_2变构体cDNA和蛋白质序列分析[J].中国生物工程杂志.2003
[5].蒋达和.蛋白质生物合成中核糖体延伸循环的变构叁位点模型[J].生命的化学(中国生物化学会通讯).1991